Аминоацильный
Cтраница 1
Аминоацильные производные глюкозамина [222, 223] получены, кроме того, взаимодействием хлорангидридов а-азидкар-боновых кислот с тетраацетил-в-глюкозамином и последующим каталитическим гидрогенолизом. [1]
Аминоацильные производные глюкоза мин а [222, 223] получены, кроме того, взаимодействием хлорангидридов а-азидкар-боновых кислот с тетраацетил-о-глюкозамином и последующим каталитическим гидрогенолизом. [2]
Получение аминоацильных производных аденозина и 9 - ( - D-глюкопиранозил) - гуанина удалось осуществить лишь с помощью хлорангидридов N-фталоиламинокислот в довольно жестких условиях27; реакция сопровождается ацилированием незамещенных гидроксильных групп в остатке моносахарида. ЫТлициладе-нин был синтезирован взаимодействием аденина с / г-нитрофенило-вым эфиром N-карбобензоксиглицина и последующем удалением защитных групп28, в водных растворах он крайне легко перегруппировывается в М - ( пуринил-б) - глицин ( см. стр. [3]
Синтезирован ряд аминоацильных и аминоалкильных производных 10-метил - 3-аминофентиазина. [4]
Образовавшийся комплекс располагается затем вблизи заполненных аминоацильных и пептидильных участков рибосомы, ГТФ гидролизуется, возникает новая пептидная связь, и наступает транслокация. [5]
Соединения LXXX с защищенной первичной аминогруппой переводят в аминоацильные производные типа LXXVIII, применяя обычные приемы отщепления блокирующих групп. Вещества LXXVIII иногда циклизуются спонтанно, но чаще всего они цикли-зуются при нагревании в растворителе или без него. [6]
В 1934 г. Бергманн, Зервас и Оверхоф [2] впервые получили аминоацильные производные моносахарида - 1 - О-глицилглюко-зу. [7]
Таким образом, в пептидильном центре локализуется формилметио-нин - тРНК, а в аминоацильном - тРНК, соединенная со следующей после ме-тионина аминокислотой. Следующим этапом элонгации является гидролиз сложноэфирной связи, перенос формилметионина из Р - центра в А-центр и образование пептидной связи. Этот процесс осуществляется при помощи фермента транспептид азы, входящей в состав 50S рибосомальной субъединицы. Находившаяся до этого в Р - центре тРНКШе1 отделяется от рибосомы и уходит в цитоплазму. Перемещение рибосомы по цепи мРНК происходит с помощью третьего фактора элонгации TF-G и требует затраты энергии ГТФ. Таким образом, завершается цикл элонгации, и белок-синтезирующая система готова к образованию следующей пептидной связи. [8]
Различные аналоги пептидил-т РНК и аминоацил-т РНК, несущие химически активную или фотоактивируемую группу на аминоацильном остатке при З - конце тРНК ( см. рис. 81 и 82 1), такие. РНК, NE-бромацетиллизил-т РНК, М - ( яора-нитрофеноксикарбонил) - фенилаланил-т РНК, М - ( 2-нитро - 4-азидофенил) - глицилфенилаланил-т РНК и другие, были использованы как аффинные метки для идентификации белков в районе пептидилтрансферазного центра. В большинстве опытов наиболее интенсивные сшивки образовывались с белками L2 и L27; белки L6, Lll, L16, L18 и L33 также часто отмечались как сшиваемые соседи субстратов пептидилтрансферазного центра. [9]
В первой реакции карбоксил аминокислоты реагирует с полифосфатной группой АТФ, так что пирофосфатный остаток замещается на аминоацильный и образует смешанный ангидрид, называемый амино-ациладенилатом. [10]
Субстратами собственно пептидилтрансферазного центра рибосомы являются, как было показано, не целиком пептидил-т РНК и амино-ацил - тРНК, а лишь 3 -концевые части тРНК с примыкающими аминоацильными остатками. В отношении акцепторного субстрата это ясно уже из рассмотрения структуры пуромицина. Кроме пуроми-цина, хорошим акцепторным субстратом может быть ряд аминоацил-аденозинов ( A-Phe, А-Туг, A-Lys, A-Met, A-Ala, и др.), хотя рА - Аа и особенно СрА - Аа обычно еще более активны. [11]
Трансфераза II - растворимый белковый фактор, получивший название транс-локазы, или фактора транслокации, который при участии ГТФ обеспечивает транслокацию мРНК и перемещение пептидил-т РНК из аминоацильного в пептидильный участок рибосомы. [12]
Продукт декарбоксилирования цистеиновой кислоты, таурин, в сущности уже не является аминокислотой. Аминоацильные производные таурина получены взаимодействием хлорангидри-дов ct - галогенкарбоновых кислот с таурином и последующей заменой атома галогена на аминогруппу [2507] Сперс и Тикель-ман [2175], а также Франкель и Мозез [ 763а ] в качестве исходных соединений для синтеза N-защищенных тауриламинокислот и таурилпептидов использовали хлорангидриды фталил - и кар-бобензокситаурина. [13]
В ходе пептидилтрансферазной реакции остаток формилметионина переносится на аминогруппу вновь поступившей аминоацил-т РНК. Удлиненная таким образом пептидил-т РНК перемещается с аминоацильного на пепти-дильный участок рибосомы; этот процесс требует гидролиза GTP. После многократного повторения таких циклов элонгации происходит терминация поли-пептвдной цепи, осуществляемая с помощью так называемых рилизинг-факто-ров. Синтез белка происходит в полирибосомах-комплексах, состоящих из нескольких или большого числа рибосом, прикрепленных к молекуле мРНК; каждая из рибосом считывает мРНК и синтезирует белок независимо. На образование каждой пептидной связи расходуются по меньшей мере четыре высокоэнергетические фосфатные связи; вероятно, это необходимо для гарантии точности трансляции. [14]
Страницы: 1 2