Анфинсен - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 2
Хорошо не просто там, где нас нет, а где нас никогда и не было! Законы Мерфи (еще...)

Анфинсен

Cтраница 2


Модификация белков путем химического воздействия на множество боковых групп не влияет на активность. Для этого пользуются белком в качестве инициатора реакции полимеризации карбоксиангидрида Лейкса ( см. стр. Реакция полимеризации начинается на е-аминогруппах лизина и дает в соответствующих точках полипептидные веточки. Стаманн пришивал подобным образом полиглициновые цепочки к химо-трипсину, Анфинсен - полиалашшовые цепочки к РНК-азе.  [16]

17 Третичная структура. [17]

Пространственная структура зависит не от длины полипептидной цепи, а от последовательности аминокислотных остатков, специфичной для каждого белка, а также от боковых радикалов, свойственных соответствующим аминокислотам. Пространственную трехмерную структуру или конформацию белковых макромолекул образуют в первую очередь водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот. Водородные связи играют огромную роль в формировании и поддержании пространственной структуры белковой макромолекулы. Водородная связь образуется между двумя электроотрицательными атомами посредством протона водорода, ковалентно связанного с одним из этих атомов. Когда единственный электрон атома водорода участвует в образовании электронной пары, то протон притягивается соседним атомом, образуя водородную связь. Обязательным условием образования водородной связи является наличие хотя бы одной свободной пары электронов у электроотрицательного атома. Что касается гидрофобных взаимодействий, то они возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды, которая вытесняется на поверхность белковой глобулы. По мере синтеза белка неполярные химические группировки собираются внутри глобулы, а полярные вытесняются на ее поверхность. Таким образом, белковая молекула может быть нейтральной, заряженной положительно или же отрицательно в зависимости от рН растворителя и ионо-генных групп в белке. К слабым взаимодействиям относят также ионные связи и ван-дер-ваальсовы взаимодействия. Кроме того, конформация белков поддерживается ковалентными связями S-S, образующимися между двумя остатками цистеина. В результате гидрофобных и гидрофильных взаимодействий молекула белка спонтанно принимает одну или несколько наиболее термодинамически выгодных конформаций, причем, если в результате каких-либо внешних воздействий нативная конформация нарушается, возможно полное или почти полное ее восстановление. Анфинсен на примере каталитически активного белка рибонуклеазы. Оказалось, что при воздействии мочевиной или ( 3-меркаптоэтанолом происходит изменение ее конформаций и, как следствие, резкое снижение каталитической активности. Удаление мочевины приводит к переходу конформаций белка в исходное состояние, и каталитическая активность восстанавливается.  [18]



Страницы:      1    2