Cтраница 1
Уроканиновая кислота, выделенная впервые из мочи собак, под влиянием другого содержащегося в печени фермента - уроканиназы - подвергается дальнейшему превращению с разрывом имидазольного кольца. [1]
Уроканиновая кислота, выделенная впервые из мочи собак, под влиянием другого содержащегося в печени фермента-уроканиназы - подвергается дальнейшему превращению с разрывом имидазольного кольца. [2]
Концентрацию уроканиновой кислоты в опытной пробе и контрольной пробе № 2 ( субстрат добавляют перед остановкой ферментативной реакции) определяют по калибровочному графику. [3]
Активность уроканиназы выражают в наномолях уроканиновой кислоты, расщепившейся за 1 мин, в расчете на 1 мг белка в ферментном препарате. [4]
Гистидин может распадаться не только через уроканиновую кислоту, но и другими путями. [5]
Таким образом, стало ясно, что уроканиновая кислота является нормальным продуктом обмена гистидина. В ряде опытов было отмечено превращение уроканиновой кислоты в производные глутаминовой кислоты. Так, например, Такеути [663] при превращении уроканиновой кислоты получил оптически недеятельный изоглутамин; Сера и Айхара [662] и Оямада [665] выделили соединения, оказавшиеся формилпроизводными изоглутамина. Недавно Тейбор и Хаяиси [671] нашли, что бесклеточные экстракты из Pseudomonas fluorescens катализируют превращение L-гистидина с образованием L-глутаминовой кислоты, муравьиной кислоты и двух молей аммиака. Превращение гистидина в уроканиновую кислоту, установленное при разнообразных опытах [661 - 670, 673 - 678], катализирует фермент гистидиндезаминаза ( гистидаза, дезаминогистидаза; стр. [6]
Об активности фермента можно судить, определяя количество уроканиновой кислоты до и после инкубации с ферментом колориметрическим методом, в основе которого лежит способность уроканиновой кислоты давать реакцию Паули - образование окрашенных продуктов с сульфаниловой кислотой в щелочной среде. [7]
Оптическая плотность опытной пробы 0 36, что соответствует 49 нмоль уроканиновой кислоты ( остаточное количество субстрата после инкубации с ферментом); содержание белка в 0 15 мл препарата фермента равно 0 8 мг. [8]
Об активности фермента можно судить, определяя количество уроканиновой кислоты до и после инкубации с ферментом колориметрическим методом, в основе которого лежит способность уроканиновой кислоты давать реакцию Паули - образование окрашенных продуктов с сульфаниловой кислотой в щелочной среде. [9]
Таким образом, стало ясно, что уроканиновая кислота является нормальным продуктом обмена гистидина. В ряде опытов было отмечено превращение уроканиновой кислоты в производные глутаминовой кислоты. Так, например, Такеути [663] при превращении уроканиновой кислоты получил оптически недеятельный изоглутамин; Сера и Айхара [662] и Оямада [665] выделили соединения, оказавшиеся формилпроизводными изоглутамина. Недавно Тейбор и Хаяиси [671] нашли, что бесклеточные экстракты из Pseudomonas fluorescens катализируют превращение L-гистидина с образованием L-глутаминовой кислоты, муравьиной кислоты и двух молей аммиака. Превращение гистидина в уроканиновую кислоту, установленное при разнообразных опытах [661 - 670, 673 - 678], катализирует фермент гистидиндезаминаза ( гистидаза, дезаминогистидаза; стр. [10]
Более специфичен и необратим путь превращения гистидина ( также частично незаменимая для животных аминокислота) в глутаминовую кислоту. В этом превращении участвуют два хорошо изученных фермента-гистидинаммиаклиаза ( гистидаза), катализирующая внутримолекулярное дезаминирование гистидина, и урока-ниназа, которая катализирует разрыв имидазольного кольца уроканиновой кислоты с образованием имидазолилпропионовой кислоты; последняя через формиминоглутамат превращается в глутаминовую кислоту. Другие пути обмена гистидина ( образование гистамина и окисление его под действием диаминоксидазы) были рассмотрены ранее. [11]
Таким образом, стало ясно, что уроканиновая кислота является нормальным продуктом обмена гистидина. В ряде опытов было отмечено превращение уроканиновой кислоты в производные глутаминовой кислоты. Так, например, Такеути [663] при превращении уроканиновой кислоты получил оптически недеятельный изоглутамин; Сера и Айхара [662] и Оямада [665] выделили соединения, оказавшиеся формилпроизводными изоглутамина. Недавно Тейбор и Хаяиси [671] нашли, что бесклеточные экстракты из Pseudomonas fluorescens катализируют превращение L-гистидина с образованием L-глутаминовой кислоты, муравьиной кислоты и двух молей аммиака. Превращение гистидина в уроканиновую кислоту, установленное при разнообразных опытах [661 - 670, 673 - 678], катализирует фермент гистидиндезаминаза ( гистидаза, дезаминогистидаза; стр. [12]
Имеющиеся данные находятся в соответствии со схемой превращения гистидина в глутаминовую кислоту, приведенной ниже. Другие возможные схемы распада гистидина предусматривают превращение гипотетического промежуточного продукта, имидазолонпро-пионовой кислоты, в гидантоинпропионовую кислоту и далее в карбамилглутаминовую и глутаминовую кислоты. Возможно также образование сс-формилизоглутамина из имидазолонпро-аионовой кислоты или из уроканиновой кислоты. [13]
Таким образом, стало ясно, что уроканиновая кислота является нормальным продуктом обмена гистидина. В ряде опытов было отмечено превращение уроканиновой кислоты в производные глутаминовой кислоты. Так, например, Такеути [663] при превращении уроканиновой кислоты получил оптически недеятельный изоглутамин; Сера и Айхара [662] и Оямада [665] выделили соединения, оказавшиеся формилпроизводными изоглутамина. Недавно Тейбор и Хаяиси [671] нашли, что бесклеточные экстракты из Pseudomonas fluorescens катализируют превращение L-гистидина с образованием L-глутаминовой кислоты, муравьиной кислоты и двух молей аммиака. Превращение гистидина в уроканиновую кислоту, установленное при разнообразных опытах [661 - 670, 673 - 678], катализирует фермент гистидиндезаминаза ( гистидаза, дезаминогистидаза; стр. [14]