Апобелка

Cтраница 1

Апобелки выполняют не только структурную функцию, но и обеспечивают активное участие комплексов ЛП в транспорте липидов в токе крови от мест их синтеза к клеткам периферических тканей, а также обратный транспорт холестерина в печень для дальнейших метаболических превращений. Апобелки выполняют функцию лигандов во взаимодействии ЛП со специфическими рецепторами на клеточных мембранах, регулируя тем самым гомеостаз холестерина в клетках и в организме в целом. Не меньшее значение имеет также регуляция апобелками активности ряда основных ферментов липидного обмена: лецитин-холестеролацилтрансферазы, липопротеинлипазы, печеночной триглицеридлипазы. Структура и концентрация в плазме крови каждого апобелка находится под генетическим контролем, в то время как содержание липидов в большей степени подвержено влиянию диетических и других факторов. [1]

Шестьдесят атомов апобелка участвуют в вандерваальсовом контакте с порфириновым циклом. [2]

Строение ЛП-частицы ( схема. Имеется сходство со структурой плазматической мембраны. Некоторое количество эстерифицированного холестерина и триглицеридов ( не показано содержится в поверхностном слое, а в ядре частицы-небольшое количество неэстерифицированного холестерина ( по А.Н. Климову и Н.Г. Никульчевой. Объяснение в тексте.| Шлирен-профиль липопротеинов плазмы крови человека при аналитическом ультрацентрифугировании ( по А.Н. Климову и Н.Г. Никульчевой, 1995. [3]

Аполипопротеины ( апобелки, апо) входят в состав липопротеинов. Основным апобелком ЛПНП является апобелок В, он входит также в состав ЛПОНП и хиломикронов. Апобелки C-I, С - П и C-III представляют собой небольшие полипептиды, которые могут свободно переходить от одного липопротеина к другому. Помимо апобелков А, В и С, в липопро-теинах плазмы крови идентифицировано еще несколько апобелков. Одним из них является выделенный из ЛПОНП апобелок Е, на его долю приходится 5 - 10 % от общего количества апобелков ЛПОНП. [4]

Шестьдесят атомов апобелка участвуют в вандерваальсовом контакте с порфириновым циклом. [5]

Некоторые протеиназы разрушают апобелки нуклеотидсвязывающих ферментов. Задолго до того, как ученые выявили общие свойства нуклеотидсвязывающих белков [91], этими свойствами воспользовались другие существующие в природе агенты. Другой интересный пример представляет салицилат - соединение, которое встречается в некоторых растениях и которое образует действующее начало аспирина. Как в алгольдегидрогеназе [685], так и в аденилат-киназе [665] салицилат присоединяется в качестве ( слабого) ингибитора к функциональным группам, которые обычно используются для связывания аденозиновых остатков соответственно NAD и АТР. [6]

Взаимодействие боковых цепей тема и апобелка может осуществляться всеми известными способами связывания. Боковые цепи тема в различных гемсодержащих белках выполняют разные роли. В цитохроме с обе винильные группы ( в исключительных случаях только одна [509]) образуют ковалентные связи с Cys-14 и Cys-17 апобелка; одна заряженная пропионовая группа находится на поверхности молекулы, а вторая взаимодействует посредством водородной связи, по-видимому имеющей функциональное значение, с внутренней частью молекул. [7]

В эритропоэтических тканях активность АЛ-синтазы возрастает при гипоксии, в то время как в печени гипоксия не оказывает влияния на активность этого фермента. Синтез апобелка гемоглобина - а - и р-цепей глобина происходит только в присутствии гема. В опытах с ретикулоцитами было показано, что в отсутствие гема один из факторов инициации биосинтеза белка фосфо-рилируется, что приводит к остановке трансляции а - и р-цепей глобина. Таким образом, оба компонента - гем и глобин - должны образовываться в относительно одинаковых количествах, для чего и существует координирующая регуляторная связь. [9]

Схема строения липопротеина. [10]

Помимо этих белков, в липопротеинах плазмы крови идентифицирован еще ряд других апобелков, например апобелок Е, выделенный из хиломикронов и ЛПОНП, некоторые из апобелков являются гликопротеинами. Кроме структурной функции, именно апобелки обеспечивают направленный транспорт липопротеинов, взаимодействуя со специфическими рецепторами клеточных мембран, а также регулируют активность ряда важных ферментов липидного обмена - липо-протеинлипазы, лецитин-холестеролацилтрансферазы, печеночной триглице-ридлипазы. Структура и концентрация каждого апобелка в плазме крови регулируется генетически, в то время как содержание липидов в липопротеинах в значительной степени подвергается влиянию диетических и других факторов. [11]

Хромофором родопсина является 11-цыс-ретиналь, который под действием света изомеризуется [ схема ( 13 - 34) ] в полностью тракс-рети-наль. Последний отщепляется от белковой части молекулы - апобелка опсина, который дал. [12]

С молибденом в организме может конкурировать вольфрам. Однако при этом в еще больших количествах накапливается не содержащий металла апобелок. Очевидно, вольфрам каким-то образом препятствует включению молибдена в молекулы ферментов. Большая часть молибдена в азотфиксирующих бактериях Azotobacter находится в специальном белке, предназначенном для накопления молибденаш. [13]

Большинство ЛП синтезируется в печени или в слизистой оболочке кишечника. Они содержат гидрофобное липидное ядро, окруженное полярными липидами и оболочкой из белков, получивших название апобелки. Обычно ЛП содержат до 5 % углеводов ( глюкоза, галактоза, гексозамины, фукоза, сиаловая кислота), поэтому некоторые из них являются и гликопротеинами. [14]

Страницы: 1 2