L-аспартат - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Спонсор - это человек, которому расстаться с деньгами проще, чем объяснить, откуда они взялись. Законы Мерфи (еще...)

L-аспартат

Cтраница 1


L-аспартат - 80 мл; 2) реагент ферментный ( лиофилизат) - смесь фермента, НАДН, 2-оксоглута-рата натрия. В наборе может быть 5 флаконов на 10 определений или 5 флаконов на 5 определений каждый.  [1]

Аспартат - карбамоилтрансфераза ( карбамоилфосфат: L-аспартат - карбамоил-трансфераза, 2.1.3.2) - ключевой фермент в цепи ферментативных биохимических реакций синтеза пиримидинов. В результате его действия происходит синтез уридин-б - монофосфата, который является предшественником остальных пиримидино-вых нуклеотидов.  [2]

Оптимизированный кинетический метод основан на следующих ферментативных реакциях: 1) L-аспартат и 2-оксоглутарат в реакции, катализируемой АсАТ, образуют глутамат и оксалацетат; 2) ок-салацетат в реакции, катализируемой малатдегидрогеназой, превращается в малат, а скорость реакции регистрируется по уменьшению концентрации НАДН.  [3]

Согласно Recommendations ( 1964) of the International Union of Biochemistry on the Nomenclature and Classification of Enzymes, систематическое название этого фермента - L-аспартат: 2-оксоглутаратаминотрансфераза.  [4]

Состав реакционной среды объемом 3 мл: 100 мМ К-фосфатный буфер, рН 7 5; L-аспартат 30 мМ; а-кетоглутарат 5 мМ; НАДН 0 1 мМ; малат-дегидрогеназа 1 инт. Контрольная проба не содержит L-аспартат.  [5]

6 Применение гидролитических ферментов при производстве аминокис. [6]

Эти ферменты часто используются в реакциях дезаминирования. Так, для образования L-аспарта из фумарата аммония может использоваться ( в обратной реакции) аспарта-за, или L-аспартат - аммиак-лиаза. В качестве доноров аммония могут, кроме того, выступать гидразин или гндроксиламин. Сходным образом L-фенилаланин - аммиак-лиаза может катализировать распад L-фенилаланина с образованием транс-коричной кислоты и аммиака. Хотя обычно равновесие в этих реакциях сдвинуто в сторону реакций распада, при высоких концентрациях аммонийных ионов начинают преобладать процессы синтеза.  [7]

8 Биосинтез L-аргинина. [8]

Синтез аргинина не идет, что приводит к снятию ингибировавая по принципу обратной связи со всех ферментов этого пути и накоплению избытка орнитина. Ауксотрофные мутанты находят применение и в тех случаях, когда необходимо синтезировать соединения, являющиеся конечными продуктами разветвленных цепей метаболических реакций. Так, L-аспартат является общим предшественником для L-лизина, L-треонина, Ь - метирнина и L-изолей-цина.  [9]

Состав реакционной среды объемом 3 мл: 100 мМ К-фосфатный буфер, рН 7 5; L-аспартат 30 мМ; а-кетоглутарат 5 мМ; НАДН 0 1 мМ; малат-дегидрогеназа 1 инт. Контрольная проба не содержит L-аспартат.  [10]

Вследствие замены фосфатного буферного раствора трис - HCl буфером в области изменения рН 7 5 - 8 0 определение активности фермента проводят в обеих буферных системах. При интерпретации полученных данных делают поправку с учетом влияния состава буферной системы на активность фермента. Для изозимов аспартатаминотрансферазы исследуют зависимость скорости реакции от концентрации L-аспартата: 1 - 10 мМ - для цитоплазматического и 0 1 - 1 мМ - для митохондриального изозима, а также от концентрации а-кетоглутарата: 0 2 - 2 мМ - для цитоплазматического и 0 3 - 3 мМ - для митохондриального изозима. В каждом случае субстрат, содержание которого не меняется, берется в насыщающей концентрации.  [11]

Ингибирует биосинтез пуринов у млекопитающих и бактерий. Ингибирует рост человеческой аденокарциномы-1 в куриных эмбрионах. Останавливает биосинтез AMP и dAMP: действует как аналог L-аспартата, который может обращать ингибирование. Действует путем ингибирования аденилосукци-нат-синтетазы, участвует в превращении IMP в аденилянтарную кисл.  [12]

Оптические изомеры аминокислот претерпевают очень медленную и самопроизвольную неферментативную рацемизацию, так что за ка - - кой-то весьма длительный период времени чистый L - или D-изомер может превратиться в эквимолярную смесь D - и L-изомеров. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Например, в белке дентине, содержащемся в твердой эмали зубов, L-аспартат самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скоростью 0 10 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится только L-аспартат. Можно выделить дентин всего из одного зуба и определить в нем содержание D-аспартата. Такие анализы были проделаны на дентине обитателей горных селений Эквадора, многие из которых приписывали себе слишком большой возраст. Так как в ряде случаев это вызывало сомнения, для проверки был использован рацемиза-ционный тест, который оказался довольно точным. Так, для 97-летней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, согласно тесту был установлен возраст 99 лет.  [13]

Оптические изомеры аминокислот претерпевают очень медленную и самопроизвольную неферментативную рацемизацию, так что за ка - - кой-то весьма длительный период времени чистый L - или D-изомер может превратиться в эквимолярную смесь D - и L-изомеров. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Например, в белке дентине, содержащемся в твердой эмали зубов, L-аспартат самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скоростью 0 10 % в год. У детей в период формирования зубов в дентине содержится только L-аспартат. Можно выделить дентин всего из одного зуба и определить в нем содержание D-аспартата. Такие анализы были проделаны на дентине обитателей горных селений Эквадора, многие из которых приписывали себе слишком большой возраст. Так как в ряде случаев это вызывало сомнения, для проверки был использован рацемиза-ционный тест, который оказался довольно точным. Так, для 97-летней женщины, возраст которой был документально засвидетельствован, согласно тесту был установлен возраст 99 лет.  [14]

Тогда сразу же возникает вопрос, отражает ли такое необычное поведение различие в направлении спиралей, различие в конформации или оно обусловлено сильными взаимодействиями боковых групп. В настоящее время такие отклонения обнаружены для нескольких полипептидов. Данные, полученные при исследовании таких полипептидов, хотя и отрывочные, убедительно свидетельствуют о том, что необычные оптические свойства могут быть объяснены или сильными взаимодействиями между спиральным остовом и боковыми группами, под влиянием которых может изменяться, а может и не изменяться направление закручивания спирали, или образованием структурных элементов, отличных от а-спирали. Один из простых способов решения этого спорного вопроса заключается в изучении сополимеров, состоящих из остатков аминокислот, имеющих нормальные и аномальные свойства. Однако при включении в цепь поли-р-бензил - Ь - аспартата даже небольших количеств у-бензил - Ь - глутамата Ь0 резко изменяет знак на противоположный, соответствующий правой спирали. Это свидетельствует о неустойчивости левой спирали L-аспартата. С другой стороны, у сополимеров L-тирозина и L-глутаминовой кислоты наблюдается линейное изменение оптических свойств с изменением состава сополимера.  [15]



Страницы:      1