Cтраница 1
Ацилкоферменты А можно хроматографировать или непосредственно, или в довольно мягких условиях предварительно проводить реакцию с гидроксиламином; на основании хроматограмм образующихся гидро-ксамовых кислот можно делать вывод о характере исходных ацилкофер-ментов А. [1]
Образовавшаяся молекула ацилкофермента А с укороченным на два атома углерода ацильным фрагментом вступает в следующий цикл деградации. [2]
Активированная жирная кислота - ацилкофермент А обладает большей реакционной способностью, чем свободная жирная кислота. [3]
Линен и его сотрудники выделили ацилкофермент А из дрожжей и показали, что это вещество представляет собой тиоловый эфир. Отсюда следовало, что реакционноспособным участком молекулы кофермента А является в биохимических реакциях концевая сульфгидрильная группа этой молекулы. Затем было показано, что все идентифицированные ацильные производные кофермента А также представляют собой тиоловые эфиры. [4]
Биосинтез гликосфинголипидов протекает с участием ацилкофермента А, сфингозиновых оснований и УДФ-сахаров. Нейраминовая кислота включается в виде ЦМФ-производного. Общая картина путей биосинтеза гликосфинголипидов [291] представлена на стр. [5]
Разнообразие функций кофермента А и ацилкофермента А определяется апоферментом ( белковой частью молекулы фермента), который общим химическим реакциям придает специфичность к определенным субстратам. [6]
А и АТР, приводящей к образованию ацилкофермента А, который дегидрируется с образованием а, р-ненасыщенного ацилкофермента А. Гидратация последнего под действием енолгидратазы ведет ч 3-оксиацилкоферменту А, окисляющемуся в присутствии 3-оксиацилде-гидрогеназы до 3-кетоацилкофермента А. [7]
За этой стадией следует декарбоксилирование и восстановление в ацилкофермент А, имеющий на два углеродных атома больше, чем исходный кофермент А. При каждом повторении этого процесса образуется жирная кислота ( или тиоэфир жирной кислоты), содержащая на два углеродных атома больше. Разумеется, все стадии процесса контролируются специфическими ферментами. [8]
АТФ, за исключением окисления сукцината и производных ацилкофермента А, где образуются только две молекулы АТФ. [9]
Атом водорода группы - SH в коферменте А легко замещается на ацил - образуется ацилкофермент А. Если этим аци-лом является ацетил, то получается ацетилкофермент А ( СНзСОЗСоА), который выполняет роль переносчика двухуг-леродного остатка в различных биохимических процессах ( разд. [10]
В восстановительных условиях, т.е. при избытке NAD-H, и особенно в присутствии достаточного количества ацилкофермента А с длинными ацильными радикалами, тот же фермент будет способствовать преимущественному превращению альдегида в кетон, который будет восстанавливаться до глицерин-3 - фосфата с последующим превращением последнего в фосфатидат - исходное соединение для синтеза фосфолипидов. Такой тип регуляции биохимических превращений, при котором преимущественное направление процесса определяется соотношением концентраций компонентов, можно назвать стехиометри-ческой регуляцией. [11]
А и АТР, приводящей к образованию ацилкофермента А, который дегидрируется с образованием а, р-ненасыщенного ацилкофермента А. Гидратация последнего под действием енолгидратазы ведет ч 3-оксиацилкоферменту А, окисляющемуся в присутствии 3-оксиацилде-гидрогеназы до 3-кетоацилкофермента А. [12]
В-четвертых, восстановление СНСН-фрагмента до СН2 - СН2 происходит с помощью NADP-II, в то время как окисление СНг-СН2-группы до 011011 в ацилкоферменте А происходит с использованием кофермента Q в качестве подвижного акцептора электронов. Последнее, отличие вытекает непосредственно из рассмотрения окислительно-восстановительных потенциалов соответствующих пар. Значение ЕР для пары NAD / NADH - 0 32 В показывает, что ни NAD, ни NJ) P не могут служить эффективными окислителями в реакции превращения бутирилкофермента А в кротонилкофермент А, поскольку для последней пары Е составляет 0 19 В. [13]
Превращение кислот в тиоэфиры ( производные кофермента А) активирует их реакциях нуклеофильного замещения и конденсации с участием а-водородных томов. За счет такой активации ацилкофермент А и малонилкофермент А реаги уют по типу альдольного присоединения с образованием промежуточного по-утиокеталя. Далее происходят альдольное присоединение, отщепление тиола и гкарбоксилирование, в результате чего получается тиоэфир Р - ОКСОКИСДОТЫ. В итоге этого процесса происходит удлинение меродной цепи на два атома углерода. [14]
Так, бисульфит натрия используют в качестве ловушки для ацетальдегида, образующегося в процессе гликолиза; гидроксиламин присоединяется к ацилкоферментам А во время их ферментативного синтеза, а семикарбазид служит ловушкой для а-кетокислот. Введение в систему таких агентов-ловушек может, конечно, привести к одновременному ингибйрованию некоторых ферментов, и наблюдаемый эффект будет тогда совершенно отличаться от ожидаемого. Так, уже упоминавшиеся карбонильные реагенты способны связываться с пиридоксаль-фосфатом, благодаря чему их можно использовать для ингибированияферментов, коферментом которых служит пиридоксальфосфат. [15]