Лизосома
Cтраница 3
Ферменты, локализованные в органеллах клеток ( окислительно-восстановительные - в митохондриях; кислые гидролазы - в лизосомах и др.), выходя в кровь, сигнализируют о глубоком поражении клетки. [31]
Клетки Сертоли богаты элементами агранулярного эндоплазматического ретикулума, содержат обширный аппарат Гольджи, а также много митохондрий и лизосом. [33]
По многим параметрам механизмы этого процесса сравнимы с фаголи-зосомальным слиянием, с той лишь разницей, что содержимое лизосом изливается не в фагосому, а во внеклеточное пространство ( подробнее см. гл. [34]
Эти ферменты, катализирующие реакции гидролиза ( идущие с присоединением воды), лучше всего работают в кислой среде; содержимое лизосом имеет, следовательно, кислую реакцию. Перечисленные выше ферменты должны быть отделены от всех остальных клеточных компонентов и структур, иначе они разрушат эти компоненты и структуры. [35]
В то же время, если одни исследователи [ Allison, Mallucci, 1965 ] полагают, что ферменты, выходящие из лизосом при вирусной инфекции, способны индуцировать хромосомные аберрации в зараженных клетках, что подтверждается мутагенным влиянием нуклеаз на хромосомные структуры клеток [ Gahan, 1967; Саблина, 1976 ], другие [ Aula, Nichols, 1968 ] указывают на отсутствие связи между поломками хромосом, вызванными вирусами кори и аденовирусом типа 12, с нарушением лизосом. [36]
В - внутриклеточное вакуолярное; Г - мембранное; / - внеклеточная и 2 - внутриклеточная среда; 3 - пищеварительная вакуоль; 4 - лизосома; 5 - ядро; 6 - мембрана; 7 - ферменты; 8 - субстраты. [37]
Так, в исследовании, проведенном Гутье и сотрудниками [35] на ткани тимуса нормальных и облученных крыс, была выявлена активность ДНК-азы II в ядрах, лизосомах и гиалоплазме. Оказалось, что в норме активность ДНК-азы II в ядрах и надосадочной фракции примерно одинакова, а в лизосомах она значительно выше - более чем в два раза. В ранние сроки после облучения ( с 2 до 5 5 час) наибольшее прогрессирующее увеличение активности этого фермента происходило в надосадочной фракции за счет лизосом. [38]
В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум рН в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная йротеиназа. [39]
В этой связи заслуживает внимания исследование А. А. Покровского ( 1974), установившего, что усиление катаболизма протеинов в условиях дефицита обусловливается изменением структуры и функциональной активности липопротеиновых мембран клеток и субклеточных образований, в частности лизосом, с высвобождением гидролитических ферментов. Вызывая распад собственных тканевых белков ( в первую очередь менее важных для жизни), эти ферменты обеспечивают организм недостающими аминокислотами для синтеза жизненно необходимых протеинов. Наблюдающееся при дефиците ускорение биосинтеза белка завершает, таким образом, этот приспособительный механизм. Следует заметить, что повышение скорости включения меченых аминокислот в белки при белковой недостаточности в питании некоторые исследователи склонны связывать с увеличением реутилизации аминокислот, а не с истинным усилением процессов биосинтеза. [40]
Ингибитор трипсина - a j - антитрипсин - и другие ингибиторы протеолитических ферментов ( содержание в норме 2 5 - 4 0 г / л, при воспалениях - 5 - 7 г / л) освобождаются из лизосом при разрушениях бактериальных клеток и обеспечивают минимальные повреждения тканей. [41]
В условиях организма гидрокортизон вызывает усиление транскрипции в клетках печени [ Ганелина, 1975 ] и лимфоцитах крови [ Kato, 1977 ] за счет удаления белков, в основном гистонов, связанных с ДНК, которые оказывают на мембраны лизосом противоположное гидрокортизону действие. Поскольку под влиянием гидрокортизона значительно страдает Т - система иммунитета, призванная, согласно концепции иммунного надзора, следить за генетическим постоянством организма, то становится очевидным, что гидрокортизон, как и некоторые иммунодепрессанты [ Sasaki, Tonamura, 1973; De Raat, 1977 ], приводит к подавлению механизмов, призванных уничтожать как спонтанно возникающие генетически измененные клетки, так и индуцированные под влиянием мутагенных факторов, в том числе инфекции. [42]
В то же время, если одни исследователи [ Allison, Mallucci, 1965 ] полагают, что ферменты, выходящие из лизосом при вирусной инфекции, способны индуцировать хромосомные аберрации в зараженных клетках, что подтверждается мутагенным влиянием нуклеаз на хромосомные структуры клеток [ Gahan, 1967; Саблина, 1976 ], другие [ Aula, Nichols, 1968 ] указывают на отсутствие связи между поломками хромосом, вызванными вирусами кори и аденовирусом типа 12, с нарушением лизосом. [43]
С помощью специального режима центрифугирования из субклеточной фракции выделен осадок, содержащий 88 54 % активности кислой фосфатазы и 87 40 % активности арилсульфатазы. Инкубирование лизосом в растворах сахарозы различной концентрации не выявило изменений проницаемости их мембран у контрольных животных. В то же время свободная активность кислой фосфатазы в лизосомах подопытных животных возрастала достоверно с увеличением концентрации сахарозы. Полученные результаты позволили авторам заключить, что отсутствие белка в рационе вызывает значительное нарушение структуры лизосом и прежде всего липопро-теидного состава их мембран. [44]
Активно фагоцитируют также ооциты нек-рых животных, клетки плаценты, клетки, выстилающие полость тела, пигментный эпителий глаза. Из лизосом клетки в фагосомы поступают гидроли-тич. Непереваренные частицы могут оставаться в клетке длит, время. [45]
Страницы: 1 2 3 4