Два - домен
Cтраница 2
Количество типов доменов, на которые разбивается кристалл при переходе в сегнетоэластическое состояние, зависит от типа вещества. В частности, кристалл РЬэ ( РО а в сегнетоэластичеекой фазе обладает тремя типами доменов, которые могут разделяться двумя типами доменных границ. Доменная граница первого типа ( бО - ная доменная стенка) разделяет два домена, в которых угол между осями. [16]
При функционировании 3 - 3-схем совместно используются 2 различных физических эффекта: отталкивание доменов и изменение взаимодействия между пермаллоевыми аппликациями и отдельным доменом, вызванное неравномерным расположением шевроновых аппликаций. На рис. 7 показана одна из таких схем. Один домен, поступивший в верхний или средний канал, достигает выхода среднего канала. Два домена, поступившие одновременно в верхний и средний каналы, из-за магнитостатического отталкивания движутся каждый по своему каналу. Домен в нижнем канале движется по своему каналу независимо от остальных. [17]
Все макроскопические образцы из ферро - и ферримагнетиков содержат в общем случае большое число доменов - областей, в каждой из которых вектор самопроизвольной намагниченности ориентирован по своему направлению легкого намагничивания. Домены разделены между собой доменными границами, имеющими некоторую избыточную по сравнению с объемом внутри домена энергию. Структура доменов в общем случае определяется из условия минимума суМиы магнитостатической энергии свободных полюсных поверхностей образца ( энергии магнитного поля, создаваемого образцом в пространстве) и суммарной энергии доменных границ в образце. При некотором критическом размере магнитоста-ти ФеКжая энергия однородно намагниченного образца становится меньше суммы энергии оДИой единственной доменной границы, разделяющей образец на два домена, и магнито-ствггической энергии двухдомеяного образца. Этот размер, при котором энергетически выгодным становится однодоменное состояние, : и называется критическим размером однодо-менности. Критический размер однодоменности зависит от основных магнитных констант материала и для реальных магнитных материалов колеблется от сотых долей до единиц микрометров. [18]
 |
Образование петли ДНК при кооперативном взаимодействии рспрессора с операторными участками, разделенными целым числом витков спирали ДНК. [19] |
Белок-активатор катаболитных оперонов ( БАК) в комплексе с циклическим сАМР активирует транскрипцию большого числа оперонов, отвечающих за расщепление различных соединений, преимущественно Сахаров, используемых бактериальной клеткой в качестве источникон энергии и углерода. Концентрация с AMP в клетках повышается при росте на плохо усваиваемых источниках, например ацетате или глицерине, и снижается при росте ни легко усваиваемых, например глюкозе. Поэтому система регуляции с помощью БАК-сАМР позволяет клетке включать опероны катаболизма лишь по мере истощения более легко усваиваемых пищевых веществ. БАК состоит из двух идентичных субъединиц. Каждая субъеди-ница образует два домена, но в отличие от репрессора фага Я за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен. N-концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъединичные контакты в димере. [20]
Белок-активатор катаболитных оперонов ( БАК) в комплексе с циклическим сАМР активирует транскрипцию большого числа оперонов, отвечающих за расщепление различных соединений, преимущественно Сахаров, используемых бактериальной клеткой в качестве источников энергии и углерода. Концентрация с AMP в клетках повышается при росте на плохо усваиваемых источниках, например ацетате или глицерине, и снижается при росте на легко усваиваемых, например глюкозе. Поэтому система регуляции с ломощью БАК-сАМР позволяет клетке включать опероны катаболизма лишь по мере истощения более легко усваиваемых пищевых веществ. БАК состоит нз двух идентичных субъединиц. Каждая субъеди-яица образует два домена, но в отличие от репрессора фага Я за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен. N-концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъединичные контакты в димере. [22]
Белок-активатор катаболитных оперонов ( БАК) в комплексе с циклическим сАМР активирует транскрипцию большого числа оперонов, отвечающих за расщепление различных соединений, преимущественно Сахаров, используемых бактериальной клеткой в качестве источников энергии и углерода. Концентрация с AMP в клетках повышается при росте на плохо усваиваемых источниках, например ацетате или глицерине, и снижается при росте на легко усваиваемых, например глюкозе. Поэтому система регуляции с помощью БАК-сАМР позволяет клетке включать опероны катаболизма лишь по мере истощения более легко усваиваемых пищевых веществ. БАК состоит из двух идентичных субъединиц. Каждая субъединица образует два домена, но в отличие от репрессора фага Я за связывание с ДНК отвечает С-концевой домен. N-концевой домен БАК связывается с сАМР и обеспечивает межсубъединичные контакты в димере. [24]
Активный фермент ( М 80 000) пред-собой димер, составленный из двух идентичных субъединиц. Каждая субъединица образована одной полипептидной цепью, включающей 374 аминокислотных остатка. Один домен связывает кофермент NAD, в котором адениновая часть ориентирована в сторону гидрофобного кармана; другой, каталитический, домен связывает молекулы различных субстратов. Три остатка Cys-46, His-67, Cys-174, входящие в этот домен, формируют лиганды, которые координируются вокруг атома цинка, участвующего в катализе. Интересно, что в этом районе имеется и второй атом цинка, для которого лигандами являются четыре других цистеиновых остатка. Функция этого лишнего атома цинка пока не выяснена, но предполагается, что он необходим для поддержания стабильной структуры фермента. Сходство с ферредоксином ( разд. Наконец, два домена субъединицы разде-щелью, которая имеет широкий и глубокий гидрофобный карман с каталитическим атомом цинка на дне этого кармана. [25]
Страницы: 1 2