Миофибрилла
Cтраница 1
Миофибрилла поперечно исчерчена и содержит: 1) Л - диск, темный, с сильным двойным лучепреломлением ( анизотропный диск), 1 5 - 1 6 мкм; 2) / - диск, светлый, изотропный, 1 мкм; 3) Z-линию ( ширина составляет 80 нм), пронизывающую поперек все волокно, что обеспечивает удержание фибрилл в пучках и упорядоченное расположение А - и / - дисков многих фибрилл. Пучок миофибрилл от одной до другой Z-линии образует сарко-мер протяженностью 2 5 - 3 0 мкм. Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под прямым углом к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплазматический ретикулум, составляющий 8 - 10 % объема клетки; 3) несколько митохондрий. Миофибрилла скелетной мышцы состоит из саркомеров - сократительных элементов, содержащих параллельные белковые нити двух типов - тонкие и, толстые. [1]
 |
Процесс сокращения миофибрилл ( схема. [2] |
Сокращение миофибрилл - это процесс, во время которого актиновые нити втягиваются в глубь промежутков между миозиновыми нитями, что приводит к укорочению миофибриллы. Скольжение актиновых нитей по каналам вдоль миозиновых нитей осуществляется вследствие энзимохимических реакций, запускаемых ионами СА 2 - На поверхности молекул белка актина. [3]
 |
Структура миофибрилл. [4] |
Молекулярная структура миофибрилл характеризуется регулярной упаковкой толстых ( диаметр 15 нм) и тонких ( диаметр 7 нм) белковых нитей. [5]
Митохондрии расположены вдоль миофибрилл. [6]
 |
Схема сокращения сарко. [7] |
При сокращении же миофибрилл одна система проникает в другую вследствие передвижения ( скольжения) элементарных актиновых нитей по поверхности миозиновых нитей. Процесс этот начинается в результате химического взаимодействия активированных АТФ функциональных группировок актино - Угдисказ вых нитей с соответствующими функциональными группами миозиновых нитей. При этом происходит образование нового белкового комплекса - актомиози-на, способного к выполнению работы. [8]
Миозин является сократительным белком миофибрилл. Он легко извлекается растворами хлористого аммония, натрия или калия и выпадает из раствора при диализе или вы-саливании сернокислым аммонием при концентрациях, близких к полунасыщению. Процесс расщепления аденозинтрифосфорной кислоты сопровождается выделением большого количества энергии и имеет непосредственное отношение к механизму мышечного сокращения. [9]
Когда была выявлена ультраструктура миофибрилл, две независимые группы исследователей ( X. [11]
Кроме инициирования сокращения и релаксации миофибрилл путем перемещения ионов Са2 1 в саркоплазму и обратно, трубки саркоплазматической сети выполняют другую очень важную роль, производя синтез молекул АТФ из молекул АДФ и неорганического фосфата, образовавшихся при гидролизе молекул АТФ во время процесса сокращения. [12]
Другие белки, входящие в состав миофибрилл, в настоящее время изучены менее полно. К числу таких белков, функция которых остается не вполне ясной, относится, например, водорастворимый белок тропомиозин, выделенный из мышц Бейли. Цао, отличается гладкая мускулатура. [13]
Другие белки, входящие в состав миофибрилл, в настоящее время изучены менее полно. К числу таких белков, функция которых остается не вполне ясной, относится, например, водорастворимый белок тропомиозин, выделенный из мышц Бейли. Особенно высоким содержанием тропомиозина, по данным китайского биохимика Цао, отличается гладкая мускулатура. [14]
Такие белки, как основной белок миофибрилл мышц - миозин и белок крови - фибриноген, занимают промежуточное положение. Эти белки растворимы в солевых растворах, но их молекулы имеют палочковидную структуру. Растворы миозина и фибриногена обладают, подобно растворам фибриллярных белков, большой вязкостью. [15]
Страницы: 1 2 3 4 5