Меткаф

Cтраница 3

Чем более устойчив ФОС к ute - лочному гидролизу, тем менее эффективными ингибиторами холинэстеразы они являются. Данные, полученные Фукуто и Меткафом [40], для некоторых других фенилфосфатов показали аналогичную зависимость. Ясно, что как при торможении, так и при гидролизе заместители оказывают одинаковый эффект: такие электрофильные группы, как С1 и NO2, оттягивают электроны от фосфора, делая его более электроположительным и, следовательно, более подверженным для атаки со стороны ОН - и более способным атаковать нуклеофильный центр холинэстеразы. [31]

Блок-схема системы оборотного водоснабжения сточных вод кожевенного завода. [32]

Наиболее подходящий для каждой ситуации процесс должен определяться на основе качества и количества необработанной сточной воды, требований со стороны принимающей воды и, конечно, затрат. За более подробной информацией можно обратиться к работе Меткафа и Эдди ( Metcalf, Eddy, 1991), которая содержит главу по передовым методам очистки. [33]

Раньше получение воспроизводимых количественных результатов было связано со значительными экспериментальными трудностями, однако Хейс и Меткаф [13] разработали теперь условия, необходимые для надежности метода, основанного на применении этого реагента. [34]

Авторы показали также что S-этильный изомер вызывает быстрое угнетение холинэстеразы in vivo, тогда как паратион угнетает фермент лишь после продолжительного скрытого периода. Из этого авторы сделали вывод, что in vivo должно происходить активирование паратиона, а в дальнейшем они показали, что активирование может осуществляться срезами печени и in vitro. Это наблюдение подтверждено Меткафом и Марчем [53], которые установили, что срезы печени активируют также метилпаратион и ацетионамид. [35]

Как видно из рис. 14, авторы обнаружили в ряду исследованных ими диэтил-фенилфосфатов хорошую корреляцию между антихолинэстеразной активностью и частотой поглощения связи Р - О в ароматических соединениях. Однако здесь есть одно неясное обстоятельство. В то же время Фукуто и Меткаф получили противоположные результаты. [36]

Артур и Касида [6] показали, что моча самок собак, обработанных диптерексом, содержит 63 % первоначального соединения в форме трихлорэтанола, что указывает на то, что разрыв связи углерод - фосфор происходит первоначально в организме млекопитающих. При определении иона хлора или путем радиометрического анализа с мечеными атомами Меткаф с сотрудниками [62] обнаружил, что даже при рН 6 0 диптерекс медленно перегруппировывается до ДДВФ, а при рН 7 0 и 8 0 перегруппировка идет достаточно быстро. Полупериод распада диптерекса при рН 7 0 составляет 386 мин. Эти данные были подтверждены Миямото, который исследовал реакцию манометрическим методом. Миямото показал, что диптерекс не угнетает химотрипсин при рН 5, в то время как при этих же условиях ДДВФ вызывает некоторое угнетение. Меткаф с сотрудниками показал, что это справедливо для холинэстеразы мозга мух. На основании этого и других доказательств оба исследователя пришли к заключению, что токсическое действие в комнатных мухах вызывается образованием in vivo ДЦВФ. [37]

Менн [ 70а ] нашел, что системы растворителей для хроматографии на бумаге, использованные в цитированных выше работах Меткафа и др., не обеспечивают разделения чистых образцов сульфоксида и сульфона тимета. Бауман и Касида [12] также не могли разделить их на колонках из целита. Данные об антихолинэстеразной активности сульфона, полученные Менном, а также Бауманом и Касида, совпадали между собой, но в 1000 раз отличались от данных, полученных Меткафом и др. Последние авторы отметили, что очистить выделенный еульфон им не удалось. Таким образом, возможно, что то вещество, которое Меткаф и др. считали сульфоном, на самом деле представляет собой другое соединение, а то, что они называли сульфоксидом, фактически является смесью сульфоксида и сульфона. [38]

В другом фундаментальном исследовании, посвященном этому типу изомеризации, Хенглейн и Шрадер [43] изучали изменения в инфракрасном спектре, наблюдающиеся во время изомеризации. Они тоже установили, что полярные растворители существенно повышают скорость процесса, а неполярные понижают ее. Хенглейн и Шрадер определили также величину 50 ( время, за которое изомеризуется 50 %), равную 10 час при 105 и 38 час при 90; tm, рассчитанное на основании данных Фукуто и Меткафа для 95 ( средняя между двумя приведенными выше температурами), составляет 87 час. Хенглейн и Шрадер лишь кратко останавливаются на этих расхождениях и считают, что причиной их являются различные аналитические методы, применяемые исследователями, и что метод инфракрасной спектроскопии является более надежным. [39]

Например, Говард [998] указал на корреляцию между строением тела и характером отношений хозяин - паразит у некоторых энциртид; Кобб [373] упоминал, что физиологические потребности паразитических червей могут дать ценные указания на таксономические связи этой группы; Брюс [260, 262] пытался связать особенности питания паразитических перепончатокрылых с их таксономическим положением; Меткаф [1368] показал, как изучение взаимоотношений паразита и хозяина облегчило изучение таксономии, географического распространения и палеогеографии. [40]

Меткаф и др. [126] не согласны с точкой зрения Артура и Ка-сида. Они показали, что в организме комнатных мух in vivo происходит превращение диптерекса в ДДВФ. Наиболее убедительное их доказательство состоит в том, что им удалось с помощью хроматографии идентифицировать некоторое количество ДДВФ у мух, обработанных диптерексом. Меткаф и др. считают, что антихолинэстераз-ное действие диптерекса в физиологических условиях объясняется образованием ДДВФ, причем это положение в равной степени относится к млекопитающим и к насекомым. [41]

Он обнаружил, что фермент, названный им ДФФ-азой, находится преимущественно в печени. Эта и подобные ей системы были подробно изучены Моунтером и Аугустинссоном. Более широкое использование новых ФОС, которые могут давать различные продукты распада, внесло дополнительные сложности в эту область. Так, группа Меткафа в Риверсайде ( Калифорния) успешно применила для этой цели хроматографию на бумаге. Возглавляемая Касида лаборатория в Медисоне ( Висконсин) широко использует в настоящее время для количественного анализа ФОС хроматографию на колонках. Можно надеяться, что эти методы помогут нам установить, в какой мере изменения чувствительности к ФОС могут быть связаны с расщеплением или активацией этих соединений в организме. [43]

Согласно Сполдингу и Меткафу, метод хроматографии на бумаге можно применять для определения антигенов. Окрашенный антиген наносят на линию старта и обрабатывают антителом. В том случае, когда происходит реакция, антиген с антителом остаются на линии старта. Подобный принцип был использован в различных работах в области капиллярного анализа. Условие успешного проведения анализа заключается в предотвращении денатурации белка на линии старта после нанесения и сушки. Сполдинг и Меткаф рекомендуют для этой цели наносить белки в присутствии сахарозы. [44]

Страницы: 1 2 3