Гидроксильная группа - тирозин
Cтраница 1
Гидроксильная группа тирозина выступает как донор, а карбоксильный кислород как акцептор при образовании этой связи. Что водородная связь образуется именно с карбоксилатным ионом, а не с незаряженным карбоксилом видно из характерного красного смещения спектра при переходе от рН 1 5, когда С ООН-группа незаряжена, к рН 5, когда карбоксилы ионизованы. [1]
При разрыве водородной связи между гидроксильной группой тирозина и каким-либо акцептором водорода, например карбоксилатом, также наблюдается сдвиг в голубую область. Хотя спектральные сдвиги, обусловленные исчезновением гидрофобного окружения и разрывом водородных связей, направлены в одну и ту же сторону, в некоторых случаях эти эффекты удается разделить. Обычно сдвиги, наблюдаемые для белков, связаны с изменениями в среде, окружающей хромофоры; влияние водородных связей относится к более специфическим случаям. [2]
Далее было показано, что свободная концевая карбоксильная группа, гидроксильная группа тирозина, концевая аминогруппа и фенильная боковая цепь совершенно необходимы для проявления активности, как и правильное расстояние между остатками Phe и Туг. Активность возрастает только в случае замены глицина на о-аланин. [4]
Предполагают, что атом железа соединяется с белком координационными связями с участием гидроксильных групп тирозина. Молекула трансфер-рина содержит 2 атома железа; трансферрин служит физиологическим переносчиком железа в организме. [5]
По существу, в гидролизе пептидной связи участвуют ион цинка, карбоксильный ион и гидроксильная группа тирозина. Zn ( II) по-прежнему играет роль кислоты Льюиса, координируя карбонильный кислород, а карбоксильная группа действует скорее как общее основание. [6]
Методами потенциометрического и спектрофотометрического титрования обеих форм карбоангидразы человека [69, 70] и изо-фермента В быка [71] были получены детальные кривые титрования в области ионизации гидроксильной группы тирозина. Эти семь групп, по-видимому, являются скрытыми в глубине молекулы остатками гистидина. Четыре остальных гисти-дина в нативном белке титруются нормально. При обратном титровании щелочью от рН2 число групп, титруемых при рН 5 - 8, возрастает до И. [7]
Эти синтетические фосфопротеиды отличаются, однако, от природных тем, что в них значительная часть фосфорной кислоты связана с аминогруппами и с гидроксильными группами тирозина. Кроме того, они более устойчивы к гидролитическому действию щелочей, чем природные фосфопротеиды. [8]
Однако, не говоря уже о стерической экранизации SH-групп, все перечисленные реактивы не удовлетворяют полностью указанным требованиям. Так, порфириндин помимо SH-групп окисляет, хотя и медленно, гидроксильные группы тирозина, йодозобензойная кислота при рН 5 окисляет SH-группы далее, чем до дисульфиднои стадии, что приводит KJ завышенным данным. Кроме того, в ходе йодометрического титрования избытка окислителя образующийся йод может вступать во взаимодействие с триптофаном и тирозином. Все это требует вести реакцию при нейтральном рН и добавлять окисляющий агент в таком минимальном избытке, который находился бы на грани точности соответствующего аналитического метода. Поэтому в настоящее время для количественного определения SH-групп белков более широкое применение находят соединения ртути. [9]
Поэтому полагают, что активными группами в них являются или сочетание аминокислот между собой, или те или иные аминокислоты, или, наконец, отдельные группы в аминокислотах, как, например, гидроксильная группа тирозина в пепсине, который особенно богат этой аминокислотой. [10]
Например, очищенный гликоген из сетчатки глаза быка содержит 1 5 2 0 мг белка на 100 мг глюкозы, причем отделить белковый компонент от полисахарид-ного не удается даже в сильно диссоциирующих условиях. Исчерпывающий про-теолиз приводит к пептидогликану, содержащему лишь одну аминокислоту тирозин. Следовательно, связь углевод - белок осуществляется через остаток тирозина, причем устойчивость этой связи в щелочной среде видетельствует о том, что гликан присоединен к гидроксильной группе тирозина, а не к карбоксилу. Ранее такой тип углевод белковой связи опиевн не был. [11]
На действии этих реагентов основаны методы реактивации ингибированной X. Установлено, что при действии фосфорорганич. Ряд данных свидетельствует о том, что повышенная реакционноспособность гидроксила серина связана с его участием в образовании водородной связи с иминогруппой имидазольного кольца гистиди-на. Предполагается также возможность участия в построении активного центра гидроксильной группы тирозина. Установлена важная роль в активном центре группировки анионного характера ( скорее всего, карб-оксилат-ион дикарбоновой аминокислоты), к-рая образует ионную связь с катионом ацетилхолина на стадии формирования комплекса Михаэлиса. Все эти элементы активного центра строго определенным образом сближены в трехмерной структуре молекулы фермента и при взаимодействии с субстратом ( или специфич. [12]
Страницы: 1