Функциональная группа - фермент
Cтраница 1
Функциональные группы фермента ( карбоксильные группы, аспарагиновой и глютаминовой кислот, аминогруппы лизина, гуанидиновые группы аргинина, дисульфидные группы цистеина, неполярные белковые цепи) находятся в различных местах цепей белковой молекулы, образующей третичную и нередко четвертичные структуры, которые весьма гибки и изменяются при взаимодействии фермента с молекулами субстратов. [1]
Функциональные группы фермента находятся в различных местах цепей белковой молекулы, образующей третичную и нередко четвертичную структуры. [2]
Вначале мы рассмотрим функциональные группы ферментов, затем на основе изучения модельных систем рассмотрим механизмы, по которым эти группы катализируют реакции типичных групп субстрата. В заключение будут обсуждены методы обнаружения в исследования ферментативных реакций ( см. разд. [3]
 |
Схема действия креатинкиназы. Переходные состояния. [4] |
При образовании ФСК существенна точная взаимная ориентация функциональных групп фермента и субстрата или модификатора. Активный центр, естественно, хирален и, тем самым, стереоспецифичен. С помощью меченых атомов установлено, что реакции молекул типа CAABD происходят на поверхности фермента асимметрично. [5]
 |
График Лайнуивера-Бэрка для идентификации различных типов ингибирования. а - конкурентное ингибирование. б - неконкурентное ингибирование. [6] |
Если в образовании фермент-субстратного комплекса участвует несколько функциональных групп фермента, то возможно одновременное присоединение к активному центру двух или более субстратов, что однозначно приведет к образованию неактивного комплекса. [7]
Все это в известной степени затрудняет точную идентификацию функциональных групп ферментов, участвующих в механизме катализа, по величинам рК, определяемым из данных ферментативной кинетики. [8]
Не исключено, что при этом активные центры и функциональные группы ферментов не участвуют в этом и адгезия является следствием изменения физико-химических свойств среды, на которой выращивают плесневые грибы. [9]
 |
Схема активного центра фермента карбоксипептидазы ( по данным Липс-комба, Рика, Хартсака, Кешо и Бетджа. [10] |
На рис. 87 изображен концевой фрагмент расщепляемой полипептидной цепи и функциональные группы фермента, принимающие - то или иное участие в каталитическом процессе. Два имида-зольных кольца ( остатки аминокислоты гистидина) и карбоксильная труппе остатка глутаминовой кислоты координированы с ионом цинка, заряд которого тем самым наполовину нейтрализован. Про-тонированная гуанидиновая группа ( остаток аминокислоты аргинина) взаимодействует с ионизованной концевой карбоксильной группой субстрата. [11]
Необходимо отметить, что в образовании фермент-субстратного комплекса участвует несколько функциональных групп фермента, но только некоторые пары из них ( субстрата и фермента) ответственны за ферментативный катализ, а другие группы служат для создания связи фермента с субстратом. [12]
Образование комплекса ( EI) обусловлено возникновением ковалентных связей с функциональными группами ферментов, прямо или косвенно участвующих в каталитическом процессе. Комплекс ( EI) не распадается на продукты реакции и свободный фермент, а также не диссоциирует е образованием начальных компонентов реакции. [13]
Ингибирование гидролитических ферментов может быть вызвано непосредственным воздействием ПАВ путем блокирования функциональных групп фермента или нарушения его третичной структуры либо вследствие блокирования субстрата в результате сорбции на нем ПАВ, что определяет его недопустимость для действия фермента. К тому же присутствие ПАВ вызывает нарушение энергетических соотношений на поверхности раздела между бактериальной клеткой и средой, что приводит при определенных концентрациях к подавлению активных обменных процессов бактерий, и в первую очередь метановых. Последнее подтверждается накоплением в иловой жидкости летучих жирных кислот и снижением фактического выхода газа по сравнению с расчетным, определяемым по распаду жиров, белков и углеводов. [14]
 |
Спектр поглощения ААТ участвует ВСЯ белковая глобула, в присутствии L-аспартата. В некоторых работах утвержда. [15] |
Страницы: 1 2 3