Cтраница 2
Новая аминокислота тирозин триптофан фенилаланин метионин лейцин изолейцин валин новая аминокислота пролин треонин гистидин аланин новая аминокислота серии глицин аргинин [ лизин глутаминовая кислота аспарагиновая кислота. [16]
Однако ни в одном случае не удалось получить пятна, которое бы совпадало с пятном, полученным при окислении новой аминокислоты. [17]
А-С ( 20 - 49) - ( 20 - 51) [56, 57], которые, в свою очередь, содержат новую аминокислоту - а, ( 3-дидегидро - 3 4 5-тригидроксифенилала-нин. Они ингибируют рост морских бактерий и вирусов, обнаруженных в асцидий. [18]
Содержит новую аминокислоту - 3-оксилейценин. [19]
Содержит новую аминокислоту - о-оксилейцснин. [20]
Результаты всех этих наблюдений имеют исключительное значение, поскольку они показывают, что под действием щелочей может происходить не только разложение некоторых аминокислот, но, что является более серьезным, превращение данной аминокислоты ( или ее остатка) в другую. Если эта новая аминокислота обладает особой структурой ( например, лантионин, инфра), то легко установить, что она представляет собой артефакт. Однако образование глицина, алашша или орнитина является гораздо более нежелательным, так как оно может привести к ошибочным заключениям. Следует также сослаться на работу Зангера и Таппи [340], обнаруживших в щелочных гидро-лизатах инсулина глицилпролин вместо треонилпролина, найденного ими ранее в кислых тидролизатах. [21]
В результате происходит подстановка другой аминокислоты в полипептидную цепь. При этом новая аминокислота может исказить свойства белка и сделать его функционально незначимым. [22]
Аминокислоты, химическое строение которых отличается от строения обычных аминокислот. Ван-Сляйк и сотрудники [24-26] обнаружили эту новую аминокислоту, показав, что лизиновая фракция гидролизата желатины содержит вещество, имеющее на один атом кислорода больше, чем сам лизин. [23]
Объединение обеих аминокислот происходит в тот же момент. Молекула тРНК 1 теперь свободна от аминокислоты и отделяется, с тем чтобы заполучить новую аминокислоту. [24]
В результате возникает фосфопиридоксаминная форма фермента. Она реагирует с другой кетокислотой, содержащей R2, причем регенерируется исходный фермент и получается новая аминокислота. [25]
Нарушения пептидного синтеза могут быть обусловлены вкладами различных факторов, большинство из которых имеет общую природу: при твердофазном методе реакция проходит не в гомогенной среде. Например, при образовании пептидной связи ковалентно присоединенная к носителю нуклеофильная аминогруппа полипептидной цепи может оказаться стерически блокированной полимером, не участвуя, таким образом, в реакции со свободной карбоксильной группой до следующей стадии, когда в систему будет введена новая аминокислота со свободной карбоксильной группой. Однако другие полипептидные цепи, ковалентно закрепленные на носителе, возможно, не окажутся блокированными в процессе реакции конденсации. Поэтому после завершения синтеза получается смесь белковых продуктов, которые можно разделить методом колоночной хроматографии. Частично решить проблему направленного синтеза удалось путем получения коротких полипептидных цепей, которые затем снимают с носителя и конденсируют в желаемый белок. [26]
Протамин привлекал к себе мало внимания до 1894 г., когда им и другими сходными соединениями заинтересовался А. Коссель обнаружил, что при гидролизе этих веществ выделяются большие количества аргинина. Кроме того, среди продуктов гидролиза была обнаружена новая аминокислота - гистидин. [27]
В 1951 г. Дата и Харрис [114] опубликовали сообщение, в котором говорится, что моча кошек и оцелотов содержит вещество, дающее нингидринную реакцию. Было установлено, что на двухмерных хроматограммах на бумаге в системах фенол - аммиак и коллидин - лутидин оно перекрывается лейцином и изо-лейцином. Одномерным хроматографированием с использованием грег-бутилового спирта удается получить индивидуальное пятно, которое после обработки перекисью водорода уже нельзя обнаружить на прежнем месте. Казалось вероятным, что имеют дело с новой аминокислотой, содержащей серу; в таком случае исчезнование пятна объяснялось бы окислением этой аминокислоты до сульфоксида или, что более вероятно, до сульфона. [28]
Настоящая глава посвящена рассмотрению природных аминокислот. Из них первыми стали известны аспарагин, открытый в 1806 г., и цистин, открытый в 1810 г. Начиная с этого времени было обнаружено существование более 80 аминокислот. Кривая, изображенная на фиг. Вместе с тем после 1935 г., в котором был открыт треонин, не найдено ни одной новой аминокислоты, входящей в состав белков, что видно из сплошной кривой, также изображенной на фиг. Аминокислоты, обычно обнаруживаемые в белковых гидролизатах, рассматриваются в следующем разделе. Те аминокислоты, которые редко встречаются в белках, и аминокислоты, найденные в составе соединений других типов или в свободном состоянии, обсуждаются в последних разделах настоящей главы. [29]
Отщепление протона от а-атома углерода - важнейшая реакция, промотируемая пиридоксаль-фосфатом. Этот промежуточный продукт представляет собой исходное соединение для целого ряда последующих реакций. Обратное присоединение протона к тому же атому углерода в аминокислоте, но с противоположной стороны, приводит к рацемизации. Этот процесс, идущий в обратном направлении с участием различных а-кетокислот, приводит к регенерации пиридоксаля и к образованию новой аминокислоты. [30]