Cтраница 2
Лизин, последняя из числа незаменимых аминокислот, ведет себя в этом отношении совершенно отлично от других аминокислот. Дезаминирование лизина в отличие от дезаминирования других аминокислот является необратимой реакцией. [16]
Лизин образуют многие микроорганизмы: бактерии, актиномицеты, синезеленые водоросли, некоторые виды микроскопических грибов. В настоящее время промышленность располагает значительным количеством гомо-серинзависимых мутантов, способных образовывать большие количества внеклеточного лизина. [17]
Лизин, являясь атрактантом для комаров44 45, привлекает также мексиканскую, восточную, средиземноморскую и дынную мух. Из аминокислот только глутаминовая является эффективным атрактантом для средиземноморской плодовой мухи. [18]
Лизин, метионин, аистии, треонин и нзолейцин. [19]
Лизин является самой дефицитной в кормах животных незаменимой аминокислотой. Установлено, что добавка лизина в количестве 0 1 - 0 4 % к кормам значительно увеличивает продуктивность домашних животных. [20]
Концевой лизин дает а е-бис-динитрофенилыюе производное; лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди - и трипептидов анализом концевых групп. Если в гид-ролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [21]
Концевой лизин дает а. С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди - и трипептидов анализом концевых групп. Если в гид-ролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [22]
Высокоочищенный кристаллический лизин фасуется в полиэтиленовые пакеты, упаковывается в картонные коробки и хранится в сухом помещении. [23]
Лизина ( а со-диаминокапроновая кислота) из 1 4-дибром-бутана и орнитина ( а б-диаминовалериановая кислота) из 1 3-ди-бромпропана. [24]
Азот лизина 2 X ( аминный азот-карбоксильный азот), где аминный азот определяется по реакции с азотистой кислотой, а карбоксильный азот определяется по реакции с нингидрином. [25]
Предшественником лизина является, вероятно, а-кетоадип-новая кислота, которая при ам. [26]
Аминогруппы лизина в молекуле инсулина свободны. В состав цепи А входят 2 остатка глутамина и 2 остатка аспарагина, тогда как цепь В содержит по одному остатку обоих амидов. Положение дисульфидных мостиков указано на фиг. [27]
Биосинтез лизина изучен у плесени Neurospora, дрожжей и бактерий. Были обнаружены два пути синтеза этой аминокислоты; в одном из них промежуточными продуктами являются некоторые соединения, которые образуются и при распаде лизина в организме высших животных. [28]
Переход лизина в пипеколиновую кислоту обнаружен у Neurospora [1021-1023]; это превращение может происходить путем переаминирования или окислительного дезаминирования лизина по а - или е-аминогруппе с образованием дегидропипеко-линовых кислот, которые затем восстанавливаются в пипеколиновую кислоту. [29]
Биосинтез лизина особенно интересен тем, что для этой цели используются две самостоятельные и различные последовательности реакций. У бактерий, высших животных и у некоторых водорослей и грибов углеродный скелет лизина возникает из пирувата и аспартата с промежуточным образованием а е-диаминопимелиновой кислоты. У других водорослей и грибов источником для синтеза углеродного скелета лизина служат ацетат и а-кетоглутарат, а роль промежуточного продукта в реакции играет а-аминоадипиновая кислота. Общая схема, включающая обе последовательности реакций, представлена на фиг. [30]