Авидин

Cтраница 1

Авидин имеет характер высокомолекулярного соединения и, пови-димому, близок к белкам. [1]

Авидин в низкой концентрации сильно подавляет обе эти активности; это свидетельствует о том, что кофактором в обеих реакциях служит биотин. [2]

Авидин имеет характер высокомолекулярного соединения и, невидимому, близок к белкам. [3]

Как авидин, так и стрептавидин связываются с биотином очень прочно ( константа диссоциации ( Кй 10 - 15); кроме того, каждый из белков имеет четыре независимых биотинсвязывающих сайта, благодаря чему одна молекула авидина или стрептавидина может одновременно присоединять фермент и зонд, меченные биотином. Биотинилирование и связывание со стрептави-дином не приводят к снижению ферментативной активности. В хромогенных системах детекции в том месте, где находится гибридная ДНК, под действием фермента образуется нерастворимый краситель, а в хемилюминесцентных системах - продукт, который испускает свет. [4]

Подавление реакции авидином свидетельствует о том, что в синтезе участвует биотин. [5]

Было определено сродство авидина к многочисленным аналогам биотина, и поскольку связывание претерпевают даже простые аналоги типа мочевины или гексановой кислоты, вероятно, что почти все атомы биотина участвуют в связывании с белком. [6]

Яркий контраст гемоглобину составляет авидин [16], белок, на долю которого приходится около 0 05 % яичного белка. [7]

Яичный белок содержит также авидин - белок основного характера. Этот белок обусловливает те нарушения в организме животных, которые наблюдаются при употреблении в пищу белка сырых яиц. [8]

Бактериальное заражение, б) Авидин связывает свободный биотин и препятствует росту бактерий, в) Он предохраняет развивающийся эмбрион от разрушительного действия бактерий в течение инкубационного периода. [9]

Недостаточность биотина. Явления острого дерматита, отслоение и шелушение кожи, выпадение волос и ненормальная поза животного. В течение 64 дней крыса находилась на рационе, содержащем 35 % сырого яичного белка ( Бикнел и Прескотт. [10]

Биотип обладает способностью соединяться с одним из компонентов яичного белка птиц и амфибий, так называемым авидином, образуя с ним нерастворимый в воде и биологически неактивный комплекс - био-тин-авидин. При парентеральном введении ( минуя кишечник) биологическая активнось биотина сохраняется. Авидин, по-видимому, тормозит всасывание биотина в кишечнике. Он получен в кристаллическом виде и является глюкопротеидом. [11]

Структура, функция и ежедневная доза пиридоксина.| Структура, функция и ежедневная доза биотина.| Структура, функция и ежедневная доза пантотеновой кислоты. [12]

Сырые яйца богаты белками, минеральными веществами и витаминами, однако они содержат специфический белок - авидин, который связывает биотин и препятствует его всасыванию в кишечнике. Если же питаться не сырыми, а вареными яйцами, то недостатка в биотине не наблюдается, поскольку в результате тепловой денатурации авидин теряет способность связывать биотин. [13]

Фермент ацетил - КоА - карбоксилаза, осуществляющий синтез малонилкоэнзима А, является биотинпротеидом; действие его тормозится антагонистом - авидином. [14]

Одно из важных доказательств того, что взаимодействие мочевины с белком может сопровождаться большим изменением свободной энергии, следует из изучения связывания биотина с авидином. [15]

Страницы: 1 2 3