Cтраница 1
Вытянутые полипептидные цепи могут взаимодействовать между собой посредством водородных связей и образовывать слоистые структуры. И в том, и в другом типах р-структур цепь образует линейную группу с одним остатком в качестве элемента группы, ( спиральные) параметры которой приведены в табл. 5.1. Углы ( ф, ty) в обоих случаях находятся в разрешенной области ( рис. 2.3), а образуемые водородными связями диполи находятся на одной линии. Расположение водородных связей схематически показано на рис. 5.8, б и 5.8, в. [1]
Белки можно разделить на два основных класса: фибриллярные белки-расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи, образующие длинные нити или слои, и глобулярные белки, в которых полипептидные цепи плотно свернуты, в компактные структуры сферической формы-глобулы. В этой главе мы рассмотрим трехмерную структуру фибриллярных белков. В биологическом отношении фибриллярные белки играют очень важную роль, связанную с анатомией и физиологией животных. У крупных позвоночных на долю этих белков приходится одна треть ( или более) общего содержания белков. Из фибриллярных белков - главных компонентов наружного слоя кожи, волос, перьев, когтей и рогов - формируются наружные защитные покровы тела животных и человека. Фибриллярные белки участвуют также в образовании опорных и формообразующих элементов, так как они служат главным органическим материалом соединительной ткани, включая хрящи, сухожилия, кости и более глубокие слои кожи. [2]
В этом образце также содержатся те же структурные фазы, что и в чистой а-форме, и характерные для чистой I1 3-формы вытянутые полипептидные цепи, связанные водородными связями между остовами, но лежащие в отличие от Хр-формы вдоль оси растяжения. Таким образом, здесь имеются водородные связи в двух взаимно-перпендикулярных направлениях - по оси образца в ос-фазе и перпендикулярно оси образца - в 11 р-фазе. [3]
Ныне такое представление является общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеет лишь небольшое число белков, например, белок натурального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. [4]
![]() |
Дезориентация конфигурации белковой молекулы при денатурации. [5] |
Ныне такое представление является общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеют лишь небольшое число белков, например, белок натурального шелка - фиброин. [6]
Ныне такое представление является общепризнанным. Вытянутые полипептидные цепи имеет лишь небольшое число белков, например, белок натурального шелка - фиброин. [7]
На рис. 2, б представлена трехфазная а х - форма. Образцы получены растяжением миозиновой пленки, выдержанной некоторое время во влажном состоянии при комнатной температуре. В образце содержатся те же структурные фазы, что в чистой ос-форме, а также характерные для х ( В-формы вытянутые полипептидные цепи, лежащие перпендикулярно оси растяжения и связанные водородными связями между их остовами. Направление водородных связей в xfi - фазе совпадает с осью образца. [8]
Об этом свидетельствуют многочисленные опыты по падению в жидкой протоплазме посторонних микроскопических частиц. В протоплазме же подобное падение идет с задержками, толчками, с отклонениями, как будто падающие частицы на своем пути встречают невидимые препятствия. На основании этих фактов был сделан вывод, что в протоплазме, даже в состоянии золя, имеется тончайший цитоскелет, основой которого являются вытянутые полипептидные цепи белка. [9]
![]() |
Молекулярная сеть ( молекулярный цитоскелет гиалоплазмы. черные точки иозбражают места сцепления. [10] |
Об этом свидетельствуют многочисленные опыты по падению в жидкой протоплазме посторонних микроскопических частиц. В протоплазме же подобное падение идет с задержками, толчками, с отклонениями, как будто падающие частицы на своем пути встречают невидимые препятствия. На основании этих фактов был сделан вывод о том, что в протоплазме, даже в состоянии золя, имеется тончайший цитоскелет, основой которого являются вытянутые полипептидные цепи белка. [11]
Они удерживают цепь в закрученном состоянии. Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь Этично. Во многих же других белках 1я спиральных участков в цепи может быть небольшой. В складчатые листы ( адываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые ржеством водородных связей между пептидными группами 1х цепей. [12]
Водородные связи могут возникать как между отдельными полипептидными цепями, так и между звеньями одной цепи. Поскольку энергия Н - связи равна 1 4 ккал / моль, то чем больше таких связей образуется внутри молекулы, тем ниже будет ее энергия и тем выше ее стабильность. Это приводит к тому, что полипептидные цепи стремятся образовывать упорядоченные жесткие спирали с максимально возможным числом водородных связей. Такая упорядоченная спиральная структура полипептидной цепи, обусловленная внутримолекулярными водородными связями, называется вторичной структурой белков. Однако упорядоченная спираль с внутримолекулярными водородными связями не является единственной конфигурацией полипептидных цепей белков. Наряду с ней известна структура, в которой вытянутые полипептидные цепи связаны друг с другом межмолекулярными ( межцепочечными) водородными связями. [13]