Дыхательная цепь

Cтраница 3

Глицеролфосфатный и малат-аспартатный челночные механизмы транспорта НАДН через внутреннюю мембрану митохондрий. [31]

Окисление в дыхательной цепи ФАДН2 приводит к синтезу не трех, а двух молекул АТФ. Таким образом, если функционирует глицеролфосфатный челночный механизм, то при полном окислении одной молекулы глюкозы синтезируется не 38, а 36 АТФ. Известно, что с помощью данного челночного механизма осуществляется перенос восстановительных эквивалентов от цитозоль-ного НАДН в митохондрии в тканях скелетных мышц и мозга. [32]

Природу компонентов дыхательной цепи и порядок их расположения определяли химическими, физико-химическими и биохимическими методами, среди которых важное место занимают дифференциальная спектрофотометрия и ингибиторный анализ. Их сочетание позволяет определить, какие именно компоненты участвуют в окислении данного субстрата и какова последовательность их расположения в дыхательной цепи. [33]

Любой компонент дыхательной цепи ( кроме первых, реагирующих с НАДН или сукцинатом, и последнего, реагирующего с кислородом) катализирует бисубстратную реакцию, в которой в качестве субстрата-донора и субстрата-акцептора электронов участвуют белки, не полученные в индивидуальном состоянии. В такой ситуации единственным строгим критерием активности компонента, полученного в результате фракционирования, может служить реконструкция. Для ее осуществления в идеальном случае необходимо было бы иметь, во-первых, препарат внутренних мембран митохондрий, специфически и полностью лишенный одного из компонентов, и, во-вторых, растворимый очищенный препарат этого компонента. Смешивание этих препаратов в этом случае должно приводить к появлению сукцинат -, или НАДН-оксидазной активностей, количественно соответствующих исходному нативному препарату дыхательной цепи. К сожалению, такая реконструкция в настоящее время осуществлена лишь в отношении цитохрома с и частично - сукцинатдегидрогеназы. [34]

Переносчики в дыхательной цепи должны быть расположены таким образом, чтобы окислительно-восстановительный потенциал ( Еъ) каждого компонента был более отрицательным, чем потенциал окисляющего его компонента. [35]

Среди оксидоре-дуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеи-ды-ферменты, содержащие в качестве простетич. [36]

Цитохромы в дыхательной цепи выстроены в порядке возрастания окислительно-восстановительного потенциала. Ионы железа в составе гема при получении и отдаче электронов обратимо изменяют свою валентность. [37]

Схематическое изображение цитохромоксидазы с разрешением 0 5 нм ( а и ее активного центра с разрешением 2 8 нм ( б [ Tsukihara et al., Science. - 1966. - Vol. [38]

АТФ в дыхательной цепи и быстро получила международное признание. Митчеллу в 1978 г. была присуждена Нобелевская премия. Уокеру была присуждена Нобелевская премия за выяснение молекулярных механизмов действия главного фермента биоэнергетики - протонной АТФ-синтазы. [39]

Упрощенная схема цикла Кребса. Представлена также реакция, связывающая гликолиз с циклом Кребса ( реакция между пировиноградной кислотой и коферментом А, в результате которой образуется ацетилкофермент А. Данная схема служит продолжением схемы.| Общий баланс окисления одной молекулы глюкозы при аэробном дыхании. Напоминаем, что для окисления одной молекулы глюкозы требуются два оборота цикла Кребса. [40]

Поступает в дыхательную цепь на кристах митохондрий. [41]

Стандартные окислительно-восстановительные потенциалы Е некоторых биологических систем. [42]

В клетках эукариот дыхательная цепь локализована во внутренней мембране митохондрий, а у прокариот - в структурах цитоплазмати-ческой мембраны. [43]

Промежуточными переносчиками в дыхательной цепи у высших организмов являются коферменты: НАД ( никотинамидаденинди-нуклеотид), ФАД и ФМН ( флавинадениндинуклеотид и флавинмо-нонуклеотид), кофермент Q ( CoQ), семейство гемсодержащих белков - цитохромов ( цитохромы Ъ, Cj, с, а, а3) и белки, содержащие негеми-новое железо. [44]

Детальное расположение компонент дыхательной цепи в сопрягающих мембранах митохондрий еще не установлено. Современные экспериментальные данные согласуются с предположением, что комплекс цитохромоксидаза пронизывает всю толщу мембраны. При этом цитохром а3 обращен к матриксу, а цитохрои z - к внешней стороне мембраны. На внутренней стороне сопрягающей мембраны, по-видимому, также находятся цитохромы b и флавиновая часть компонента цепи дыхания. На внешней стороне сопрягающей мембраны находятся цитохромы ct и с. Молекула цитохрома с имеет размеры 30, 34 и 34 А и сравнительно легко отделяется от мембраны, что подтверждает ее поверхностное расположение. [45]

Страницы: 1 2 3 4 5