Неполярные боковые цепи

Cтраница 1

Неполярные боковые цепи преимущественно находятся внутри молекулы. [1]

Некоторые объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит к минимуму их контакты с водой. Все привески, ионизуемые при нейтральном рН, находятся на поверхности глобулы. То же справедливо для других полярных боковых цепей, за исключением связанных с гемом Гис и Тре С4, которые соединены водородной связью. В целом в Mb из 77 полярных групп только 5 - 6 расположены внутри глобулы, остальные находятся на ее поверхности. Изучение гемоглобинов различных видов позвоночных и миогло-бинов кашалота и человека показало, что при замещениях 33 внутренних остатков сохраняется их неполярный характер. На поверхности глобулы имеется лишь 10 инвариантно н йолярных остатков. Анализ а-спиральных участков А, В, Е, G, Н свидетельствует о периодическом расположении в них неполярных остатков. [3]

Для структурного белка характерно присутствие аминокислот, содержащих неполярные боковые цепи, за счет которых обеспечивается взаимодействие с гидрофобными участками фосфолипидов. Роль структурного белка в функционировании биологических мембран окончательно не выяснена, по-видимому, он имеет значение для поддержания структуры мембраны и оказывает аллостерическое регулирующее влияние на ферментные системы, локализованные в биологических мембранах. [4]

В работе [21] было показано, что связывание МО катионным полиэтиленимином, содержащим неполярные боковые цепи, приводит к появлению новой интенсивной полосы поглощения в области - 375 нм, которая отсутствует в водных растворах красителя при любых условиях. Авторы предположили, что эта полоса обусловлена образованием стэкинг-структур красителя на полиионах. В работе [15] было показано, что новая полоса поглощения в коллоидах возникает при взаимодействии красителя с катионными ПАВ при добавлении поликатионов. Тот факт, что интенсивная, хорошо различимая полоса поглощения красителя, появляется только в присутствии определенных поликатионов, позволил предположить, что новая полоса поглощения появляется при образовании стэкинг-структур красителя на поликатионах. В основе этого предположения лежит представление о том, что нестабильный ме-изомер красителя каким-то образом стабилизуется в связанном состоянии. [5]

При этом полипептидная цепь располагается в плоскости поверхностного слоя. Неполярные боковые цепи, оянее скрытые внутри глобулы, теперь обнажаются, ориентируясь в направлении неполярной, в частности газовой, фазы; гидрофильные же боковые цепи направлены в сторону водной среды. При этом, в отличие-от простейших поверхностно активных веществ, гидрофильные цепи не являются продолжением гидрофобных, так как в белковой молекуле к одной пептидной связи не могут присоединяться две боковые цепи. Таким образом, возникает пограничный мономолекулярный слой, состоящий из плоских ( двухмерных) частиц белка. [6]

Неполярные боковые цепи валина, изолейцина и лейцина разветвлены. Разветвление крупных боковых цепей определяет их ограниченную внутреннюю подвижность. Остаток Val содержит разветвление при Ср-атоме; его С7 - метильные группы стерически взаимодействуют с главной цепью, уменьшая ее подвижность. Остаток lie также разветвлен при Ср-атоме, причем ветви различаются между собой. Поэтому Ср в Не является дополнительным асимметрическим центром. Присутствие Не делает главную цепь более жесткой, как и присутствие Val. Жесткие боковые цепи легче фиксируются в определенном положении; понижение энтропии Д5цепи при этом не так велико ( разд. [7]

Будет ли глобулярная белковая молекула раскручиваться и распластываться между поверхностью липидного слоя и водой, зависит в значительной степени от расположения и природы неполярных боковых цепей аминокислот, входящих в состав белковой молекулы, и от величины поверхностного натяжения в липид-ном слое. При малой величине поверхностного натяжения многие неполярные боковые цепи белковой молекулы проникнут в липо-фильную область двойного липидного слоя. [8]

Полимерные мыла представляют собой интересный класс не упоминавшихся ранее синтетических полимеров. Они являются сополимерами, содержащими как ионогенные группы, так и длинные неполярные боковые цепи. [9]

Замещения 33 внутренних остатков. [10]

Внутренность молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном рН, находятся на поверхности глобулы. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков. [11]

Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конфор-мацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина - S-S - мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе ( см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого - относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [12]

Лактопероксидазный метод иодирования остатков тирозина в белках. Ферментативное иодирование затрагивает только поверхностные белки н поэтому может использоваться для локализации белков в клеточной мембране. [13]

Во всех случаях одна часть белковой молекулы гидрофобна и встроена в мембрану, а другая гидрофильна и находится в контакте с водным окружением. Таким образом, интегральные белки амфифильны. Иногда они имеют особенно высокое содержание гидрофобных аминокислот. Амфифильная структура может возникнуть также в результате скопления гидрофобных остатков в одной части аминокислотной последовательности. Имеются данные, что эта гидрофобная часть молекулы пронизывает мембрану, находясь в спиральной форме. Спиральная конфигурация обеспечивает особенно гибкое решение этой структурной проблемы, так как в ней полярные группы пептидных связей направлены внутрь, а неполярные боковые цепи аминокислотных остатков - наружу. [14]

Страницы: 1