Cтраница 1
Апомиоглобин имеет богатую спиралями глобулярную структуру, подобную структуре миоглобина. В отличие от неустойчивой напоминающей кокон оболочки гема в цитохроме с в гемоглобине полость гема образована из жестких стабильных а-спиралей. Группа гема здесь не является основным элементом, определяющим укладку цепи: апомиоглобин, например, образует третичную структуру и в отсутствие простетических групп ( гл. Более мягкие структурные требования к взаимодействию гема и белка в гемоглобинах отражает также тот факт, что для членов семейства глобинов [277, 634] инвариантна только общая картина неполярных контактов гема. Структурно эквивалентные положения у них заняты различными аминокислотными остатками. [1]
Однако процесс свертывания апомиоглобина происходит намного быстрее, и поэтому можно предположить его большую направленность по сравнению со свертыванием дисульфидсодержащих белков ( разд. [2]
Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с А0общ 9 ккал / моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал / моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы тема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. [3]
Апомиоглобин имеет богатую спиралями глобулярную структуру, подобную структуре миоглобина. В отличие от неустойчивой напоминающей кокон оболочки гема в цитохроме с в гемоглобине полость гема образована из жестких стабильных а-спиралей. Группа гема здесь не является основным элементом, определяющим укладку цепи: апомиоглобин, например, образует третичную структуру и в отсутствие простетических групп ( гл. Более мягкие структурные требования к взаимодействию гема и белка в гемоглобинах отражает также тот факт, что для членов семейства глобинов [277, 634] инвариантна только общая картина неполярных контактов гема. Структурно эквивалентные положения у них заняты различными аминокислотными остатками. [4]
Моделирование процесса свертывания было начато с цепи, имеющей вытянутую квазибеспорядочную конформацию; исключение было сделано для нативных а-спиралей, которые считались уже сформированными. Для учета температурных флуктуации ( разд. В отличие от расчетов апомиоглобина в этом методе рассматриваются как гидрофобные силы, так и связывающая энергия. [5]