Cтраница 2
Они образуют два кольца по шесть субъединиц; расстояние между центрами соседних субъединиц внутри кольца составляет 4 5 нм. Субъединицы одного кольца лежат почти непосредственно над субъединицами следующего [21], и расстояние между центрами колец тоже составляет 4 5 нм. Глутаминсинтетаза существует в двух формах. В присутствии избыточных количеств предшественника, а-кетоглутарата, фермент остается в активной форме, поскольку превращение его в модифицированную форму в этих условиях ингибируется. Однако, если концентрация кетоглутарата падает до низких значений и накапливается глутамин, возникают условия, благоприятствующие модификации фермента. Модифицирующий фермент аденилилтрансфераза ( АТаза) переносит аденилильную группу с АТР на гидроксил одного из тирозинов в субъединице глутаминсин-тетазы, в результате чего образуется аденилильная форма фермента. Все восемь ретроингибиторов, по-видимому, связываются своими специфическими участками на поверхности фермента, оказывая кумулятивное ингибиторное действие. [16]
В первых исследованиях было установлено также, что выживаемость риккетсий, определяемая по их ин-фекционности, значительно возрастает, если в солевой раствор добавить одну из аминокислот, а именно глу-таминовую кислоту. Дальнейшие исследования обнаружили, что риккетсий могут окислять глутаминовую кислоту. Оказалось, что они способны также медленно окислять два других вещества - пировиноградную и янтарную кислоты, которые, подобно глутаминовой кислоте, окисляются в большинстве животных и растительных тканей. Из многих испытанных веществ только эти три могли быть использованы в заметном количестве риккетсиями сыпного тифа. Прайс обнаружил, что риккетсий пятнистой лихорадки могут окислять еще и три других вещества - кетоглутарат, фумарат и оксалацетат. [17]
Еще не так давно принято было считать, что при всех реакциях переаминирования обязательно участие глутаминовой или а-кетоглутаровой кислот. Данные, противоречащие этим представлениям, были получены впервые при обнаружении реакции переаминирования между глутамином и а-кетокислотами. Точка зрения, согласно которой при всех реакциях переаминирования должна участвовать глутаминовая кислота, не имеет теоретических оснований. Однако вследствие широкого распространения в природе реакций переаминирования с участием глутаминовой кислоты доказать существование реакций переаминирования между монокарбоновыми аминокислотами и монокарбоновыми кетокислотами нелегко. Так, например, реакция переноса NH2 - группы валина на пируват может осуществляться как прямым путем, так и в результате сопряжения реакций между валином и кетоглутаратом и между глутаминовой кислотой и пируватом. [18]