Активность гексокиназы - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Забивая гвоздь, ты никогда не ударишь молотком по пальцу, если будешь держать молоток обеими руками. Законы Мерфи (еще...)

Активность гексокиназы

Cтраница 1


Активность гексокиназы определяют энзиматическим методом. В качестве сопрягающего фермента в реакционную среду добавляют дегидрогеназу глюкозо-6 - фосфата и НАДФ.  [1]

Гипофизарный гормон тормозит активность гексокиназы. Как при повышенном выделении этого гормона, так и при пониженном выделении инсулина результат получается один и тот же: относительное преобладание диабетогенного гормона, уменьшение отложения гликогена в печени и увеличение уровня сахара в крови.  [2]

В терминах теории напряжения большая активность гексокиназы в реакции с глюкозой по сравнению с водой должна вызываться использованием специфических сил связывания молекулы глюкозы для индуцирования напряжения в фермент-субстратном комплексе, облегчающего перенос фосфата от АТФ. В случае воды такое специфическое связывание отсутствует, реакция не может ускоряться аналогичным образом и протекает более медленно.  [3]

В табл. 1 приведены сравнительные данные, характеризующие активность гексокиназы сосудисто-волокнистых пучков и паренхимы черешков сахарной свеклы.  [4]

Кроме того, 2 4 - Д кислота ( и ее производные) нарушает активность ферментов углеводного обмена альдо-лазы и фосфогексоизомеразы, угнетает гликолиз, вызывает усиленный распад гликогена и снижает синтез последнего, угнетает активность гексокиназы.  [5]

В качестве сопрягающих ферментов часто используют дегидроге-назы и их коферменты в окисленной или восстановленной форме. Например, активность гексокиназы определяют в системе, содержащей дегидрогеназы глюкозо-6 - фосфата и НАДФ. Скорость восстановления НАДФ соответствует скорости гексокиназной реакции. При определении активности в сопряженной системе следует учитывать ряд условий.  [6]

Изучают влияние 15 мМ MgCl2 и 5 мМ глюкозы на способности гексокиназы связываться с липосомами. С этой целью сопоставляют активность гексокиназы, связанной с липосомами в присутствии и в отсутствие указанных реагентов. Исходная активность фермента в этих экспериментах составляет 0 25 инт. Оценивают степень активации гексокиназы при иммобилизации на мембранах.  [7]

Эти рассуждения снова приводят нас к вопросу о том, что активность ферментов можно усилить или подавить. Может быть, диабетогенный гормон подавляет активность гексокиназы, вырабатывая вещества, которые занимают замочную скважину молекулы фермента и таким образом мешают ему воздействовать на нормальный субстрат. Может быть, инсулин противодействует тормозящему действию, удаляя эти вещества и тем самым освобождая, так сказать демаскируя, фермент. На эти вопросы помогут ответить лишь дальнейшие исследования, но и сейчас уже известно, что демаскирующий эффект имеет важное значение в регуляции действия ферментов при многих биологических процессах. Пепсин, например, чья функция состоит в переваривании белка, выделяется стенкой желудка в виде неактивного вещества пепсиногена, который только в самом желудке под влиянием имеющейся здесь соляной кислоты превращается в активный фермент. Это превращение сопровождается падением молекулярного веса с 42000 до 38000, что можно объяснить удалением части белка, маскирующего действие пепсина.  [8]

9 Химический состав печени млекопитающих. [9]

Необходимо подчеркнуть важную роль фермента глюкокиназы в процессе утилизации глюкозы печенью. Глюкокиназа, подобно гексокиназе, катализирует фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6 - фосфата, при этом активность глюкокиназы в печени почти в 10 раз превышает активность гексокиназы. Важное различие между этими двумя ферментами заключается в том, что глюкокиназа в противоположность гексокиназе имеет высокое значение Км для глюкозы и не ингибируется глюкозо - 6 - фосфатом.  [10]

