L-лизина

Cтраница 3

По своему химическому содержанию - это Y-ЭМИ-но-р-гидроксикарбоновая кислота бета-иновой структуры, которая присутствует в тканях животных, растений, в микроорганизмах. Для некоторых насекомых карнитин является собственно витамином. Высшие животные синтезируют его из L-лизина и далее используют в качестве кофермента, участвующего в переносе остатков жирных кислот через мембраны из цитоплазмы в митохондрии. Карнитин, взаимодействия скофермент-но связанной жирной кислотой, образует бифильное производное жирной кислоты, имеющее высокое сродство к ли-пидному слою клеточных мембран. Это свойство и обеспечивает ему легкость внедрения в мембрану и транспорт через нее. [31]

Биосинтез L-аргинина. [32]

Синтез аргинина не идет, что приводит к снятию ингибировавая по принципу обратной связи со всех ферментов этого пути и накоплению избытка орнитина. Ауксотрофные мутанты находят применение и в тех случаях, когда необходимо синтезировать соединения, являющиеся конечными продуктами разветвленных цепей метаболических реакций. Так, L-аспартат является общим предшественником для L-лизина, L-треонина, Ь - метирнина и L-изолей-цина. [33]

Циклогексанон С6Н10О получают окислением циклогексана, гидрированием фенола, окислением или дегидрированием щжлогексанола. Бесцветная жидкость, т.кип. 155 6 С; растворяется в воде ( 7 %), в органических растворителях. Применяют в производстве адипи-новой кислоты, е-капролактама, L-лизина; в качестве растворителя нитратов и ацетатов целлюлозы, жиров, восков. Раздражает слизистые оболочки глаз и кожу. [34]

В-глюкозамина и мурамовой к-ты [ 2 - ацетамидо-2 - дезокси - З - О - ( 1-карбоксиэтил) - D глюкозы ], связанных 3 - 1 - 4-связями. Сшивки этих цепей осуществляются благодаря коротким пептидным мостикам, построенным гл. D - и L-аланина, D-глутаминово. L-лезо-диаминопимелиновой к-ты, L-лизина, L-орни-тина и присоединенным к карбоксильным группам остаткам мурамовой к-ты. [35]

Его хранят в холодильнике. В 1 мл водного раствора содержится 500 мкг L-лизина гидрохлорида. [36]

Выделена и очищена до гомогенного состояния трипсиноподобная протеиназа из культуры Str. Гомогенность фермента подтверждена получением одной полосы при электрофорезе, результатами ультрацентрифугирования и гель-фильтрации. Определение формы молекулы по константам диффузии и седиментации показало, что это эллипсоид, близкий к сфере с радиусом 2 нм и гидратацией 0 2 - 0 24 г / г фермента. Исследован спектр циркулярного дихроизма протеиназы в сравнении с аналогичными спектрами панкреатического трипсина и трипсиноподобных протеиназ Str. Полученные данные дают основание для предположения о том, что трипсиноподобные ферменты содержат небольшое количество а-спиральных структур; большая же часть молекулы не упорядочена. Хлорметилкетоны динитрофениллизина, тозил - L-лизина и тозил - L-аргинина необратимо инактивируют протеиназу. [37]

Страницы: 1 2 3