Cтраница 1
Аминоациладенилат представляет собой активированную аминокислоту. [1]
Аминоациладенилаты далее присоединяются к особому типу рибонуклеиновых кислот, так называемым транспортным РНК - Это наиболее короткие нуклеиновые кислоты, содержащие около 80 оснований. Каждая транспортная РНК способна давать комплекс с аминоациладенилатом, содержащим определенную аминокислоту. РНК), по KOTJ-рому надлежит их собирать. На 505-компонентах рибосом имеются особые участки, на которых временно удерживаются различные. [2]
Активированная аминокислота в виде аминоациладенилата вступает под влиянием специального фермента во взаимодействие с находящейся в цитоплазме транспортной РНК ( т - РНК), относительно небольшого молекулярного веса. Для каждой аминокислоты имеется своя т - РНК, структура которой позволяет присоединить только данную аминокислоту, например тирозин, но не аланин. Следовательно, имеется примерно 20 различных т - РНК, соответствующих 20 различным аминокислотам, входящим в состав белка. [3]
В нормальных растениях при помощи АТФ свободные аминокислоты переходят в аминоациладенилат. [4]
Однако при изучении стадий связывания аминокислоты и последующего обратимого образования аминоациладенилата, регистрируемого по АТФ-пирофосфатному обмену, оказалось, что фермент не может обеспечить столь высокой специфичности в дискриминации близких аминокислот на этих стадиях. Так, изолейциновая амино-ацил - тРНК - синтетаза может довольно эффективно связывать валин и образовывать валиладенилат. Точно так же валиновая аминоацил-т РНК-синтетаза может связывать и активировать изолейцин, а также аланин, серии, цистеин и треонин. Фенилаланиновый фермент активирует метионин, лейцин и тирозин. [5]
Конечным нуклеотидом в полинуклеотидной цепи транспортной РНК, реагирующим с аминоациладенилатом, всегда является адениновый нуклеотид. [6]
Случай аргинил-т РНК-синтетазы представляет собой, по-видимому, исключение: здесь не удается обнаружить стадии образования аминоациладенилата как промежуточного продукта. [7]
Указанная реакция, а следовательно, и суммарная реакция оказывается сильно сдвинутой вправо, в сторону синтеза аминоациладенилата и аминоацил-т РНК, благодаря протеканию реакции гидролиза неорганического пирофосфата, катализируемой пирофосфатазой. Таким образом, тот факт, что в результате реакции активации аминокислоты освобождается пирофосфат, далее гидролизуемый до неорганического орто-фосфата, играет важную роль в энергетическом обеспечении направленности всего процесса. [8]
Тот же знак и то же значение свободной энергии гидролиза в стандартных условиях характерны для ангидридной связи аминоациладенилата и сложноэфирной связи аминоацил-т РНК. [9]
Таким образом, гидроксиламин, по-видимому, может применяться не только для определения нуклеотидаминокислот со сложноэфирной ( О-аминоацил-т - РНК) или ангидридной ( аминоациладенилаты) ну-клеотидопептидными связями, но и для определения природных нуклео-тидопептидов фосфоамидного типа. Различие состоит в том, что в последнем случае реакция протекает при кислых значениях рН и количественно определяется не гидроксамовая кислота, а аминокислота или пептид со свободной аминной группой. [10]
Оказалось, что в дополнение к дискриминации аминокислот на стадии связывания фермент может обладать специальным механизмом коррекции ошибок, вступающим в действие после образования аминоациладенилата. Основной факт состоит в том, что связывание ферментом своей тРНК приводит к гидролитическому освобождению свободной аминокислоты, если она была чужой для фермента. [11]
Смысл образования этой молекулы в том, что она богата энергией, а синтез белка есть процесс, протекающий с поглощением энергии; посредством образования аминоациладенилата АТФ и осуществляется энергоснабжение реакции синтеза. [12]
Реактивной формой аминокислот при синтезе полипептидов ( белков) являются, однако, не свободные аминокислоты, а продукты их взаимодействия с адениловой кислотой, так называемые аминоациладенилаты. [13]
В противоположность аденозин-5 - фосфату ацетиладенилат не изменяется при действии 5 -нуклеотидазы или дезаминазы аденозин-5 - фосфата. Аминоациладенилаты проявляют аналогичную неустойчивость, но при рН 7 2 они заметно менее устойчивы, чем бензоиладенилат; р-аланиладенилат занимает промежуточное положение. [14]
С другой стороны, в рибосомы поступают активированные аминокислоты. Через стадию аминоациладенилатов получаются производные аминокислот - аминоацил-т - РНК, к-рые и поступают в рибосомы. Здесь в присутствии м - РНК, ионов магния, гуано-зинтрифосфата происходит распад комплексов аминоацил-т - РНК и включение остатков аминокислот в растущую полипептидную цепь. Наличие в т - РНК участков, комплементарных определенным кодирующим триплетам в м - РНК, обусловливает определенную последовательность расположения остатков аминокислот в синтезируемой полипептидной цепи. [15]