Небольшое количество - белок
Cтраница 1
Небольшое количество белка ги-дролизуют соляной кислотой ( 1: 1) в течение 24 час. Избыток кислоты нейтрализуют и разбавляют гидролизат до желаемого объема. [1]
Небольшие количества белков, как, например, в моче при не очень сильной протеинурии, удалять не нужно. Чаще всего белки удаляют добавлением этанола ( 4 - 9 частей 96 % - пого этанола на 1 часть ткани); вытяжку отстаивают в течение нескольких часов, центрифугируют или фильтруют и осадок промывают 80 - 90 % - ным этанолом. Осаждение спиртом можно заменить экстракцией этанолом непосредственно па бумаге, однако получающиеся при этом результаты не надежны. [2]
Метод, Растворяют небольшое количество белка в 2 мл разбавленной НС1 и добавляют 4 мл концентрированной НС1 и 3 - 5 капель 3 % водного раствора диацетил-монооксима. [3]
Очищенный трансформирующий агент содержал лишь небольшое количество белков. Протеолитические ферменты его не инактивировали, а дезоксирибонуклеаза - инактивировала. [4]
Белки эритроцитов представлены гемоглобином и небольшим количеством белков стромы. В мембране эритроцитов есть два основных типа белков: поверхностные и интегральные. Поверхностные белки локализованы на внутренней цитоплазматической поверхности мембраны. К ним относятся глицеральдегид-3 - фосфат-дегидрогеназа, актин, спектрин. Цепи спектрина образуют разветвленную волокнистую сеть. Спектрин стабилизирует и регулирует вместе с актином форму мембраны эритроцитов, которая изменяется при прохождении клеток через капилляры. Интегральные белки расположены внутри мембраны. [5]
Уксуснокислый уран также мутнеет в присутствии небольшого количества белка, причем помутнение не исчезает полностью при прибавлении уксусной кислоты. [6]
В ( видимо в / - полосах) и небольшое количество еще неидентифицпровннных белков ( в Z - и / [ / - дисках и др.) составляют ок. Миозин обладает функцией фермента, расщепляющего АТФ [19], и его АТФ-азная активность возрастает почти па порядок величины при образовании комплекса с актином - актомнозина, AM, к-рый приобретает сократительные свойства, отсутствующие у каждого из белков в отдельности: нити, приготовленные из AM, укорачиваются при добавлении АТФ в среду с низкой солевой концентрацией. При повышении концентрации ЛТФ она оказывает противоположное действие, вызывая пластификацию ( расслабление) AM нитей и набухание геля. Ионы Mg2 стимулируют АТФ-азиую активность AM и его сократительные свойства, но угнетают АТФ-азную активность миозина. Миолин и актин - основной структурный материал миофибрилл; процессы взаимодействия миозина, актина и АТФ при участии AT 1, Mga, Oa2t и других веществ и представляют тот еще недостаточно изученный структурный процесс, к-рый паз. [8]
О поражении почек часто можно судить по увеличению мочеотделения, появлению небольшого количества белка в моче, реже - клеток почечного эпителия. В более тяжелых случаях изменения мочеотделения иногда могут быть и более резкими, напоминая описанные выше поражения при остром отравлении. [9]
Кроме трех перечисленных классов полисахаридов в состав первичной клеточной стенки входят также небольшие количества белка. [11]
 |
Распределение сахара в свекле. [12] |
В корнеплоде откладываются запасные питательные вещества, главным образом в виде сахарозы, небольшого количества белков и других соединений. Основное количество сахарного сока находится в клетках сосудисто-волокнистой ткани, в вакуолях паренхимных клеток сахарозы меньше. Выделение сахарного сока возможно из клеток только при свертывании белков протоплазмы, в которой расположены вакуоли; это обычно достигается нагреванием. [13]
Преимуществами метода Касаи и Ишии [10] являются его чувствительность и простота: для исследования необходимо лишь небольшое количество белка; по сравнению с методом Данна и Чейкена [7] в этом методе концентрация фермента очень мала относительно KL, использование фронтального анализа упрощает выведенные уравнения; объемы элюирования можно определить более точно, поскольку они практически не зависят от концентрации. При использовании этого метода для определения констант диссоциации химотрипсина на сфероне, к которому был привязан с помощью гидрофобного гексаметилендиамина N-бензилоксикар-бонилглицил - о-фенилаланин, Туркова и др. [15] встретились с трудностями, обусловленными, очевидно, неспецифической сорбцией. [14]
Пробу воды объемом 10 мл, содержащую от 0 02 до 25 мг определяемых моющих веществ и небольшое количество белков ( при меньшей концентрации производят ее упаривание, при большей - разбавление дистиллированной водой), вливают в центрифужную пробирку вместимостью 20 - 25 мл, добавляют две капли разбавленного раствора соляной кислоты, 1 мл раствора хлорида бария и 1 мл раствора фосфорновольфрамовой кислоты, перемешивают и нагревают 10 - 15 мин на водяной бане. Смывают со стенок пробирки осадок в раствор горячей водой, помещают в центрифугу и несколько минут центрифугируют со скоростью 2500 об / мин. Затем через трубку с тонким капиллярным концом отсасывают с помощью водоструйного насоса раствор, находящийся над осадком, дважды промывают осадок, наливая в пробирку по 2 мл горячей дистиллированной воды. После растворения осадка добавляют 1 мл раствора гидрохинона в серной кислоте и доводят объем концентрированной серной кислотой до 10 мл. Переливают сернокислотный раствор в сухую кювету фотоэлектроколориметра и определяют его оптическую плотность. Из полученного значения вычитают значение оптической плотности, полученное при обработке дистиллированной воды. Для построения калибровочного графика отбирают О, 1, 2, 3, 5, 7, 10 мл рабочего раствора в центрифужные пробирки, доводят объем содержимого каждой пробирки до 10 мл и обрабатывают по описанной методике. Определению мешают белки; при большом количестве белков их удаляют следующим образом: в два стакана отмеривают по 100 мл сточной воды ( 0 1 - 1 5 мг моющего вещества), в первый добавляют 4 мл рабочего стандартного раствора, во второй - 4 мл дистиллированной воды; прибавляют в каждый стакан по 5 мл раствора сульфата цинка и раствор гидроксида бария для осаждения гидроксида цинка. [15]
Страницы: 1 2 3