Циклические аминокислота

Cтраница 1

Циклические аминокислоты под влиянием кишечных бактерий переходят в ядовитые продукты: фенол и крезол. Последние обезвреживаются в печени при помощи серной или глюкуроновой кислот. Крезол и фенол, соединяясь с этими кислотами, образуют безразличные для организма соединения, которые называются парными кислотами, к числу последних принадлежат, например, кре-золсерная кислота, крезолглюкуроновая кислота и др. Парные кислоты удаляются из организма через почки с мочой. [1]

Циклические аминокислоты, подобные L-пролину или L-OK сипролину, вместе с ионами меди ( Н), образуют хиральные селекторы обладающие наибольшей энантиоселективностью. [2]

Среди циклических аминокислот имеются производные как гомоцик-лических, так и гетероциклических соединений. [3]

Среди циклических аминокислот имеются производные как гомоцик-лических, так и гетероциклических соединений. Их можно рассматривать как а-аланин, в радикале которого водород замещен циклическими группами. [4]

Группа циклических аминокислот ( табл. 3) состоит из четырех аминокислот, отличающихся положением аминогруппы по отношению к концевому СООН. [5]

У циклических аминокислот эта полоса в спектре явно отсутствует, но зато всегда проявляется полоса в интервале 1160 - 1170 см-1. Для аминокислот, в молекулах которых имеется одна аминогруппа, характерной является полоса вблизи 1350 см-1. У диаминовых кислот имеется группа полос, которые у других аминокислот либо отсутствуют, либо проявляются весьма редко. [6]

УФ-поглощение белков определяют циклические аминокислоты - тирозин и, в основном, триптофан, имеющий две полосы поглощения с максимумами в области 220 и 280 нм. [7]

Желатина не содержит циклических аминокислот; бледно-желтое окрашивание обусловлено незначительной примесью других белков. [8]

Ксантопротеиновая реакция открывает наличие в белках циклических аминокислот - триптофана, фенилаланина, тирозина, содержащих бензольное ядро. Большинство белков при нагревании с концентрированной азотной кислотой дает желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при подщелачивании. Реакция обусловлена нитрованием бензольного кольца этих аминокислот с образованием нитросоединений желтого цвета. [9]

Колориметр Дюбоска. [10]

Ксантопротеиновая реакция обусловливается наличием в протеиновом комплексе циклических аминокислот - тирозина и триптофана, - способных образовывать нитросоединения. [11]

Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена - соответственно крезола и фенола, скатола и индола. [12]

Ксантопротеиновой реакцией определяют не только свободные, но и связанные в белках циклические аминокислоты. Большинство белков под действием концентрированной HNO3 окрашиваются в желтый цвет. [13]

Те же исследования показали, что в нейтральном состоянии линейные аминокислоты построены преимущественно из молекул-амфионов, а циклические аминокислоты состоят из частиц обеих форм. [14]

При более высокой концентрации воды получаются высокие и близкие друг к другу значения Rf ( однако не равные единице) даже для сильно адсорбирующихся циклических аминокислот, например триптофана. При слишком низких концентрациях воды значение R / получается низким и происходит плохое разделение. Между двумя крайними значениями располагается область оптимальных концентраций. Порядок передвижения большинства аминокислот с изменением содержания воды не меняется; фенилаланин и триптофан при малом содержании воды в растворителе относятся к более быстрым аминокислотам, поскольку они в этом случае передвигаются быстрее. [15]

Страницы: 1 2