Катаболизм - белок
Cтраница 1
Катаболизм белков у всех организмов начинается с их расщепления по пептидным связям протеолитич. В желудочно-кишечном тракте животных белки гидро-лизуются трипсином, химотрипсином, пепсином и др. ферментами до своб. Часть аминокислот подвергается дезаминированию до оксокислот, претерпевающих дальнейшее расщепление, др. часть используется печенью или тканями организма для биосинтеза белков. У млекопитающих отщепляющийся от аминокислот аммиак превращ. Этот процесс осуществляется в печени. Образующаяся мочевина вместе с др. р-римыми продуктами О.в. выводится из кровотока почками. [1]
Глюкокортикоиды ( 11-гидроксистероиды) усиливают глюконеогенез за счет интенсификации катаболизма белков и аминокислот в тканях и вовлечения промежуточных метаболитов в процесс глюконеогенеза. Таким образом, в рассмотренных случаях адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды действуют как антагонисты инсулина. Гормоны передней доли гипофиза - гормон роста ( соматотропин), АКТГ и, вероятно, другие факторы повышают уровень сахара в крови, однако механизмы действия этих гормонов в значительной степени являются опосредованными, поскольку они стимулируют мобилизацию из жировой ткани свободных жирных кислот, которые являются ингибиторами потребления глюкозы. [2]
Играют важную роль в катаболизме белков; катализируют гидролиз белков и пептидов в слабокислой среде. [3]
Кроме того, ТДФ принимает участие в окислит, декарбоксилировании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом - 2-оксоизовалериановой, З - метил-2 - оксовалериано-вой и 4-метил - 2-оксопентановой, являющихся продуктами дезаминирования аминокислот валина, изолейцина и лейцина. Эти р-ции играют важную роль в катаболизме белков. [4]
 |
Схема дыхания. [5] |
Дыхание - множество разнообразных реакций биологического окисления аз-личных органических субстратов, характерных для всех живых организмов независимо от их сложности - эволюционного совершенства. Основные субстраты биологического окисления ( дыхания) - промежуточные продукты катаболизма белков, жиров и углеводов. В этом цикле активированная уксусная кислота расщепляется с высвобождением углекислоты и атомов водорода. Атомы водорода или соответствующие им пары электронов по дыхательной цепи, состоящей из целой серии переносчиков электронов, транспортируются к конечному акцептору электронов - молекулярному кислороду. Этот процесс сопровождается значительным уменьшением уровня свободной энергии. В результате сопряженного с окислением фосфорилирования АДФ значительная часть этой энергии запасается в виде АТФ. [6]
Таким образом, в организме растущих животных, содержащихся на рационе, бедном метионином, лизином и треонином, возникают существенные сдвиги в азотистом обмене. Они в основном обусловлены влиянием дефицита незаменимых аминокислот на процессы анаболизма и катаболизма белка. При этом нарушения метаболизма в разных органах и тканях могут быть различными, что определяется физиологической ролью и функциональной активностью последних. Выраженность сдвигов в белковом и азотистом обмене зависит также от степени и длительности белковой недостаточности. [7]
Очевидно, что обновление белков отражает совокупность процессов синтеза и распада; до сих пор исследования процессов обновления не дали однозначного ответа на вопрос о том, могут ли аминокислоты включаться в белки при отсутствии реального синтеза de novo. Эти исследования мало чем обогатили наши познания о механизме процессов анаболизма и катаболизма белков. [8]
Снижение содержания протеинов в организме могло быть обусловлено повышением скорости распада их во всех тканях. Полученные нами результаты позволяют утверждать, что повышение скорости катаболизма белка в условиях недостаточного снабжения им организма происходит не только в печени. [9]
Для синтеза кератинов необходимо довольно большое количество незаменимых аминокислот цистина и цистеина: их количество в составе пера достигает 7 - 8 % от общей массы белков. Содержание же этих аминокислот в пище значительно ниже: в семенах - примерно 1 5 г, а в животной пище - около 3 г на 100 г белков. В связи с усилением белкового обмена возникает еще одна особенность линяющих птиц: катаболизм белков остается высоким и ночью - за счет утилизации белков тела Подсчитано, что количество белков тела, использованное за время линьки, превышает их общую массу в теле. [10]
Удержание столь больших количеств NH в целомической жидкости возможно только благодаря ее кислой реакции. Поддерживая кислотность целомической жидкости, близкую к рН5, организм способен сохранять резкий градиент концентраций NHt и Na между кровью и целомической жидкостью. Ионизируя аммиак и превращая его в недиффундирующее соединение, организм кальмара может накапливать большие количества этого продукта расщепления белков в целомической жидкости. Как и в случае осморегуляции у эври-галинных ракообразных, аммиак, образующийся при катаболизме белков, не выводится из организма как отход, а утилизируется для важной приспособительной цели. [11]
Страницы: 1