Аспартатаминотрансфераза

Cтраница 2

Стандартные окислительно-восстановительные потенциалы Е некоторых биологических систем. [16]

Матрикс содержит ферменты цикла трикарбоновых кислот, р-окисления жирных кислот, синтеза мочевины, аспартатаминотрансферазу, глутаматде-гидрогеназу, фосфоенолпируваткарбоксикиназу и др. Определение активности глутаматдегидрогеназы и малатдегидрогеназы часто используют для идентификации матрикса митохондрий. [17]

При этом наблюдались эритропения, лейкопения, снижение цветового показателя крови, содержания гемоглобина, активности ала-нин - и аспартатаминотрансферазы сыворотки крови, происходило снижение коэффициентов массы сердца и желудка, увеличение содержания аскорбиновой кислоты в надпочечниках и печени. [18]

В работе ( Hammes, Haslam, A ( Hammes, Wak, 1969) 1968) детально исследована кинетика действия аспартатаминотрансферазы и показано, что кинетическая схема реакции включает стадию конформационного изменения фермент-субстратного комплекса, следующего за сорбцией субстрата. [19]

Изучение безопасности готовой лекарственной формы абергина - таблеток по 0 004 г, при 30-недельном введении собакам ( самцы и самки) в желудок в дозе 3 мг / кг ( 8-кратная суточная терапевтическая доза), не выявило каких-либо нарушений, свидетельствующих о токсическом действии абергина: препарат не влиял на общее состояние, поведение и динамику массы тела, гематологические и биохимические показатели животных, за исключением более низкого уровня триглицеридов у собак-самцов и активности аспартатаминотрансферазы на протяжении всего эксперимента у собак обоего пола. [20]

В спинномозговой жидкости обнаруживается увеличение количества форменных элементов и белка. Отмечено повышение уровня сахара и накопление недоокнсленных продуктов, повышение активности аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы, понижение активности холинэстеразы. Нарушается выделительная функция почек, повышается количество остаточного азота в крови, белок и эритроциты в моче, белковые цилиндры в просвете канальцев. [21]

При введении Vto от ЛДзо цимбуша в течение 2 месяцев у крыс снижалась активность ацетилхолинэстеразы печени, сыворотки крови, эритроцитов, мозга, изменялись активность аланин - и аспартатаминотрансферазы, содержание мочевины и общего белка сыворотки крови [ 53, с. [22]

Вследствие замены фосфатного буферного раствора трис - HCl буфером в области изменения рН 7 5 - 8 0 определение активности фермента проводят в обеих буферных системах. При интерпретации полученных данных делают поправку с учетом влияния состава буферной системы на активность фермента. Для изозимов аспартатаминотрансферазы исследуют зависимость скорости реакции от концентрации L-аспартата: 1 - 10 мМ - для цитоплазматического и 0 1 - 1 мМ - для митохондриального изозима, а также от концентрации а-кетоглутарата: 0 2 - 2 мМ - для цитоплазматического и 0 3 - 3 мМ - для митохондриального изозима. В каждом случае субстрат, содержание которого не меняется, берется в насыщающей концентрации. [24]

Фумаровая кислота при участии фумаратгидратазы превращается в яблочную ( см. лимоннокислый цикл, стр. Яблочная кислота под влиянием малатдегидрогеназы окисляется в щавелевоуксусную. Щавеле-воуксусная кислота путем переаминирования с глютаминовой кислотой и при участии аспартатаминотрансферазы превращается в аспарагиновую. Аспарагиновая кислота вступает в реакцию с новой молекулой цитрул-лина и цикл превращений повторяется вновь. [25]

MtHb и числа ретикулоцитов в крови; повышению активности аланин - и аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови и количества белка в моче. [26]

При однократном нанесении цимбуша на кожу крыс ЛДбо 1 0, циперметрина 2 25, рипкорда 1 6 г / кг. Через 15 - 20 мин рвота, нарушение координации движений. При использовании дозы 0 25 г / кг видимых признаков интоксикации не отмечено, кроме умеренного повышения активности аланин - и аспартатаминотрансферазы сыворотки. [27]

Согласно существующим представлениям, реакция, катализируемая глутаматдегидрогеназой ( рис. 14 - 2, стадия а; см. также гл. Роль восстановителя в этой реакции может играть либо NADH, либо NADPH. В эукариотических клетках глутамат-дегидрогеназа находится преимущественно в митохондриях. Далее под действием трансаминаз внутри и вне митохондрий азот глутаминовой кислоты перераспределяется, включаясь в другие аминокислоты. Особенно активна аспартатаминотрансфераза ( гл. [28]

У всех крыс ( самцы и самки), получавших препарат в дозах 10 и 100 мг / кг, на 8 и 16 - й неделе опыта отмечено понижение активности аспартатаминотрансферазы сыворотки крови. Электрокардиографические исследования, проведенные на 8 - й неделе, выявили брадикар-дию, характеризующуюся удлинением интервалов R-R и Т - Р, у крыс самок и самцов, получавших препарат в дозе 100 мг / кг. Указанные изменения активности аспартатаминотрансферазы и показателей ЭКГ свидетельствуют о специфическом действии препарата на функциональное состояние сердца экспериментальных животных. [29]

Фермент широко распространен в тканях млекопитающих и представлен двумя изозимами, пространственно разобщенными в клетке. Один изозим локализован в цитозоле, другой связан с митохондриаль-ной фракцией. Изозимы существенно различаются по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам, зависимости активности от рН среды и, что особенно важно с физиологической точки зрения, по кинетическим свойствам. Различное сродство к субстратам реакции ставит изозимы фермента в разные условия в отношении доступности субстратов прямой и обратной реакций. Этим определяется бифункцио-нальность поведения аспартатаминотрансферазы в печени: реакция, катализируемая митохондриальным изозимом, может быть сдвинута от состояния равновесия в сторону образования а-кетоглутарата, и поэтому может быть связана с функционированием цикла Кребса и цикла мочевины. [30]

Страницы: 1 2