D-энантиомер

Cтраница 1

Аналогичное графическое изображение D-энантиомеров простых альдоз, содержащих от трех до шести атомов углерода, приведено на рис. 11.3 в виде проекционных формул Фишера. [2]

Эта устойчивость объясняется тем, что D-белки не имеют тех хиральных центров, которые необходимы для контакта с активным центром расщепляющего фермента. D-Энантиомер, таким образом, может находиться в крови более длительное время и обеспечить тем самым большую продолжительность действия соответствующего лекарства. Возможность создания лекарств пролонгированного действия на основе этого принципа была установлена на примере белковых лекарств, механизм действия которых не имеет в своей основе хиральность. [3]

Майсон [5] подробно обосновывает точку зрения, получившую распространение в последнее десятилетие, что между энан-тиомерами существуют ничтожные различия в термодинамической устойчивости, которые в ходе эволюции и приводят к накоплению термодинамически более выгодного изомера. Так, внутренняя энергия / - амино-кислот и L-пептидов, по этим представлениям, примерно на 10 - 14 Дж / моль меньше энергий соответствующих D-энантиомеров. Причины этих различий - известные в атомной физике явления несохранения четности, хиральность атомных ядер, слабые электрические взаимодействия. [4]

Рядом авторов [116-129] разработана методика ковалентного связывания аминокислот с силикагелем. Серия подобных силикаге-левых сорбентов, содержащих аминокислоты в качестве фиксированных лигандов, изучена Гюбитцем и соавт. D-энантиомером) противоположен наблюдаемому с другими исследованными лигандами. [5]

Общеизвестными характерными чертами гомогенного катализа являются специфичность и селективность. Примером специфичности действия ферментов служит тот факт, что только один из энантиомеров молочной кислоты дегидрируется L-лактат-дегидрогеназой. Фермент специфичен по отношению к L-молочной кислоте даже в присутствии большого избытка D-энантиомера. [6]

Образование изотактических полимеров из оптически активных мономеров служит интересной аналогией образования полимерных веществ в природе. D-аминокислоты встречаются в низших организмах, в связи с чем возник вопрос, почему их не находят в белковых гидролизатах. Ответ может быть тот, что полимеризация аминокислот в живом организме, так же как полимеризация окиси этилена, катализируемая хлоридом железа ( III), протекает в условиях, способствующих образованию изотактического полимера. Следовательно, если L-аминокислоты присутствуют в значительно большем количестве по сравнению с D-аминокислотами в имеющейся смеси мономеров, то немногие присутствующие D-аминокислоты могут быть отброшены при образовании белка. С другой стороны, концентрация D-аминокислот может быть слишком незначительной, чтобы они сами смогли заполимеризоваться с образованием белка, энантиомерного природному. Стереорегулирующее влияние при полимеризации а-аминокислот может оказывать образование а-спирали ( рис. 15 - 10), стабилизированной водородной связью [26], в которой изотактическое расположение предпочтительнее атактического вследствие лучшего стерического соответствия R-rpynn повторяющейся структурной единицы - CHRCONH - ( ср. Экспериментально найдено [ 271, что при полимеризации ангидрида у-бензил - Ы - карбокси - Ь - глутаминовой кислоты ( рис. 15 - 11), инициируемой мети-латом натрия в диоксановом растворе, добавка D-энантиомера резко уменьшает как скорость, так и степень полимеризации. Это объясняют [27] затруднениями, которые возникают, когда растущая а-спираль, составленная из мономеров L-аминокислот, пытается включить в качестве звена D-аминокислоту. Фактически уменьшение скорости настолько значительно, что позволяет предположить не только невключение неприродной мономерной единицы, но и частичное блокирование процесса полимеризации вследствие встречи растущей цепи с неприродным мономером. [7]

Страницы: 1