Класс - трансфераза
Cтраница 1
Класс трансфераз имеет всего 8 подклассов. [1]
К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие различные превращения, представляющие собой перенос радикала от молекулы-донора к молекуле-акцептору и не являющиеся процессом гидролиза. [2]
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ, группа ферментов класса трансфераз, катализирующих перенос гликозильных групп на орто - и пирофосфорную к-ты, олиго - и полисахариды, Н2О или др. акцептор. Делятся на гексозил - и пентозил-трансферазы. Обладают строгой субстратной специфичностью по отношению к донору углевода и к конфигурации синтезируемой связи. [3]
РНК-ПОЛИМЕРАЗЫ ( ДНК-зависимые РНК-нуклеоти-дилтрансферазы, ферменты класса трансфераз, катализирующие синтез РНК из рибонуклеозидтрифосфатов на матрице ДНК. [4]
АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ ( трансаминазы), ферменты класса трансфераз; катализируют окислительно-восстановит. Определение активности алани-новой и аспарагиновой А. [5]
Из этого уравнения видно, что ДНК-полимеразы являются представителями класса трансфераз. [6]
АСПАРТАТАМИНОТРАНСФЕРАЗА ( Ь - аспартат: 2-оксо-глутарат аминотрансфераза), фермент класса трансфераз, катализирующий при участии кофермента пиридоксаль-5 - фосфата обратимый перенос аминогруппы ( трансаминиро-вание) от Ь - аспарагиновой к-ты ( ф-ла I) на 2-оксоглутаро-вую ( II) с образованием щавелевоуксусной ( III) н Ь - глута-миновой ( IV) к-т. [7]
 |
Схема взаимодействия цепей матрицы и продукта при транскрипции. [8] |
В соответствии с этим уравнением РНК-полимеразы, как и ДНК - иолимеразы, относятся к классу трансфераз и являются нуклеотидилтрансферазами. Сопровождающий присоединение каждого нуклеотидного остатка к растущей цепи разрыв пирофосфатной связи в субстрате обеспечивает отрицательное значение AG в процессе поликонденсации. [9]
Транскетолаза является тиаминовым ферментом. Относится к классу трансфераз. Обнаружена во всех исследованных органах и тканях животных, а также в растениях и у микроорганизмов. [10]
КИНАЗЫ, фосфотрансфера-з ы, ферменты класса трансфераз, катализирующие реакции переноса фосфо-рильного остатка ( - РО3Н2) от АТФ ( реже - от др. нуклеозидтрифосфатов) на разл. Определение активности креатинкиназы в сыворотке крови используют в диагностике инфаркта миокарда, миопатий. [11]
Это реакции синтеза, в результате которых вещество и его метаболиты соединяются с эндогенными молекулами или группировками ( соединение с белками, аминокислотами, глюкуроновой и серной кислотами, глутамином, глютатионом; метилирование и ацетилирование), что приводит к снижению реактивной способности и облегчает выделение вещества из организма. Эти реакции не требуют использования основных энергетических ресурсов клетки. Наиболее важные ферменты второй фазы относятся к классу трансфераз. Большинство этих ферментов находится в гиалоплазме, но одни из них локализованы в мембранах ЭПС и митохондрий, другие - в хроматине. Смысл всех этих реакций заключается в образовании нетоксичных, хорошо растворимых в воде соединений, которые гораздо легче, чем исходное вещество, могут вовлекаться в другие метаболические превращения и выводиться из организма экскреторными органами. [12]
В ряде случаев удается обратимо отделить К. Не все ферменты требуют для своего действия присутствия К. Многие ферменты, относящиеся к классу гидро-лаа ( пептидазы, эстеразы, гликозидазы, фосфатазы и др.), являются простыми белками, не нуждающимися для проявления своих ферментативных функций в к. Однако большинство ферментов и среди них прежде всего ферменты, относящиеся к классу трансфераз ( дегидрогеназы, оксидазы, цитохромы, аминоферазы, фосфокиназы, ацилферазы и др.), активны лишь при наличии соответствующих К. [13]
Страницы: 1