Cтраница 1
Глицил-глицин H2N - CH2 - CO-NH - СН2 - СООН образует бесцветные пластинки с перламутровым блеском; разлагается при 215 - 220; дает синюю биуретовую реакцию. [1]
В дипептидах, таких, как глицил-глицин, влияние структуры диполярных ионов наибольшее и спектр более сложен, чем спектры высших членов ряда. Первые две полосы соответствуют валентным колебаниям NH, тогда как полоса 1540 слг1 является обычной амидной полосой II, которая может быть обусловлена деформационными колебаниями NH. Подобная полоса при 1400 см. - 1 была замечена Едсоллом [42] в спектре комбинационного рассеяния. Указанными исследователями в этой области была обнаружена в инфракрасном спектре слабая полоса вблизи 1680 слг1, которую они предположительно отнесли к колебаниям СО неионизованной карбоксильной группы. Отнесение ее подтверждается спектрами низших полиглициноз. [2]
На примере реакции конденсации 5 6-ангидроглюкозы с глицил-глицином показано, что метод бариевых солей вполне применим для получения ацетоновых производных моно - и дихиновозилдипептидов и, по всей вероятности, полипептидов. [3]
Был получен трипептид глицина взаимодействием хлора-цетилхлорида с этиловым эфиром глицил-глицина. В результате омыления полученного соединения образовывался хлорацетшь глицил-глицин. [4]
При определении активности пептидаз в качестве субстрата применяют различные пептиды, чаще всего глицил-глицин, лейцил-лейцин и другие дипептиды. Определение в этом случае ведут в слабощелочной среде. [5]
Поэтому дипептид ( а), образованный из двух молекул глицина, называют глицил-глицин, а дипептид ( б), образованный из двух молекул а-аланина, - а-аланил-а-аланин. [6]
Высокой специфичностью отличаются антитела против пептидов: антитела против глицил-лейцина слабо реагируют с глицил-глицином и совершенно не вступают в реакцию с лейцил-глицином. Аналогично этому, в природных высокомолекулярных антигенах специфичность определяется не всей молекулой, а лишь относительно небольшими детерминирующими группами, состоящими из 2 - 4 аминокислотных остатков, или моно - или дисахари-дов. [7]
Он осуществил синтез простейших полипептидов, получив, в частности, из двух молекул глицина ( аминоуксусной кислоты) так называемый глицил-глицин H2N - СН2 - СО-NH-CH2-COOH, а также и несколько сложных полипептидов. Такая связь была названа им пептидной. Полученные им полипептиды, однако, отличались по важнейшим свойствам от белков. [8]
В простейшем случае дипептид, образовавшийся из двух одинаковых молекул аминоуксусной кислоты, которая иначе называется гликоколом или глицином, может быть назван глицил-глицином. [9]
Названия полипептидов слагаются из названий кислотного остатка аминокислоты, прореагировавшей карбоксильной группой, и аминокислоты, вступившей в реакцию своей аминной группой. Так, первому дипептиду соответствует название глицил-глицина, второму - диглццилглицина, третьему - аланилглицина, четвертому - глицилаланина. [10]
Был получен трипептид глицина взаимодействием хлора-цетилхлорида с этиловым эфиром глицил-глицина. В результате омыления полученного соединения образовывался хлорацетшь глицил-глицин. [11]
Хотя с тех пор метод диффракции рентгеновых лучей был значительно усовершенствован, при изучении таких фотографий исследователю приходится делать огромное количество предположений и расчетов. На диффракцион-ной картине даже такого простого вещества, как глицил-глицин, обнаруживается около 400 пятен. Каждое из этих пятен образуется там, куда попадают рассеянные атомами кристалла рентгеновы лучи. Из нескольких таких фотографий можно подобрать примерно 800 характерных значений интенсивности пятен. Атомы водорода не очень сильно рассеивают рентгеновы лучи, и потому их положение с помощью этого метода обычно определяется плохо. Таким образом, всего необходимо определить 27 координат. Поскольку интенсивность пятен связана со знЗ Чением этих координат, 800 значений интенсивности достаточно для того, чтобы точно определить все 27 координат. [12]
Шенк [287], а позднее К. Лев [310], которые среди продукте окисления обнаружили оксамид и оксаминовую кислоту. Коммом, предварительно установив, что при окислении дикетопиперазинов всегда образуются оксамиды, подвергли окислению различные пептиды, пептоны и белки. Проводя опыты по окислению белков, эти ученые столкнулись с дополнительными трудностями: некоторые белки очень плохо окислялись перманганатом натрия. Но все же удалось обнаружить некоторые количества оксамида в продуктах окисления желатины, яичного альбумина и казеиногена. Но полученные результаты обесценивались тем, что оксамид образовывался также и при окислении глицил-глицина и всех полипептидов, содержащих глицил-глицин. [13]
Были представлены веские доказательства того, что дисульфидные группы имеют особенное значение также в тех случаях, когда молекулы подвергаются действию прямых ударов. Хотя, как указывалось раньше, начальные ионизации органических молекул распределяются равномерно, дисульфидные связи селективно подвергаются воздействию при таких условиях. Это ясно показано в исследованиях Энгельгарда ( Engelhard) и др. [266], касающихся химических изменений альбумина сыворотки вследствие облучения ультрафиолетовым светом. Были получены характерные формы резонанса, подтверждающие то, что большинство электронов, возникающих вследствие облучения, находится на SS-группах половин цис-тина. Shields) [145, 149] следующим образом резюмировали свою самую последнюю работу, выполненную на ряде белков: Большинство, хотя и не все, исследованных белков дает или двойную резонансную характеристику глицил-глицина, зависящую от поля резонансную характеристику цистина, или же сочетание обеих характеристик. [14]