Cтраница 1
Гринштейн, Попова, Труды и материалы Украинского гос. [1]
Гринштейн, Попова, Труды и материалы Украинского гос. [2]
Шмидт и Гринштейн занялись спектрами другого квазара и Обнаружили, что линии в нем также определялись, при учете значительного смещения к красному концу спектра. [3]
Большое значение имеет введенный Гринштейном ферментативный гидролиз, при котором ацетил - или хлорацетиламинокислоты расщепляются ацилазами. Реже применяют расщепление эфиров DL-аминокислот с помощью эстераз. [5]
В сентябре арестованы рабочие: Гринштейн, Левинская, Ма-кодзюб и Финкелыигейн. [6]
Ряд экспериментальных методик для такого рода реакций описан в книге: Гринштейн Дж. Химия аминокислот и пептидов. [7]
Ранние работы по аминокислотам, входящим в состав белков, подробно рассмотрены в трехтомном труде Гринштейн и Винница [3]; на материал, описанный там, мы будем лишь кратко ссылаться, а отдельные работы упомянуты не будут. [8]
Энергетические затраты ( расход пара) в производстве медного купороса могут быть резко снижены осуществлением предложенного Степиным, Гринштейном и Гильденблатом паровоздушного цикла натравочной башни. [9]
Энергетические затраты ( расход пара) в производстве медного купороса могут быть резко снижены осуществлением предложенного Степиньгм, Гринштейном и Гильденблатом паровоздушного цикла натравочной башни. [10]
Гринштейн и Н. А. Попова отмечали также изменения в сосудистых сплетениях желудочков, Л. М. Духовникова после более массивного отравления в первую очередь констатировала сосудистые нарушения, набухание стенок, десквама-цию эндотелия, стазы, периваскулярный отек, кровоизлияния. В паренхиматозных органах отмечены изменения дегенеративно-дистрофического характера. [11]
Тяжелые случаи могут закончиться смертью. На вскрытии обнаруживаются дегенеративные изменения в ганглиозных клетках, в особенности в паяли-дарной системе, в меньшей степени в коре полушарий большого мозга, зрительных буграх, в четверохолмии ( Гринштейн и Попова), жировая дистрофия сердечной мышцы. [12]
Для гуанидирования кристаллического сывороточного альбумина человека Хьюз и сотрудники выдерживали 20 % - ный раствор белка в 0 5 М растворе О-метилизомочевины при 0 в течение 3 дней. При рН 10 оба реагента ионизированы только частично и сама О-метилизомоче-вина проявляет буферное действие. При расчете баланса реакции на 1 моль белка получается хорошее соответствие между числом исчезающих аминогрупп ( определенным по методу Ван-Сляйка) и числом молей израсходованного реагента. Исчерпывающая реакция с метилизомочевиной приводит к превращению только 54 - 57 из 68 свободных аминогрупп сывороточного альбумина, однако это количество практически эквивалентно числу лизино-вых остатков. Ранее проведенными исследованиями Гринштейна [ 147а ] л других авторов было показано, что О-метилизомочевина легко вступает в реакцию с & - аминогруппой лизина и пептидов лизина. [13]