Бактериородопсин

Cтраница 2

Хендерсоном и Анвином [28], которые показали, что 70 % вторичной структуры бактериородопсина составляют а-спирали. Логично предположить, что область связывания ретиналя расположена на перегибе между двумя фрагментами а-спирали и, следовательно, является внешней по отношению к бислою. [16]

Аминокислотная последовательность гликофорина А из мембран. [17]

Единственной в своем роде мембраной является пурпурная мембрана бактерии Halobacterium halobium; в ней содержится только один белок - бактериородопсин. [18]

Транспортные системы в клетках прокариот. [19]

А - системы первичного транспорта: / - перенос электронов по окислительно-восстановительной цепи; 2 - протонная АТФ-синтаза; 3 - бактериородопсин. [20]

В 1976 г. Стокениус обнаружил, что галобактерии, живущие в засоренных водоемах, осуществляют бес-хлорофилльный фотосинтез благодаря белку родопсину, содержащему ретиналь, Бактериородопсин пронизывает мембрану и, поглощая свет, перекачивает протоны изнутри клетки наружу. В результате на мембране клетки возникает электрохимический потенциал. Эти бактерии могут работать в морской воде. В присутствии кислорода они синтезируют АТФ в ходе окислительного фосфорилирования, при недостатке кислорода - переключаются на фотосинтетический механизм. [21]

Кристаллы бактериородопсина. [22]

Таким способом галофильные бактерии запасают световую энергию в форме АТР в дополнение к окислительному фосфо-рилированию, протекающему у них при наличии кислорода. Бактериородопсин, сравнительно небольшой белок ( рис. 23 - 31), является самым простым из всех известных насосов, перекачивающих ионы Н за счет энергии света. [23]

С помощью таких пурпурных мембран клетки проводят уникальный процесс фотосинтеза с образованием АТФ. При этом бактериородопсин отвечает за транслокацию протонов и создание А л н, галородопсин закачивает К в обмен на Na, а медленный фобо - и археродопсины служат фоторецепторами на красный и синий свет, управляют активностью жгутиков и отвечают за фототаксис. [24]

Схема строения палочки сетчатки позвоночных. НЧ.| Электронная микро - Риг -, Электронная. [25]

Внутри канала - вода, связанная с гидрофильными аминокислотами водородными связями. В водном канале молекулы бактериородопсина осуществляется первая стадия процесса фотосинтеза в пурпурной мембране - превращение энергии света, поглощенного светоч у вствит. [26]

Во-первых, в случае бактериородопсина ретинальде-гидный хромофор никогда не отделяется от белка и альдими-новая связь остается все время интактной. Во-вторых, кинетика фотоцикла молекулы гранс-бактериородопсина зависит от того, происходят ли фотоциклические изменения и у ближайших соседних с ней молекул. [27]

Весьма эффективным методом уточнения топографии мембранных белков, прежде всего точной локализации внемембранных участков, является использование моноклоиальных антител. Для получения гибридом использовались фрагменты бактериородопсина, полученные путем его расщепления протеолити чески ми ферментами. Наиболее ценными в этом случае оказались синтетические фрагменты: коррелируя величину синтетического пептида и эффективность связывания соответствующего антитела, можно с высокой степенью достоверности зондировать выступающие ич мембраны полипептндные петли. [28]

Существенной особенностью действия бакте-риородопсина является установление протонного градиента. Свет индуцирует депротонирование протонированной альдими-новой группы бактериородопсина, и образующийся при этом обесцвеченный пигмент впоследствии вновь протежируется в ходе темновой реакции Выделение и поглощение протонов происходит в строго определенном направлении: потеря протона происходит с наружной, а поглощение протона - с внутренней стороны мембраны. Таким образом, через мембрану устанавливается градиент протонов и заряда, который и используется в качестве движущей силы для синтеза АТР из ADP, катализируемого АТРазой ( ср. [29]

Изолированная молекула ретиваля имеет полосу поглощения в области 370 ни. Широкая полоса поглощения в области 570 нм в молекуле бактериородопсина обусловлена наличием связи типа шиффового основания. При поглощении света от атома азота этой связи отрывается протон. Поскольку конечное состояние npOTOtia относится к непрерывному спектру, полоса поглощения очень широкая. После отрыва протона ( депротонирование) спектр поглощения молекулы смещается в область 412 нм и молекула светлеет. После обратного присоединения протона ( протежирование) спектр поглощения снова смещается в область 570 нм. [30]

Страницы: 1 2 3 4