При токсико-аллергическом увейте на 3 - й и 7 - й дни воспаления в тканях сосудистого тракта и сетчатке взрослого кролика заметно изменяется скорость гликолиза, тогда как активности ферментов изменяются незначительно. Только в сетчатке наблюдается увеличение фосфорилазной активности, тогда как в тканях сосудистого тракта таких изменений не найдено и колебания активности близки к норме. Активность гексокиназы также возрастает в сетчатой и сосудистой оболочках при токсико-аллергическом увейте при острой форме на 3 - й день, а затем снижается на 7 - й день. Таким образом при аллергическом воспалении происходит значительное возрастание активности ферментов гексокиназы и фосфорилазы.  [11]

Дальнейшие опыты показали, что гексокиназа обнаруживается в проводящих пучках сахарной свеклы в течение всего периода вегетации. Наибольшая ее активность наблюдается во время интенсивного перемещения сахарозы из листьев в корень. В паренхиме черешков активность гексокиназы на протяжении вегетационного периода остается неизменной.  [12]

Процесс гликолиза представляет собой цепь последовательных реакций. Скорость его определяется активностью фермента, катализирующего наименее быструю парциальную реакцию. В скелетной мышце скорость гликогенолиза лимитируется, например, активностью фосфофруктокиназы, а скорость гликолиза - активностью гексокиназы.  [13]

Сложные взаимоотношения между различными железами внутренней секреции, регулирующими углеводный обмен, еще не выяснены. Так, известно, что для нормального баланса расщепления и синтеза углеводов необходимы секреты щитовидной железы ( тироксин), поджелудочной железы ( инсулин) и коры надпочечников. Недавно Кори и Кори 2И [ показали, что экстракты коры надпочечников, а также определенные фракции гипофиза, способны оказывать тормозящее действие на активность гексокиназы, энзима мышц, контролирующего обратимое фос-форилирование глюкозы - важный этап в процессе использования глюкозы животным организмом. Это торможение снимается инсулином, хотя сам по себе, в отсутствие тормозящих факторов гипофиза или надпочечников, инсулин не оказывает влияния на активность гексокиназы. Эффект действия передней доли гипофиза не зависит от адренокортикотропного гормона, так как он неактивен. Гормоны коры надпочечников с атомом кислорода при С1Ь обладающие гликогенной активностью, не оказывают тормозящего действия; аморфная фракция активна. Однако действие экстракта коры надпочечников ке простое; оно проявляется на экстрактах из мышц животных, больных диабетом, но отсутствует в опытах с экстрактами мышц нормальных животных, если к ним не добавлена активная фракция экстракта передней доли гипофиза.  [14]

Сложные взаимоотношения между различными железами внутренней секреции, регулирующими углеводный обмен, еще не выяснены. Так, известно, что для нормального баланса расщепления и синтеза углеводов необходимы секреты щитовидной железы ( тироксин), поджелудочной железы ( инсулин) и коры надпочечников. Недавно Кори и Кори 2И [ показали, что экстракты коры надпочечников, а также определенные фракции гипофиза, способны оказывать тормозящее действие на активность гексокиназы, энзима мышц, контролирующего обратимое фос-форилирование глюкозы - важный этап в процессе использования глюкозы животным организмом. Это торможение снимается инсулином, хотя сам по себе, в отсутствие тормозящих факторов гипофиза или надпочечников, инсулин не оказывает влияния на активность гексокиназы. Эффект действия передней доли гипофиза не зависит от адренокортикотропного гормона, так как он неактивен. Гормоны коры надпочечников с атомом кислорода при С1Ь обладающие гликогенной активностью, не оказывают тормозящего действия; аморфная фракция активна. Однако действие экстракта коры надпочечников ке простое; оно проявляется на экстрактах из мышц животных, больных диабетом, но отсутствует в опытах с экстрактами мышц нормальных животных, если к ним не добавлена активная фракция экстракта передней доли гипофиза.  [15]



Страницы:      1