Cтраница 4
Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга. Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях ( 21 - 1) - ( 21 - 3) соответствующие радикалы обозначены R и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности, в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. [46]
Не следует пользоваться методом начальной скорости реакции в случае таких каталитических реакций, когда реагент R реагирует или с промежуточным комплексом, или непосредственно с субстратом. Если каталитическая реакция протекает при условиях, допускающих общий каталитический механизм, и, кроме этого, концентрация реагента [ R ] гораздо меньше концентрации субстрата [ S ] ( не менее чем в 50 раз), то уравнение ( 13) можно проинтегрировать. [47]
При участии сольватированных электронов в катодном процессе выделение водорода, как было отмечено ранее, образование адатомов водорода и их участие в реакциях катодного восстановления оказываются необязательными. При осуществлении катодного восстановления через сольватированные электроны вероятность каталитического механизма уменьшается. [48]
При реактивировании при помощи гидроксиламина а-хемотрипсина, который был ингибирован Е-600, Кун-нигхем младший нашел в 1954 г., что в оптимальных условиях восстанавливается максимально 40 % первоначальной активности фермента. Так как при использовании Е-600 нельзя установить расход гидроксиламина, принимается каталитический механизм реакции. [49]