Cтраница 1
Ферментсубстратный комплекс образуется очень быстро и всегда находится в равновесии с субстратом и ферментом, а расщепление комплекса происходит сравнительно медленно и практически не влияет на концентрацию ферментсубстратного комплекса. [1]
Превращение 1 3-дифосфоглицериновой кислоты в 3-фосфоглицериновый альдегид осуществляется путем образования промежуточного ферментсубстратного комплекса ( см. стр. [2]
Отличительное свойство фермента - специфическое связывание субстрата; реакция ограничена ферментсубстратным комплексом. Таким образом, чтобы понять, как работает фермент, необходимо знать не только структуру нативного фермента, но также структуру комплексов, образуемых ферментом с субстратом, промежуточными соединениями и продуктами. [3]
Ферментсубстратный комплекс образуется очень быстро и всегда находится в равновесии с субстратом и ферментом, а расщепление комплекса происходит сравнительно медленно и практически не влияет на концентрацию ферментсубстратного комплекса. [4]
НАДФ-Й21 восстанавливается в 3-фосфоглицериновый альдегид. Реакция протекает через образование промежуточного ферментсубстратного комплекса 2 по пути, обратному процессу окислительного фосфори-лирования ( см. стр. [5]
Для этого необходимо располагать множеством данных, касающихся механизма действия определенного фермента. Назовем только наиболее важные: а) структура активного центра и ферментсубстратного комплекса; б) специфичность фермента и его способность связывать субстрат; в) кинетика различных стадий и возможные промежуточные продукты, образующиеся в процессе реакции. [6]
Важное значение имеет также представление об ной геометрии каталитического центра; именно геометрии я-комплексы металлов и олефинов дают ные структуры. Например, модель никельциклододека-триена показывает, что атом никеля находится точно в центре кольца: ключ подходит к замку очень точно - вот еще одна аналогия с ферментсубстратным комплексом. [7]
Вообще говоря, возможны четыре типа факторов, определяющих каталитическую активность фермента. Во-первых, необходим химический аппарат в активном центре, способный деформировать или поляризовать химические связи субстрата, что последний более реакционноспособным, во-вторых - центр, иммобилизующий субстрат в правильном положении к гим реакционным группам, участвующим в химическом превращении, в-третьих - правильная и точная ориентация субстрата, благодаря которой каждая стадия реакции проходит с минимальным колебательным или вращательным движением вокруг связей субстрата, и, наконец, в-четвертых, способ фиксирования субстрата должен способствовать понижению энергии активации ферментсубстратного комплекса в переходном состоянии. Соответствующее распределение зарядов в активном центре и геометрия активного центра входят в число факторов, определяющих снижение суммарной энтропии переходного состояния. Все эти факторы в той или иной степени влияют на структуру активного центра фермента, и их нельзя рассматривать изолированно, вне связи друг с другом. [8]
Когда химическая реакция протекает в растворе, катализатор и молекулы субстрата должны тесно сблизиться, что приводит к большому уменьшению энтропии. Однако можно считать, что для понимания химизма ферментативной реакции можно ограничиться изучением ферментсубстратного комплекса, в котором каталитические группы кооперативно действуют на одну и ту же молекулу. Таким образом, в переходном состоянии отсутствует потеря поступательной и / или вращательной энтропии. Из этого следует, что эффективная концентрация ка-групп фермента очень высока по сравнению с би-реакциями в растворе, что приводит к выигрышу энтропии, который компенсируется энергией связывания фермента с субстратом. [9]
Для каждого фермента вторичная структура вполне определена. В активный каталитический центр фермента входят группы, которые ориентируют молекулы субстрата в определенном положении. Активный центр подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Механизм ферментативного катализа состоит во взаимодействии активных центров фермента с субстратом с образованием ферментсубстратного комплекса, который претерпевает затем несколько превращений, в результате которых появляются продукты реакции. Каждая из промежуточных стадий характеризуется более низкой энергией активации, что способствует быстрому протеканию реакции. Этим объясняется высокая каталитическая активность ферментов. [10]
Фермент катализирует превращение L-аминокислот в а-кетокислоты. По химической природе фермент является гликопротеидом с молекулярным весом 130000, содержащим 2 М ФАД на моль фермента. Желтую окраску яда объясняют присутствием ФАД в молекуле фермента ( Д. Н. Сахибов с соавт. Он неактивен в отношении диаминокарбоиовых аминокислот, что связано с их увеличенным положительным зарядом, тормозящим образование ферментсубстратного комплекса ( Д. Н. Сахибов с соавт. [11]