Разные аминокислота
Cтраница 1
Разные аминокислоты отличаются строением бокового радикала R. Чтобы обеспечить перемещение аминокислот вдоль неподвижной фазы, нужно вести элюрование раствором, содержащим катионы, которые способны вытеснить аминокислоту в раствор, например какие-либо соли натрия. [1]
Из трех разных аминокислот подобным образом может образоваться 6 изомерных трипептидов; из четырех разных аминокислот уже может образоваться 24 изомерных тетрапептида. Количество возможных сочетаний в зависимости от порядка, в котором сочетаются остатки разных аминокислот, быстро растет с количеством этих остатков. Конечно, если в молекуле несколько раз повторяется отрезок одной и той же аминокислоты, количество изомеров будет меньше; но в действительности в образовании белковой молекулы принимают участие около трех десятков разных аминокислот ( при гидролизе отдельных белков образуется смесь не всех этих аминокислот), а в молекуле белка содержится не 20 отрезков аминокислот, а в десятки раз больше, благодаря чему количество возможных перестановок увеличивается. Наконец, все аминокислоты, из которых образуются белковые молекулы, оптически деятельны, кроме глицина. Эти данные, конечно, указывают не действительное количество существующих белков, а дают представление о том, практически бесконечном, количестве различных белков, которые могут возникнуть из аминокислот, принимающих участие в образовании белковых веществ. [2]
Последующие пики для разных аминокислот различны. На пи-рограмме валина вслед за двуокисью углерода проявляется этилен, в то время как на пирограммах глицина и серина этилен отсутствует и вслед за двуокисью углерода проявляется аммиак. На пирограмме валина аммиак выходит вслед за этиленом. [3]
Чувствительность нингидриновой реакции для разных аминокислот различна и колеблется в пределах 0 1 - 25 мкг. [4]
Дальнейшая судьба углеродного скелета у разных аминокислот различна. Лишь немногие продукты дезаминирования ( пировиноградная, 2-оксоглутаровая, щавелевоуксусная кислоты) являются одновременно промежуточными продуктами центральных путей катаболизма. Другие углеродные скелеты через специальные катаболические пути вовлекаются в промежуточный обмен. [5]
 |
Образование 2 4-динитрофенильных производных амииокислетг.| Образование дипептида. [6] |
Две молекулы одной и той же или разных аминокислот могут ковалентно связываться друг с другом при помощи замещенной амидной связи ( см. табл. 3 - 4), называемой пептидной связью, с образованием молекулы дипептида. Три аминокислоты могут соединиться аналогичным образом при помощи двух пептидных связей и образовать трипеп-тид; точно так же можно получить те-трапептиды и пентапептиды. Если таким способом соединить большое число аминокислот, то возникает структура, называемая полипептидом. Пептиды различной длины образуются при частичном гидролизе очень длинных полипептидных цепей белков, которые могут содержать сотни аминокислотных звеньев. [7]
Степень прочности сорбции и десорбции на смоле разных аминокислот, определяемая главным образом величинами зарядов молекул, различна. Наиболее прочно на смоле сорбируются диаминокислоты и наименее прочно - дикарбоновые аминокислоты. Разделение аминокислот при ионообменной хроматографии происходит при десорбции их со смолы элюирующими буферными растворами, отличающимися от исходного буферного раствора большими величинами рН и ( или) ионной силы. [8]
Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот ( при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число 2 3 10 8 полипептидов. Если же учесть, что в белках обнаружено свыше 20 а-аминокислот, а полипептидные цепи иногда содержат сотни аминокислотных звеньев, причем одна и та же аминокислота может входить в цепь не один, а несколько раз, то можно получить представление о безграничных возможностях в построении полипептидных цепей белковых молекул. [9]
Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот ( при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число 2 3 - 1018 полипептидов. Если же учесть, что в белках обнаружено свыше 20 а-аминокислот, а полипептидные цепи иногда содержат сотни аминокислотных звеньев, причем одна и та же аминокислота может входить в цепь не один, а несколько раз, то можно получить представление о безграничных возможностях в построении полипептидных цепей белковых молекул. Из этого следует, что природа белка определяется не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. [10]
Во-вторых, повышается чувствительность и устраняется необходимость калибровки детектора для разных аминокислот. Авторы указывают, что от 1 0 до 0 001 у аминокислоты может быть анализировано подобным образом за 30 мин. Однако глицин по этому методу определить не удается, так как образующийся формальдегид в условиях эксперимента легко полимеризуется. Альдегиды, полученные из фенилаланина и метионина, необходимо хромато-графировать при более высокой температуре, чем применяемая по данной методике. [12]
Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, которые мало отличаются для разных аминокислот и потому не характерны. Плавление сопровождается разложением вещества. В воде аминокислоты обычно хорошо растворяются. [13]
Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, которые мало отличаются для разных аминокислот и потому не характерны. [14]
Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, которые мало отличаются для разных аминокислот и потому не характерны. Плавление сопровождается разложением вещества. В воде аминокислоты обычно хорошо растворяются. В водных растворах одноосновные аминокислоты обнаруживают почти нейтральную реакцию. [15]
Страницы: 1 2 3 4