Апофермент

Cтраница 1

Хроматография метионил-т РНК на колонке с метилированным альбумином кизельгур, заполненной по методике, описанной в работе. [1]

Апофермент был выделен из культуры Bacillus coagulans ( вариант В. [2]

Апофермент цитохром с-пероксидазы прочно связывает комплексы железа с гемато -, мезо и дейтеропорфири-нами, так же как и комплекс железопротопорфирина, откуда следует, что винильные боковые цепи в положениях 2 и 4 протопорфирина IX не существенны для связывания. Апофермент связывает также порфирины, не содержащие металлов [10], хотя качественное сопоставление связывания металлоком-плексов и свободного протопорфирина [10, 244], а также этио-порфирина [11] показывает, что комплексы железа связываются намного прочнее в обоих случаях. Имеющиеся данные указывают на то, что ключевой фактор, регулирующий связывание железо-порфирина с апоферментом-это взаимодействие белка спорфири-новым кольцом и его боковыми цепями. Дополнительный вклад вносит координация железом одной из аминокислотных боковых цепей. К тому же выводу приводят более точные результаты, полученные для гемоглобина и миоглобина ( разд. [3]

Апофермент определяет специфичность в отношении субстрата. [4]

Апофермент ( апоэнзим) - белковый компонент сложного двухкомпонентного фермента - холофермента, который остается после удаления кофактора. Апофермент термолабилен, он определяет специфичность действия ферментов и его основные свойства. [5]

Апофермент - протеиновая часть фермента - синтезируется из L-ами-нокислот самим организмом. Витамин же поступает с пищей и превращается в кофермент в печени, крови или других органах и тканях. [6]

Неактивный белковый апофермент может быть отделен от тиаминдифосфата и Mg 2 диализом, а также осаждением к-той. [7]

Сравнение стадий механизмов реакций, предложенных для ФДФ-аль-долаз классов I и II [ 281, 288, 289а ]. [8]

Апоферменту может быть возвращена активность путем инкубации как с ионами Со2, Fe2, Mn2, Ni2, так и с Zn2, причем образуется серия металлоальдолаз. Замена природного Zn2 на другие М2 приводит к заметным изменениям в максимальных скоростях катализа. Однако такое замещение не изменяет существенным образом ни значения Км для ФДФ, А. [9]

Комплекс апофермента с кофактором называют голоферментом. [10]

Молекула апофермента выполняет, невидимому, две главные функции: 1) активирование простетической группы и 2) связывание фермента с субстратом. Для объяснения механизма активации простетической группы ( кофермента) было выдвинуто представление, согласно которому апофермент фиксирует на своей поверхности простетическую группу в таком положении, которое наиболее благоприятно для взаимодействия с субстратом. Можно легко себе представить, что этим путем облегчается возможность столкновений молекул субстрата с активной группой фермента. [11]

Связывание кофермента активным центром ААТ. [12]

ПАЛФ индуцирована апоферментом [50] ( см. стр. Фермент с пиридоксаминфосфатом, в отличие от фермента с ПАЛФ, имеет полосу при 3300 А. Таким образом, ко-фермент служит выразительной спектральной меткой. Так как субстраты ААТ содержат две карбоксильные группы, можно считать, что специфичность фермента определяется взаимодействием СОО субстратов с комплементарными катионными группами фермента. Это доказывается тем, что дикарбоновые кислоты служат конкурентными ингибиторами ААТ. [13]

При отщеплении от апофермента пиридоксальфосфата исчезают характерные максимумы поглощения и увеличение оптич. У аспартат-аминотрансферазы оксогруппа пиридоксальфосфата связана с е-аминогруппой лизина активного центра апофермента. В связи с апоферментом, вероятно, участвуют также фосфатная группа и азот пиридинового ядра пиридоксальфосфата. [14]

Пепсиноген не считается апоферментом, так как он не требует кофермента для превращения в пепсин. Такие ферменты называются зимогенами. Названия зимогенов получают путем прибавления к соответствующему корню суффикса оген. Корнем служит название того фермента, в который должен превратиться зимоген. Пепсин катализирует частичный распад белка. Подобно тому как декстрины являются обломками молекулы крахмала, продукты гидролиза белка представляют собой обломки молекулы белка. [15]

Страницы: 1 2 3 4