Cтраница 3
Витамины D выполняют функции коэнзимов, работают в организме самостоятельно: имеется в виду - в несвязанной форме. [31]
Связь с ферментами этого коэнзима осуществляется амидной связью карбоксильной группы биотина и е-аминогруппы лизина. [32]
Частицы, дефицитные по коэнзиму Q ( около 200 мг), суспендируют в стеклянном гомогенизаторе в небольшом объеме ( 1 - 2 мл) концентрированного пентанового экстракта ( см. выше), содержащего около 40 мкмоль коэнзима Q на 1 мг белка частиц. Осадок осторожно ополаскивают 1 мл охлажденного пентана. Полученный препарат реконструированных частиц высушивают в роторном испарителе до полного удаления пентана. В день опыта частицы трех типов ( лиофилизированные, экстрагированные пентаном и реконструированные) гомогенизируют в 0 25 М сахарозе ( концентрация белка 30 - 40 мг / мл), из каждого препарата отбирают по 0 05 мл суспензии для определения белка с биуретовым реактивом. [33]
Первый называют коферментом или коэнзимом, второй ( белковая часть) - апоферментом или апоэнзимом. Как апофермент, так и кофермент, взятые в отдельности, не проявляют каталитической способности. [34]
Кокарбоксилаза, как и всякий коэнзим, может быть определена по ее действию. При определении в крови кокарбоксилазу прогретых клеток крови связывают с апокарбоксилазой, приготовленной из дрожжей, и получающийся голоэнзим используют для декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Образующуюся из пировиноградной кислоты ССЬ определяют манометрически. [35]
Как будет видно, эти коэнзимы играют в реакциях в клетках примерно такую же роль, как красители типа метиленовои синей в реакциях энзимов in vitro, рассмотренных на стр. Аналогичный характер имеет также окислительно-восстановительная реакция с рибофлавином. [36]
Биотин ( витамин Н, коэнзим R, фактор X, фактор N, анти-себорейный витамин, кожный фактор) СюНгеОз З - водорастворимый витамин комплекса В. Бесцветные кристаллы легко растворяются в воде и спирте. Широко распространен в природе. [37]
Скорость переноса электронов определяется действием коэнзимов: никотинамидадениндинуклеотида ( НАД) и флавинадениндинуклеотида ( ФАД), являющихся промежуточными акцепторами электронов. В присутствии соответствующих красителей - акцепторов электронов активность НАД и ФАД может быть определена по изменению окраски этих красителей. Таким красителем является, в частности, 2, 3, 5-трифенилтетразолхлорид ( ТТХ), восстанавливающийся до красного формазана. Разработан метод извлечения восстановленного красителя из микробных клеток органическими растворителями и его спектрофотометрического определения. [38]
Процесс конденсации жирной кислоты с коэнзимом А и образование ацилкоэнзнма А осуществляется при участии АТФ и фермента ацил - КоА - синтетазы. [39]
Образовавшийся ацетилгидролипоат при взаимодействии с коэнзимом А и под влиянием липоатацетилтрансферазы1 превращается в ацетилкоэнзим А и дигидролипоат. [40]
В настоящей работе предлагается специфически удалить коэнзим Q из препарата субмитохондриальных частиц, убедиться в том, что при этом тормозится сукцинатоксидазная активность частиц и не происходит повреждения собственно сукцинатдегидрогеназы и цитохро-моксидазы, а затем реконструировать сукцинатдегидрогеназную активность добавлением к экстрагированным препаратам убихинона или его гомологов. [41]
Возможно, избирательность обусловлена недостаточным содержанием коэнзима витамина К ( убихинона) в некоторых злокачественных новообразованиях. [42]
Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий ( сукцинат - и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III ( с. Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле. Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [43]
Таким образом, ничтожные количества энзима или коэнзима могут вызвать полную деградацию пировинограднои кислоты до ацетальдегида и углекислоты. [44]
Организмы этого рода оказались также хорошими продуцентами коэнзима А, а-1 6-глюкозидазы, белка при выращивании их на средах с углеводородами нефти ( С. [45]