Cтраница 1
Окислительное дезаминирование аминокислот нингидрином имеет аналитическое значение ( разд. [1]
Рассмотрим более подробно механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии. [2]
Независимо от типа ферментов, катализирующих реакцию окислительного дезаминирования аминокислоты, ее механизм будет аналогичен. Процесс окислительного дезаминирования аминокислот протекает в две стадии. [3]
Обратная реакция, посредством которой глу-таминовая кислота превращается в а-кетоглута-ровую кислоту, по-видимому, играет важную роль в окислительном дезаминировании аминокислот с образованием аммиака, особенно в стареющих или отделенных от растения органах. Другие аминокислоты, по всей вероятности, подвергаются переаминированию ( см. ниже) с а-кетоглутаратом с образованием глутаминовой кислоты. Таким образом, Глутаматдегидрогеназа, по-видимому, является у многих высших растений единственным ферментом, окисляющим аминокислоты со значительной скоростью, поскольку у высших растений в отличие от животных тканей, бактерий и грибов общая активность оксидазы аминокислот ничтожна или очень мала. [4]
Независимо от типа ферментов, катализирующих реакцию окислительного дезаминирования аминокислоты, ее механизм будет аналогичен. Процесс окислительного дезаминирования аминокислот протекает в две стадии. [5]
В организме человека и животных в основном происходит окислительное дезаминирование аминокислот. Этот процесс катализируется оксидазами L - и D-аминокислот с простетиче-скими группами соответственно ФМН и ФАД. Окислительное дезаминирование аминокислот связано с пероксисомами. [6]
Третьим процессом, который также способствует сохранению натрия в организме, является образование в почках аммиака, который используется вместо других катионов для нейтрализации и выведения кислых эквивалентов с мочой. Основным источником этого служат процессы дезаминиро-вания глутамина, а также окислительного дезаминирования аминокислот, главным образом глутаминовой кислоты. [7]
Первые три типа дезаминирования характерны для ряда микроорганизмов, иногда встречаются у растений. Для животных, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакции является окислительное дезаминирование аминокислот. [8]
Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гис-тидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию. [9]
Смесь амилового, изоамилового, бутилового и других спиртов называют сивушными маслами. Сивушные масла накапливаются при спиртовом брожении как побочные продукты, образующиеся при распаде белков и дальнейшем окислительном дезаминировании аминокислот. [10]
Из схемы 1 видно, что только три аминокислоты - аланин и аспарагиновая и глутаминовая кислоты - образуются путем аминирования соответствующих cf - кетокислот. Обратная реакция, дезаминирование аминокислот с образованием й-кетокислот, является первой ступенью распада природных аминокислот. Окислительное дезаминирование аминокислот происходит в срезах печени и почек. [11]
В организме человека и животных в основном происходит окислительное дезаминирование аминокислот. Этот процесс катализируется оксидазами L - и D-аминокислот с простетиче-скими группами соответственно ФМН и ФАД. Окислительное дезаминирование аминокислот связано с пероксисомами. [12]