Аспартатаминотрансфераза

Cтраница 1

Аминокислотная последовательность цитоплазматической аспартатаминотрансферазы из сердечной мышцы. [1]

Аспартатаминотрансфераза относится к числу основных представителей фос-фопиридоксалевых ферментов, катализирующих реакции пе pea минирования, или трансам и нирования. На первом этапе опредетсния аминокислотной последовательности этого фермента были использованы исчерпывающий триптический гидролиз карбоксиметилированною образца и ограниченный триптический гидролиз ( только по остаткам аргинина) малеилироваиного и карбоксиметнчированного образца, что позволило в конечном и - roie выделить н идентифицировать все пептиды, составляющие полипептидную цепь белка. [2]

Аспартатаминотрансфераза 454 Аспартат - р-декарбоксилаза 454 Аспартаттрансаминаза 456 Аффинная хроматография 257, 272, 394 Аффинные метки 448 и ел. [3]

Активность аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови при инфаркте миокарда и обширных травмах мышц повышается в большей степени, чем активность аланинаминотрансферазы. [4]

Определяют активность аспартатаминотрансферазы в растворимой клеточной фракции печени в день выделения и после хранения. [5]

Определяют активность аспартатаминотрансферазы во фракции нативных митохондрий ( в 0 25 М сахарозе) в день выделения. [6]

Определяют активность аспартатаминотрансферазы во фракции митохондрий после разрушения мембран действием детергента дигитонина. С этой целью к суспензии нативных митохондрий, содержащей 4 мг белка в 1 мл добавляют 2 % - ный раствор дигитонина из расчета 1 мг детергента к 1 мг белка. Суспензию инкубируют при 0 С в течение 10 мин. Действие детергента прекращают 5-кратным разведением 0 25 М сахарозой. [7]

Наряду с активностью аспартатаминотрансферазы в каждом случае определяют активность малатдегидрогеназы - маркерного фермента матрикса митохондрий. [8]

Увеличение активности аланин - и аспартатаминотрансферазы, снижение - сукцинатдегидрогеназы. Патоморфологически: полнокровие головного мозга и печени с участками мелкоточечных кровоизлияний под плевру и в оболочки мозга, под капсулу печени и почек, зернистая и жировая дистрофия в тканях печени, миокарда и почек. [9]

По имеющимся данным, в состав активного центра аспартатаминотрансферазы входит остаток гистидина. [10]

Эффективность действия детергента в отношении максимально полного выявления активности аспартатаминотрансферазы митохондрий сопоставляют с деструктивным действием на мембраны процедуры замораживания-оттаивания. [11]

Структура комплекса карбоксипептидазы с глицил-1 - тирозином. [12]

Остановимся еще на одном примере - на структуре и функции аспартатаминотрансферазы ( ААТ), детально изученной Браунштейном и его сотрудниками. [13]

Целью работы является изучение рН - зависимости активности и кинетических свойств аспартатаминотрансферазы, локализованной в цитоплазме и митохондриях печени крысы. Кроме того, в работе исследуется внутримитохондриальная локализация фермента. [14]

В случае адсорбции фермента на внутренней мембране митохондрий под действием КС1 возможна эффективная солюбилизация аспартатаминотрансферазы. Это можно установить, определив активность фермента в супернатанте после центрифугирования обработанной суспензии при 20 000g в течение 20 мин. [15]

Страницы: 1 2