Михаэлиса
Cтраница 1
Михаэлиса превращается в константу диссоциации комплекса катализатор - субстрат. [1]
 |
Зависимость глубины гидратации клинкерных минералов. [2] |
Михаэлиса твердение является результатом выделения коллоидной студенистой массы, которая твердеет по мере того, как теряет воду вследствие внешнего высыхания, либо в результате внутреннего отсасывания, вызываемого гидратацией непрореагировавших частиц. [3]
Михаэлиса, полученные при действии ферментов на этот субстрат, близки к Кт свиной эластазы. Но нельзя не отметить, что в этом случае наибольшее сродство к метиловому эфиру ацетил ( ала) 3 проявляют не ферменты 2 и 3, гидролизующие конго-эластин, а фермент 1, активность которого при действии на конго-эластин невелика. Вероятно, при использовании МЭА ( ала) 3 для определения интенсивности гидролиза-эластина микробными протеазами следует прежде всего установить наличие положительной корреляции между способностью микробных протеаз гидролизовать синтетический субстрат эластазы и ее нативный нерастворимый субстрат - эластин. [4]
 |
Гидролиз пептидов пепсином при рН 4 0. [5] |
Михаэлиса, которые пропорциональны, а возможно, и равны константам диссоциации фермент-субстратного комплекса, изменяются всего лишь в 4 раза. [6]
Михаэлиса - Ментеиа константы 659 Михаэля реакция 363 Михлера кетон 495, 747, 750 Многостадийные ( Последовательные) реакции 154 ел. [7]
Михаэлиса - Ментен) катализе и широко обсуждавшихся в книге. [8]
Михаэлиса km численно равна той концентрации субстрата, при которой начальная скорость реакции равна половине предельной скорости, так как согласно ( 7) величина & з [ Е ] 0 соответствует предельной скорости. [9]
Михаэлиса константа ( символ К) - концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине ее максимальной скорости. [10]
Михаэлиса, строение которых зависит от химической природы субстрата. [12]
Михаэлиса невозможно судить о том, в какой мере сопоставление максимальных скоростей отражает различия в сродстве разных субстратов к ферменту. В общем случае это ошибочно. С этой же точки зрения может быть подвергнута критике и предыдущая цитированная работа, где сопоставлялись скорости реакции при концентрациях субстратов, различающихся почти в 20 раз. [13]
Михаэлиса, Если &3 С 2 то м 2 / 1 и представляет собой константу диссоциации комплекса фермент - субстрат. Однако такое неравенство выполняется далеко не во всех случаях. [14]
Михаэлиса значительно превышает те концентрации пирувата, которые обычно имеются в клетке; в) содержание самого фермента в печени, где происходит глюконеогенез, также очень невелико. Следовательно, образование фосфоенолпирувата из пирувата происходит в результате других метаболических реакций ( фиг. [15]
Страницы: 1 2 3 4