Инсулин - человек
Cтраница 1
Инсулины человека ( Н) и теленка ( R) отличаются от инсулина овцы участком 8 - 10 А-цепи. [1]
 |
Первичная структура лроин-сулина человека. [2] |
Хотя химический синтез инсулина человека был осуществлен, он не мог служить основой для промышленного производства гормона из-за его малой экономичности. В настоящее время инсулин человека получают в практических целях двумя способами. [3]
Последовательность аминокислот в молекуле инсулина человека показана на рис. 14.4. Следует обратить внимание, что символ Су-S использован для обозначения половины молекулы цистина. [4]
Однако, из-за небольших различий в аминокислотном составе инсулина человека и других видов млекопитающих, а также из-за наличия следовых количеств примесей, у некоторых пациентов развиваются аллергические реакции к инсулину животных. [5]
Метод был разработан компанией Eli Lilly и в 1982 г. инсулин человека под торговой маркой humulin стал первым полученным с помощью генной инженерии фармацевтическим продуктом, разрешенным к применению. [6]
Инсулин животных имеет несколько иную первичную структуру, отличающуюся от структуры инсулина человека. Инсулин, вводимый путем инъекций при заболевании человека диабетом, - это инсулин свиньи и крупного рогатого скота. Инсулин крупного рогатого скота имеет ту же цепь Б, что и инсулин свиньи, но цепь А отличается от цепи А инсулина человека тем, что имеет в положении 8 - 10 аминокислотные остатки Ala Ser-Val вместо Thr-Ser-Ile. Инсулин слона имеет такую же цепь Б, как и инсулин человека, но цепь А отличается тем, что в положениях 9 и 10 вместо Ser-Ile находятся Gly-Val. [7]
Отсюда ясна исключительная значимость стоящей перед учеными задачи - изучить химическую природу инсулина человека и научиться получать этот гормон искусственным путем. [8]
 |
Первичная структура РНКазы. Цветом выделены четыре дисульфидные связи. [9] |
Единственным отличием инсулина человека является нахождение треонина в положении 30 В-цепи вместо аланина. [10]
Структура инсулина достаточно консервативна. Аминокислотная последовательность инсулина человека и многих животных различается всего на 1 - 2 аминокислоты. У рыб по сравнению с животными В-цепь больше и содержит 32 аминокислотных остатка. [11]
Хотя химический синтез инсулина человека был осуществлен, он не мог служить основой для промышленного производства гормона из-за его малой экономичности. В настоящее время инсулин человека получают в практических целях двумя способами. [12]
Особенно ярко новейшие успехи биотехнологии проявляются в практической медицине главным образом потому, что их распространение из лабораторий в промышленность, а затем и в клинику происходит в последние годы удивительно быстро. Полученный на основе рекомбинант-ных ДНК инсулин человека был испытан на добровольцах, не страдающих диабетом, в 1980 г., а уже в 1981 г. велись развернутые клинические испытания. [13]
Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи: в инсулине человека Это остаток треонина, а в инсулине быка - остаток аланина. [14]
Так как число больных диабетом и соответственно потребность в инсулине растут, то вполне возможно, что доступность его в будущем уменьшится из-за нехватки исходного сырья - - поджелудочной железы животных. Столь же очевидно, что из-за чисто эмоциональных факторов лучше использовать инсулин человека, чем каких-либо животных. [15]
Страницы: 1 2 3