Cтраница 3
У беспозвоночных вместо хорошо известного гемоглобина роль переносчиков кислорода часто выполняют пигменты негемовой природы - гемэритрин и гемоцианин. Несмотря на сходство функций всех трех названных белков, они сильно отличаются между собой по молекулярной структуре и химической природе активного центра, ответственного за перенос кислорода. Некоторые характерные свойства этих белков даны в табл. 11.1. Как в гемоглобине, так и в гемэритрине кислород связывается атомом железа, однако-в последнем ( а также и в гемоцианине) отсутствует гемовая группировка, несмотря на то, что в самих терминах содержится корень гем. Молекулярная масса и число субъединиц, входящих в макромолекулу нативного белка, тоже существенно разнятся для двух указанных белков. И все же, несмотря на эти различия, и гемоглобин, и гемэритрин с одинаковым успехом выполняют роль переносчиков кислорода. На этом примере было бы интересно проследить, до какой же степени можно варьировать строение молекулы без нарушения ее функций как переносчика кислорода. [31]
![]() |
Функции ионов металлов в белках и ферментах. [32] |
Запасание и перенос кислорода осуществляется с помощью белковых соединений железа ( гемэритрин, гемоглобин, миогло-бин), меди ( гемоцианин), возможно, ванадия. [33]
Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства: гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных; гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих; гемэритрин, белок вишневого цвета в физиологических жидкостях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе тема; гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди ( разд. [34]
Медь участвует в обмене веществ животного организма как компонент семи оксидоредуктаз, а у моллюсков и некоторых членистоногих выполняет роль переносчика кислорода, которым является гемоцианин. Не нашло подтверждения присутствие каталитически активной меди и в ряде других ферментов - каталазе, 6-аминолевулинат-синта - зе, триптофан-2 3-диоксигеназе, бутирил - СоА - дегидрогеназе, мо-ноаминоксидазе, допускавшееся ранее отдельными авторами. В то же время есть основание полагать, что в животном организме имеются еще и некоторые пока неидентифицированные медьсодержащие ферменты. [35]
XI уже указывалось, что гемоцианин - медьсодержащий дыхательный пигмент беспозвоночных - может быть расщеплен на частицы, молекулярный вес которых составляет лишь / 2 или даже Vs молекулярного веса гемоцианина. Если же рН раствора сдвинуть в кислую сторону и довести его до 6 85, то наступает обратный процесс, а именно: ассоциация продуктов распада, и образуется первоначальная молекула гемоцианина. При этом, однако, оказалось, что фрагменты гемоцианина одного вида могут ассоциироваться только с фрагментами того же гемоцианина, но не с фрагментами гемоцианина, полученного от другого вида. [36]
Движение границы между белком и буфером в средней части кюветы можно наблюдать непосредственно только в том случае, если испытуемый белковый раствор окрашен, как, например, растворы гемоглобина или гемоцианина. [37]
Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса: 70000 для сывороточного альбумина, 38000 - 41000 для лактальбумина, 41800 для лактоглобулина, 44000 для яичного альбумина, 167000 для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000 - 375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из Octopus vnlgaris, 6 650 000 для ге-моцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [38]
Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса: 70000 для сывороточного альбумина, 38000 - 41000 для лактальбумина, 41800 для лактоглобулина, 44000 для яичного альбумина, 167000 для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000 - 375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из Octopus vulgaris, 6 650 000 для ге-моцианина улитки. [39]
Гемоцианины обратимо взаимодействуют с окисью углерода, образуя бесцветное соединение, которое имеет большое значение для предотвращения разрушения препаратов. Окись азота образует с гемоцианином зеленое соединение. Гемоцианины моллюсков обратимо взаимодействуют с цианидом, этилизоцианатом, SCN - и тиомочевиной, образуя бесцветные соединения. [40]
У животных это порфириновые комплексы, входящие в гемоглобин и ос-держащие железо, у моллюсков-гемоцианин, содержащий комплексы двухвалентной меди. Несмотря на сходство строения с гемоцианином, фталоцианин меди совершенно безразличен к кислороду. Следовательно, даже малые различия в структуре значительно влияют на активность комплекса. [41]
Окрашенные пигменты ( хлорофилл, гемоглобин, гемоцианин), имеющие в молекулярном скелете порфириновую группировку из четырех пятичленных пиррольных колец с атомами Mg, Fe, Со и Си, в их центре рождались теперь в воде океана и смогли наравне с другими сложными органическими молекулами сохранять свое существование, тогда как раньше короткий ультрафиолет разложил бы их на осколки так же, как он стерилизовал все живое. [42]
Молекулярный вес белков колеблется в очень широких пределах. Таким, в частности, является молекулярный вес гемоцианина - красящего вещества некоторых земноводных, близкого к гемоглобину, но содержащего, в отличие от него, не железо, а медь. [43]
Молекулярная масса белков колеблется в очень широких границах: от десятков тысяч до нескольких миллионов. Например, молекулярная масса одного из белков ( гемоцианина) найдена равной 6 800 000 уг. [44]
Веществом, окрашивающим кровь моллюсков, является органическое соединение меди гемоцианин. [45]