Внутренняя молекула - вода
Cтраница 1
Внутренние молекулы воды, которые могут рассматриваться как часть белковой структуры. [1]
Присутствие внутренних молекул воды в белке может создавать ряд благоприятных структурных и функциональных возможностей. [2]
В гемоглобине [32] внутренние молекулы воды имеются на поверхности раздела между субъединицами - примерно 15 на поверхности a i и 4 на поверхности сцр2 - Они создают водородные связи, которые, очевидно, стабилизуют связи между субъединицами. [3]
Таким образом, внутренние молекулы воды вполне могут принимать участие в функции белков. [4]
Наличие кластеров из двух и более внутренних молекул воды должно создавать некоторые преимущества в поддержании конформации белка по следующим причинам: 1) они позволяют накапливать полярные гидрофильные группы боковых цепей в относительно гидрофобной внутренней части белка; 2) донорные и акцепторные группы не обязательно должны быть стерически спарены; 3) возможно существование нечетного числа донорных и акцепторных групп; 4) вся сеть водородных связей является гибкой; 5) образование дополнительных водородных связей повышает устойчивость всей структуры. Например, на рис. 4.11 в показан кластер из 6 молекул воды, образующих 16 водородных связей друг с другом и с 10 группами главной и боковых цепей белка; в отсутствие молекул воды и в предположении о правильном спаривании групп могло бы образоваться всего 5 водородных связей. [5]
 |
Частота распределения внутренних молекул воды. [6] |
Перечень упомянутых выше возможных структурных ролей, которые играют внутренние молекулы воды, можно дополнить еще двумя. В некоторых областях белка внутренние кластеры молекул воды образуют водородные связи с внешними молекулами воды и тем самым обеспечивают связь между внутренней частью белка и его водным окружением. Кроме того, молекулы воды, по-видимому, могут играть роль своеобразной шпаклевки, сцепляемой водородной связью. [7]
 |
Частота распределения внутренних молекул воды. [8] |
При подсчете числа водородных связей в кластере водородные связи, образуемые внутренними молекулами воды с внешними, не учитывались. [9]
 |
Частота распределения внутренних молекул воды. [10] |
В табл. 4.12 приведены результаты подсчета числа водородных связей при различных конфигурациях внутренних молекул воды в указанных белках. [11]
Молекулы воды, ассоциированные с белком, могут быть подразделены на два типа: внутренние и внешние. К внутренним молекулам воды относится небольшое число прочно связанных молекул воды во внутренней полости белка, которые могут рассматриваться как его неотделимая часть. Менее прочно связанные и, следовательно, более подвижные внешние молекулы воды распределены по внешней поверхности молекулы белка. [12]
В табл. 4.11 указана частота возникновения водородных связей между молекулами воды и амидной и карбонильной группами главной цепи в нескольких кристаллических структурах белков. Очевидно, что число связей ( W) O - Н О С всегда превышает число связей N - Н O ( W) независимо от того, рассматриваются ли только внутренние молекулы воды или все молекулы воды, положение которых определено в кристаллической структуре белка. Из этих данных следует, что энергия взаимодействия молекулы воды с пептидной карбонильной группой больше, чем с пептидной амидной группой, что согласуется с упоминавшимися ранее результатами исследований амидов. Наибольший интерес в структурном аспекте вызывают молекулы воды, обнаруживаемые во внутренней полости белка. На рис. 4.11 дано схематическое изображение водородных связей, образуемых 25 внутренними молекулами воды в эластазе. В рубредоксине 11 из 127 молекул воды образуют своими атомами кислорода по пять водородных связей. Внутренние молекулы воды в упомянутых выше белках преимущественно образуют водородные связи с нейтральными гидрофильными группами, амидными группами главной и боковых цепей и боковыми гидроксильными группами. Лишь небольшая доля водородных связей образуется с протонированной аминогруппой и карбоксилатной группой боковых цепей. По-видимому, во внутренней части белка не существует молекул воды, непосредственно связанных с какой-либо ионной парой. [13]
Некоторые белки, разумеется, содержат внутреннюю воду, и такие молекулы воды, без сомнения, имеют значительно большую продолжительность пребывания на одном месте, чем молекулы вне поверхности белка. Эти молекулы являются важной частью белка, связывая водородными связями области, которые иначе имели бы ненасыщенные связи. Серин-протеазы - химотрипсин [29], трипсин [30] и эластаза [31] - имеют значительное число внутренних молекул воды: 24 - 25 для трипсина и эластазы и находятся в основном в соответствующих местах этих подобных друг другу структур. [14]
В табл. 4.11 указана частота возникновения водородных связей между молекулами воды и амидной и карбонильной группами главной цепи в нескольких кристаллических структурах белков. Очевидно, что число связей ( W) O - Н О С всегда превышает число связей N - Н O ( W) независимо от того, рассматриваются ли только внутренние молекулы воды или все молекулы воды, положение которых определено в кристаллической структуре белка. Из этих данных следует, что энергия взаимодействия молекулы воды с пептидной карбонильной группой больше, чем с пептидной амидной группой, что согласуется с упоминавшимися ранее результатами исследований амидов. Наибольший интерес в структурном аспекте вызывают молекулы воды, обнаруживаемые во внутренней полости белка. На рис. 4.11 дано схематическое изображение водородных связей, образуемых 25 внутренними молекулами воды в эластазе. В рубредоксине 11 из 127 молекул воды образуют своими атомами кислорода по пять водородных связей. Внутренние молекулы воды в упомянутых выше белках преимущественно образуют водородные связи с нейтральными гидрофильными группами, амидными группами главной и боковых цепей и боковыми гидроксильными группами. Лишь небольшая доля водородных связей образуется с протонированной аминогруппой и карбоксилатной группой боковых цепей. По-видимому, во внутренней части белка не существует молекул воды, непосредственно связанных с какой-либо ионной парой. [15]
Страницы: 1 2