Cтраница 4
Относительно конфигурации оптически активных а-хлоркарбоно-вых кислот в настоящее время нам известно, что левовращающие формы а-хлорпропионовой, монохлорянтарной и дихлорянтарной кислот конфигуративно соответствуют природной L ( -) - яблочной кислоте, а также природным аминокислотам белка ( стр. [46]
Бредли 179 - 184 ], подробно изучивший асимметрическую адсорбцию а-оксикислот на шерсти, пришел к выводу, что успешное разделение возможно лишь в том случае, когда в результате избирательной реакции одного антипода кислоты с основными группами диссимметрических аминокислот белка шерсти или казеина образуется поверхностная лабильная соль. [47]
Высокая скорость обновления белков, доказанная при помощи меченых атомов, свидетельствует о том, что в организме происходит постоянное смешивание эндогенных белковых молекул и продуктов их гидролиза - аминокислот с молекулами белков и их производных, синтезированных из аминокислот белков пищи. Эта смесь эндогенного и экзогенного материала, которая может в принципе служить источником анаболических и ка-таболических реакций азотистого обмена, существует в качестве резервного материала, называемого метаболическим пулом. С помощью изотопных методов установлено, что примерно 2 / 3 общего пула аминокислот приходится на эндогенные источники и только / 3 имеет своим источником белки пищи. Эти данные указывают прежде всего на исключительную важность эндогенного источника аминокислот и, кроме того, свидетельствуют о высокой скорости обновления белков тела. [48]
Мы видим, что последовательность гена Е находится целиком внутри последовательности гена D. При этом последовательности аминокислот белков Е и D не имеют между собой ничего общего, так как они считываются со сдвигом фазы считывания. В этом ситуация в ДНК ФХ174 неожиданней и интересней, чем приведенный выше лингвистический пример. [49]
Вследствие необходимости создания пространственной структуры белка для образования области узнавания со строго определенным взаимным положением некоторых групп изменение аминокислотной последовательности или химической природы мономерных компонентов может приводить ( не неизбежно) к драматическим последствиям для проявления белком биологической активности. Изменение положения одной из аминокислот белка, непосредственно участвующей в узнавании, приводит к потере способности формировать функционально активную пространственную структуру. [50]