Cтраница 2
Таким путем создания диссимметрических катализаторов может явиться использование специфически сформованных силика-гелей. Сделаны первые шаги в этом направлении: имеются указания [773, 774] на получение диссимметрических катализаторов путем нанесения палладия на сформованный в присутствии хинина силикагель, а также на уголь, обработанный оптически активными аминокислотами. Обработка силикагеля как хинином, так и хинидином приводит к () - вращающему продукту, что объясняется тем, что хинин и хинидин являются не оптическими изомерами, а диастереоизомерами, в которых конфигурация при Сз и Ci одинакова. Этот принципиально новый и перспективный путь создания диссимметрических катализаторов ждет своей разработки. [16]
Активным центром в этих ферментах является дигидроникоти-новый фрагмент. К таким реакциям близки асимметрические синтезы, также осуществляемые с помощью дигидропиридиновых соединений; от ферментативных процессов они отличаются тем, что роль хирального вспомогательного фрагмента здесь играет не белок, а остаток амида оптически активной аминокислоты - пролина. [17]
Кривые эффекта Коттона часто характеризуют значением длины волны, при котором кривая пересекает линию нулевого вращения, и величинами максимума и минимума. Простейшей оптически активной аминокислотой является нин, в молекуле которого углеродный атом связан с атомом дорода, метильной группой, ионизованной аминогруппой и арбоксил-анионом. В ультрафиолетовой области спектра ала-нина имеется одна-единственная полоса поглощения ( - 200ммк), арактерная для карбоксил-аниона. Этот анион обладает пло -: KOCTbK симметрии, тогда как первые три группы - цилиндриче-кой симметрией. [18]
Для расщепления аминокислот используют ацилазу из почки свиньи. Сначала ацилируют рацемическую аминокислоту, затем ациламинокислоту гидролизуют в присутствии фермента и свободную кислоту отделяют от ацильного производного ее энантиомера. Обнаружено, что полученная таким путем оптически активная аминокислота имеет конфигурацию природного энантиомера ( обычно S), а оставшаяся ациламинокислота соответствует неприродному R-изомеру. [19]
Эти реакции аналогичны ферментативным процессам, осуществляемым в живых организмах под действием ферментов, содержащих восстановленную форму никотинамидадениндинук-леотида ( NADH), активным центром которых является дигидро-никотиновый фрагмент, а роль хирального распознающего фрагмента выполняет белковая цепь. В синтетическом дигидропири-дине ( LIV) белок заменен на остаток оптически активной аминокислоты - пролина. [20]
Возможны ионообменный, ион-парный и обращешю-фазовый вариант лигандообмешюй хроматографии. Один из них предусматривает ковадсн пюс связывание оптически активного агента, чаще всего аминокислоты, с матрицей сорбента. В хроматографическую систему подают подвижную фазу, содержащую ионы металла-ком-гшсксообразователя. Эти ионы связываются с оптически активным сорбентом. Модифицированный таким образом сорбент может образовывать диастереомсрные хелатные комплексы. Например, если к сорбенту привита Ь - аминокислота, он может с рацемическим сор-батом образовывать Ь Ь - и ЬД) - комплсксы. Устойчивость этих комплексов различна, в результате этого параметры удерживания энан-тиомеров не одинаковы. В другом варианте лигандообмснной хроматографии нсполярный сорбент динамически модифицируется гидрофобным производным оптически активной аминокислоты, затем на нем фиксируется ион металла-комплекеообразователя и при хроматографировании энантиомеров реализуется лигандооб-менный процесс. [21]