Кинетика - действие
Cтраница 3
При добавлении к водному раствору иодметилата хинолина рассчитанного количества гидроокиси серебра образуется эфир ( II), который выпадает в осадок. Астон и Лассель [735] изучали кинетику действия щелочи на некоторые иод-метилаты гетероциклических соединений. Было показано, что реакция образования димолекулярных эфиров является реакцией второго порядка как относительно имеющегося положительного иона, так и относительно основания. [31]
В дальнейшем подробный анализ влияния рН на кинетику действия ацетилхолинэстеразы был проведен Крупкой и Лейдлером [116, 117] на основе общей теории кинетики многоступенчатых ферментативных реакций. [33]
Строго говоря, зависимость vo от А в этом случае не должна быть сигмоидной. Но на практике, если скорость реакции измеряется по нарастанию концентрации продукта, кинетика действия смеси ферментов, катализирующих превращение одного субстрата в разные продукты, нередко имеет сягмоидный вид. Причиной кажущегося снижения скорости реакции при низкой концентрации субстрата является при этом превращение субстрата в конкурирующей реакции протекающей с большей скоростью. [34]
Фишером было выдвинуто знаменитое положение о необходимости стерического соответствия между ферментом и субстрвтом; по его образному выражению, субстрат подходит к ферменту, квк ключ к замку. В начале нашего века были заложены основы исследования кинетики действия ферментов. [35]
Биоэлектрокатализ открывает принципиально новые возможности в изучении действия биокатализаторов. Электрохимические методы позволяют выяснить тонкие детали молекулярных механизмов действия ферментов. Экспериментальное исследование зависимостей тока от потенциала, концентрации фермента, концентрации ионов водорода и субстратов с последующим анализом на основе теории электрохимической кинетики позволяет выявить механизм превращений субстрата в активном центре фермента. Например, исследование кинетики действия медьсодержащей оксидазы, иммобилизованной на электроде, показывает, что наиболее вероятный механизм действия активного центра включает стадию присоединения кислорода, быстрый равновесный перенос одного электрона, двух протонов и синхронный замедленный перенос двух электронов на лимитирующей стадии процесса. Кинетическое исследование с привлечением структурных данных дает представление о молекулярном механизме действия оксидазы. [36]
Опарина было установлено, что многие ферменты после полного пнактивировашш нагреванием могут, при известных условиях, в большей или меньшей степени восстанавливать свою активность. В меньшем соответствии с обычными представлениями о ферментах находится отношение оксигемоглобина к кислотам. По эти различия имеют только количественный, а не качественный характер, так как и растительная перокси-даза может переносить сравнительно высокие концентрации кислоты. Если, кроме того, принять во внимание, что с точки зрения кинетики пероксидаз-ного действия между оксигемоглобииом и иероксидазой, вопреки мнению Фюрта и Чигларжа, нет никакого различия, то мы приходим к заключению, что ничто не мешает нам рассматривать оксигемоглобин как пероксидаз-ный фермент. [37]
Как уже сказано, источником свободной энергии для активного транспорта служит АТФ. АТФ усиливает активный транспорт, будучи введена внутрь клетки, но не влияет на пего, находясь во внешней среде. Действие АТФ в мембране непосредственно связано с активным транспортом - глюкозид оубаин ингибируег АТФ-азу при той же концентрации, при которой он прекращает работу натриевого насоса. Гидролиз АТФ in vitro с помощью этой АТФ-азы происходит в две стадии. Вначале выделяется АДФ, а неорганический фосфат остается связанным с ферментом. Второй этап требует ионов К и состоит в отщеплении фосфата от фермента. При расщеплении АТФ на мембранах наблюдается переход меченого фосфата из АТФ в фосфопротеи-ды мембраны. Кинетика действия АТФ-азы in vitro характеризуется S-образной зависимостью скорости реакции от концентраций Na, K и АТФ. [38]
Страницы: 1 2 3