Бактериородопсин

Cтраница 1

Бактериородопсин, в молекуле которого Шиффово основание находится в протонированной форме, поглощает свет с длиной волны 570 нм, а в депротонированной - при 412 нм. [1]

Бактериородопсин - белок пурпурной мембраны. При благоприятных внешних условиях бактерия Halobacterium halobium, растущая в среде, содержащей высокие концентрации солей, синтезирует мембранный белок ( мол. Молекулы этого белка, имеющего пурпурный цвет, обусловленный присутствием в них ретиналя, образуют в клеточной мембране агрегаты в виде пурпурных заплаток. Бактериородопсин действует как активируемый светом протонный насос и таким образом снабжает клетки энергией. [2]

Бактериородопсин, содержащийся в клеточной мембране галофильных бактерий, при освещении перекачивает ионы Н из клетки в окружающую среду. Возникающий вследствие этого трансмембранный Н - градиент используется клетками для синтеза АТР. [3]

Бактериородопсин, представляющий собой липопротеин с мол. Адаптированная к темноте фотореактивная пурпурная форма бактериодопсина имеет Ятах - 560 нм и, по-видимому, состоит из смеси двух видов, включающих полностью транс - и 13-цис-ретинальдегидные хромофоры, которые поглощают соответственно при 570 и 550 нм. Эти виды содержатся в соотношении 1: 1 и принимают участие в двух различных, хотя и необязательно независимых, фотоциклах. Один из них, для транс-формы, изучен лучше. [4]

Бактериородопсин ( или ретиналь) образуется в присутствии небольшого количества О2 из каротиноидов ( С40 - 2С20) с присоединением к белковой молекуле через лизин. Это соединение имеет темно-пурпурный цвет. Ретиналь мигрирует в ЦПМ, образуя там агрегаты. Под действием света бактериородопсин изменяет свою конформацию, что сопровождается выбросом протонов из клетки и наведением трансмембранного потенциала. Такая фотосинтетическая активность полезна микроорганизмам, так как кислород плохо растворяется в концентрированных растворах соли, в результате могут создаться даже анаэробные условия. Тогда галоархеи используют световую энергию, чтобы синтезировать достаточное количество АТФ и пережить неблагоприятные условия. Постоянно расти анаэробно клетки не могут, поскольку кислород необходим для синтеза ретиналя, но с помощью фотосинтеза галоархеи могут переживать стресс, вызванный недостатком кислорода. [5]

Свойства бактериородопсина представляют существенный ин - терес для биоэлектроники - для создания искусственных запоминающих устройств на биологической основе. БР, изменяют свой цвет при освещении, на них могут быть получены изображения, подобные фотографическим. В отличие от фотоэмульсий, содержащих бромистое сереб - jo, изменения пленок с БР обратимы. В принципе такие пленки лаогут быть применены в компьютерах. [6]

Как же бактериородопсин работает. В ответ на поглощение кванта света бактериородопсин вступает в цикл фотохимических превращений. [7]

Карта электронной плотности пурпурных мембран. [8]

При изучении бактериородопсина были, по существу, впервые сформулированы принципы определения Tonoi рафии мембранных белков. Анализ распределения гидрофобных и гидрофильных аминокислотных остатков в полипептидной цепи позволяет сделать вывод о ее пространственной укладке в мембране. Гидрофобные зоны, по всей видимости, представляют собой трансмембранные сегменты, в то время как гидрофильные районы выступают из мембраны и соединяют отдельные внутримембранные а-спиральные тяжи белковой молекулы. Такого рода анализ выявил в первичной структуре бактериородопсина семь участков повышенной гидрофоб-ности, что хорошо согласуется с электронно-микроскопическими данными по топографии белка в мембране. [9]

При освещении протоны накачиваются бактериородопсином внутрь фосфоли-пидных пузырьков. Затем этот градиент протонов используется митохондрналь-ной РоР АТРазой для синтеза АТР. [10]

Было также показано, что виды бактериородопсина, поглощающие при 625, 610 и 550 нм, представляют собой ко-роткоживущие ( 10 - 12 - 10 - 6) промежуточные продукт при образовании М410 - Предполагают, что между ними и видами, поглощающими при 520 и 640 нм, возможны взаимные переходы. Образование М4ю из транс-бактериородопсина происходит с потерей протона протонированным альдимином, тогда как для регенерации бактериородопсина из М4ю необходимо поглощение протона. Эти-то направленные чередующиеся потеря и поглощение протонов и создают протонный градиент. [11]

Галобактерии имеют своеобразный тип фотосинтеза, осуществляемый ими с участием бактериородопсина, комплекса белка с пигментом ретиналем, сходным со светочувствительным пигментом глаза. Под воздействием света бактериородопин претерпевает изменения, позволяющие ему функционировать как протонная помпа. Это приводит к энергизации мембраны и образованию АТФ. Этот тип фотосинтеза связан с высокими интенсивностями света, которые наблюдаются в испарительных прудах и лагунах. [12]

Особое внимание привлек своеобразный тип фотосинтеза, осуществляемый галобактериями с участием бактериородопсина, комплекса белка с пигментом ретиналем, сходным со светочувствительным пигментом глаза. Под воздействием света бакте-риородопсин претерпевает изменения, позволяющие ему функционировать как протонная помпа, что приводит к энергизации мембраны и образованию АТФ. Этот тип фотосинтеза связан с высокими интенсивностями света, которые и наблюдаются в испарительных прудах и лагунах. Фотосинтез у галобактерий выполняет роль дополнительного источника энергии при органоге-теротрофном типе обмена. [13]

У рибулозо-1 5-дифосфат-карбоксилазы величина Км для СО2 с повышением рН среды заметно Бактериородопсин снижается. Как сказывается это снижение на скорости фиксации СОг в рибулозоди-фосфаткарбоксилазной реакции. Как может растение использовать это свойство для регуляции скорости фотосинтеза при освещении. [14]

Аминокислотный состав некоторых мембранных белков ( в %. [15]

Страницы: 1 2 3 4