Cтраница 1
Аминокислоты основного характера и амины дают грязные полосы, данные о величине It, линь приблизительные. [1]
ЧЮОН, который задерживает аминокислоты основного характера. Из оставшейся в растворе смеси аминокислот нейтрального и кислотного характера последние извлекаются анионитом с активными группами - NH2, тогда как катионит с группами - SO3H извлекает оба эти типа аминокислот. [2]
Так же как и у аминов, значения Rf аминокислот основного характера увеличиваются при наличии аммиака в атмосфере или при пропитывании бумаги щелочным буферным раствором ( Хайс и Хорешовский [3], Мак-Фаррен) и уменьшаются при подкислеиии. [3]
Наличие свободных аминогрупп в белковых волокнах объясняется присутствием в их составе аминокислот основного характера, имеющих более одной аминогруппы. Точно так же свободные карбоксильные группы в белковых волокнах являются следствием присутствия аминокислот, имеющих две карбоксильные группы. [4]
Следовательно, процесс превращения протекает количественно для большинства аминокислот Исключение составляют лишь аминокислоты основного характера, подобные аргинину и гистидину, для которых летучие производные не получаются. [5]
На основании того, что в слабокислом растворе гемоглобин расщепляется на гем и свободный глобин, и что глобин в большой пропорции содержит аминокислоты основного характера, можно сделать вывод, что молекулы тема связаны с основными группами протеина. Было найдено, что другие ферропорфирины, реагируя со свободным глобином, дают соединения, которые все еще вступают в обратимую реакцию присоединения кислорода. Этими соединениями являются мезогем, гематогем и диа-цетилдейтерогем, содержащие этильные, оксиэтильные и ацетильные группы вместо винильных боковых цепей в ферропротопорфирине. [6]
Для ряда эндо - ( - - 4) - р-глюканаз был проведен аминокислотный анализ [44, 64, 65], в результате которого установлено, что в некоторых ферментах преобладают аминокислоты основного характера, а в других - кислотного. Наличие полисахаридов, химически связанных с молекулой фермента, может обусловливать многообразие компонентов ( 1 - - 4) - р-глюка-назы, о котором было давно известно. Однако до настоящего времени не установлено связи между структурой ферментов и функцией полисахаридов. [7]
В зависимости от строения радикала R аминокислоты подразделяют на следующие группы ( табл. 3.3.1): алифатические аминокислоты алифатические оксиаминокислоты, серусодержащие аминокислоты, ди-карбоновые аминокислоты ( аминокислоты кислотного характера), ди-аминокарбоновые кислоты ( аминокислоты основного характера), жирно-ароматические аминокислоты, гетероциклические аминокислоты и ими-нокислоты. [8]
Вследствие биполярного характера аминокислоты как таковые обычно нельзя расщепить, используя в качестве асимметрических реактивов оптически активные кислоты или основания, за исключением отдельных случаев. Некоторые аминокислоты основного характера, содержащие как свободную, так и амфотерную аминные группы были расщеплены с помощью органических кислот; например () - винную кислоту использовали для расщепления () - гистидина ( рис. 4 - 24), а () - глутаминовую кислоту для расщепления () - лизина. [9]
Подкисленный уксусной кислотой водный раствор аминокислот пропускают сначала через активированный уголь, который, задерживает аминокислоты, содержащие ароматическое ядро. Затем раствор пропускают через катионит с активными группами - СООН, который задерживает аминокислоты основного характера. Из оставшейся в растворе смеси аминокислот нейтрального и кислотного характера последние извлекаются анионитом с активными группами - МШ, тогда как катионит с группами - SOsH извлекает обе эти группы аминокислот. [10]
Подкисленный уксусной кислотой водный раствор аминокислот пропускают сначала через активированный уголь, который задерживает аминокислоты, содержащие ароматическое ядро. Затем раствор пропускают через катионит с активными группами - СООН, который задерживает аминокислоты основного характера. Из оставшейся в растворе смеси аминокислот нейтрального и кислотного характера последние извлекаются анионитом с активными группами - NH2, тогда как катионит с группами - SOSH извлекает оба эти типа аминокислот. [11]
Небольшие количества солей в образце допустимы, и только соли кальция, как указывают Кацл и Ледвина, могут способствовать образованию сдвоенного пятна аспарагиновой и глутаминовой кислот. В феноле, содержащем аммиак, или на бумаге, очищенной щелочью ( рис. 174), аминокислоты основного характера вместе с соединениями, имеющими длинную алифатическую цепочку, собираются вблизи линии фронта; хорошо разделяются серии, гликокол, треонин и аланин. Лишь в отдельных случаях пятна глутаминовой кислоты и серина могут сближаться настолько, что сливаются. Наоборот, добавка уксусной или соляной кислот несколько уменьшает скорость передвижения аминокислот основного характера и аминов. При понижении окружающей температуры может произойти выделение воды из смеси, что приводит к различным нару-шериям. Поэтому рекомендуют применять фенол, не очень насыщенный водой ( 80 - 90 вес. [12]
Протеиновый гидролизат фильтруется сверху вниз через колонну, снаряженную катионитом в Н - или МН4 - форме, до тех пор, пока в фильтрате не обнаруживаются основные аминокислоты. Хотя в начальной стадии на Н - ка-тионите адсорбируются все аминокислоты, а на 1Ш4 - катионите - многие из них, в процессе дальнейшего фильтрования они постепенно вытесняются аминокислотами основного характера, которые адсорбируются ионитом более прочно; в конце фильтрования 70 - 80 % всего связанного ионитом азота содержится в виде аргинина, гисти-днна и лизина. [13]
Аргинина в каталазе содержится больше, чем в трех других протеинах. Эти вещества были экспериментально идентифицированы как кислые углеводы, что согласуется с положительным результатом реакции Молиша в случае пероксидазы, а также с более низкой изоэлектрической точкой, чем можно было бы ожидать в случае преобладания аминокислот основного характера. [14]
Большинство хроматографических систем для разделения аминокислот основано на их распределении между водной неподвижной фазой и подвижной фазой органического растворителя. Само собой разумеется, что величина R / увеличивается с удлинением углеродной цепочки, а полярные группы уменьшают эту величину. Из аминокислот основного характера наименьшую величину Rf имеет лизин. [15]