Cтраница 1
Липоксигеназа в присутствии своего субстрата - линолевой или иной подобной кислоты, легко окисляет каротиноиды. Этот процесс особенно нежелателен в зеленых кормах. [1]
Липоксигеназа вводит кислород в 5, 12 и 15 - е положения арахидоновой кислоты, образуя гидропероксиды. Лейкотриены участвуют в воспалительных реакциях, в реакциях гиперсенсибилизации, сужают мускулатуру бронхов. [2]
Липоксигеназа в присутствии кислорода воздуха ускоряет процесс образования сопряженных гидроперекисей, линолевой и линоленовой кислот или триглицеридов, содержащих эти кислоты. Если при этом присутствует каротин, то он быстро обесцвечивается, окисляясь кислородом при участии перекисей. Эта индуцированная реакция окисления каротина, наблюдаемая по обесцвечиванию его раствора, может служить индикатором действия липоксигеназы. [3]
Сравнительно новым и малоизученным в группе негидролитических является фермент липоксидаза или, согласно рациональной номенклатуре - липоксигеназа. Она катализирует окисление кислородом воздуха ненасыщенных жиров ( жирных кислот) с образованием их пероксидов. [4]
Образование перекисей в жире происходит не только под воздействием кислорода воздуха и света, но может быть и результатом ферментативной реакции, катализируемой липоксигеназой. Липоксигеназа - фермент, находящийся в некоторых растительных и животных тканях, обладает максимальной активностью при рН - 7 - 9 и температуре 20 - 30 С. [5]
При воздействии тепла и влаги на белковые вещества соевых семян в них разрушаются антипитательные вещества - трипсин, соин и сапонин и ферменты ( уреаза и липоксигеназа), которые снижают кормовые достоинства шрота. [6]
Столь подробное рассмотрение роли гидрофобных взаимодействий между субстратом и ферментом в ускорении реакции оправдано тем, что данный тип взаимодействия встречается в огромном числе энзима-тических систем, например в реакциях, катализируемых ацетилхо-линэстеразой [10], пепсином [11], липоксигеназой [12], цитохромом Р-450 [13], коэнзим. [7]
Образование перекисей в жире происходит не только под воздействием кислорода воздуха и света, но может быть и результатом ферментативной реакции, катализируемой липоксигеназой. Липоксигеназа - фермент, находящийся в некоторых растительных и животных тканях, обладает максимальной активностью при рН - 7 - 9 и температуре 20 - 30 С. [8]
Прогорканию подвергаются почти все зерновые продукты и изделия из них, но особенно содержащие большие количества жира, как например, овсяная мука или крупа и пшено. Ни липаза, ни липоксигеназа почти не действуют в цельном зерне, но сразу после его измельчения прогоркание идет быстро. Процесс начинается с действия липазы, которая подготавливает жирные кислоты, из которых затем и образуются вредные продукты - окисленные вещества. Иногда предполагают, что липолиз связан с наличием в зерне плесневых грибов, однако есть все основания считать, что основным фактором является липаза самого зерна; ее освобождение или активирование связано с механическим разрушением или даже повреждением зерна при лущении. [9]
Особенность этих ферментов заключается в том, что в их активном центре имеется железо или другой металл. Примером диоксигеназ может служить липоксигеназа. [10]
При получении макаронных изделий, в том числе при сушке, происходит частичное окисление ненасыщенных жирных кислот, входящих в состав липидов. Значительная роль в этих процессах принадлежит ферменту липоксигеназе. В ходе окислительных процессов, при участии образующихся при окислении липидов продуктов происходит разрушение содержащихся в муке кароти-коидов, что приводит к потере макаронами желтого цвета. Наличие фермента тирозиназы приводит к окислению тирозина и фе-нилаланина с образованием темно-окрашенных меланинов. Потемнение макаронных изделий, которое происходит при сушке, является также результатом меланоидинообразования. [11]
Реакции оксигениро-вания катализируются большой группой ферментов - липоксигеназами. Очевидно, что это близкие по структуре ферменты, так как они все активируют молекулу кислорода и различаются лишь своей селективностью по структуре жирной кислоты и месту кислородной атаки на ее углеродной цепи. [12]
При образовании гидроперекисей двойные связи линолевой и линоленовой кислот переходят в сопряженное положение. В свою очередь гидроперекиси способны окислять каротиноиды и их производные, а также другие вещества семян. Липоксигеназа способствует распаду молекул жирных кислот, что вызывает прогоркание и окислительную порчу масла. [13]
Гидроперекиси жирных кислот обладают способностью окислять каротиноиды, окрашивающие в желтый цвет муку и многие иные продукты; при этом образуются бесцветные вещества. Так, при действии липоксигеназы на пшеничное тесто ( имеющее желто-кремовый цвет) происходит его осветление, благодаря обесцвечиванию каротиноидных компонентов. Если липоксигеназа слабо подействовала на тесто и в нем образовалось небольшое количество перекисей, то последние укрепляют клейковину муки, улучшают ее физические свойства. На этом основан способ улучшения хлебопекарных качеств муки, основанный на том, что в тесто прибавляют небольшое количество соевой муки, богатой липоксигеназой, и некоторое количество растительного масла - субстрата окисления. [14]
Актуальность исследования: Полиненасыщенные жирные кислоты ( ПНЖК) представляют собой уникальный класс органических веществ, играющих важную роль в биологических системах. ПНЖК подвергаются биотрансформации липоксигеназами или циклооксигеназами, что приводит к образованию многочисленных низкомолекулярных регуляторов процессов, протекающих в клетках, тканях и организме в целом. Одной из самых важных ПНЖК является арахидоновая кислота ( АК), которая выступает в роли непосредственного предшественника серии простагландинов, лейкотрие-нов и тромбоксанов. В течение последних двадцати лет значительные успехи были достигнуты в области биотехнологического получения АК с помощью низших грибов и морских водорослей, которые в ряде случаев позволили осуществить ее промышленное производство. В связи с этим актуальным является поиск и создание отечественных продуцентов АК и эффективных биотехнологий ее получения на их основе. [15]