Cтраница 1
Мукопротеины являются соединениями мукополи-сахаридов и белковых веществ. [1]
К мукополисахаридам близки мукопротеины, гидролизующиеся с образованием аминокислот и большого количества моносахаридов, в частности амино-сахаров. Например, японский ученый Ямашина показал, что электрофорети-чески однородный фермент энтер окиназа содержит ( данные хроматографиче-ского исследования гидролизата) более 30 % углеводов, в том числе свыше 12 % аминосахаров. [2]
К мукополисахаридам близки мукопротеины, гидролизующиеся с образованием аминокислот и большого количества моносахаридов, в частности амино-сахаров. Например, японский ученый Ямашина показал, что электрофорети-чески однородный фермент энтерокиназа содержит ( данные хроматографиче-ского исследования гидролизата) более 30 % углеводов, в том числе свыше 12 % аминосахаров. [3]
![]() |
Строение концевых остатков углеводной простетической группы мукопро-теина из подчелюстной железы быка. [4] |
Готчок более подробно остановился на мукопротеине из подчелюстной железы быка, обладающем высокой биологической активностью в тесте подавления вирусной гемагглютинации. Его про-стетическая группа содержит а - В - М - ацетилнейраминил - ( 2 - 6) - N-ацетилгалактозамин. Простетическая группа образует вторичную спираль вокруг а-спирали белка и создает стерические препятствия, затрудняющие действие трипсина. [5]
Сиаловые кислоты являются структурными компонентами олигосахаридов женского молока, простетической группы мукопротеина подчелюстной железы. [6]
Мукополисахариды часто встречаются в виде соединений с белковыми веществами; в этом случае говорят о мукопротеинах или глюкопротеинах. [7]
Из ягглобулиновой фракции при фракционировании растворами сульфата аммония64 или спиртом85 выделен кислый гликопротеин, названный о - мукопротеином или орозомукоидом. [8]
ФОЛИНА МЕТОД - способ определения фенолов, нек-рых аминокислот ( тирозина и триптофана), пури-новых оснований ( гуанина, ксантнна и 2-оксиадешша), белков и мукопротеинов Ф о л и н а реактивом - р-ром фосфорномолибденовой и фосфорно-вольфрамовой к-т, с к-рымн упомянутые выше вещества дают окрашивание. Для количественных определений обычно применяют модифицированный реактив Фолила - Чнокалтеу, к-рый готовят след, образом: 100 г NaWoO4 - 2H2O, 25 г Na2MoO4 - 2H2O, 700 мл воды, 50 мл 85 % - ной Н3РО4 и 100 мл конц. Реактив не специфичен; помимо перечисленных веществ, дает окрашивание н с др. восстанавливающими веществами. [9]
![]() |
Схема синтеза нейраминовой кислоты. [10] |
Сиаловые кислоты чрезвычайно широко распространены в природе как структурные компоненты гли-копротеинов и гликолипопротеинов. В мукопротеинах сиаловые кислоты являются терминальной единицей углеводной простети-ческой группы. [11]
Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са2 из молока образования осадка не происходит. [12]
Нуклеокапсид окружен оболочкой-фрагментом мембраны клетки-хозяина, из которой вышел вирион. Оболочка имеет на своей наружной стороне шипы, которые служат для адсорбции вириона на поверхности новой клетки-хозяина и содержат мукопротеины и фермент нейраминидазу. Этот фермент отщепляет от мукопротеинов инфицируемой клетки один компонент - М - ацетилнейраминовую кислоту-и, по-видимому, играет определенную роль в разжижении слизи, покрывающей эпителиальные клетки носоглотки. Размножение вируса происходит внутри клеток. [13]
Потребность человека в этом витамине ничтожна - 1 - 5 мгк в сутки, но усвоение его через пищеварительный тракт происходит медленно и неполно, и поэтому требуются в 100 раз большие дозировки. Дело в том, что кобаламин может проникать через стенки кишечника только в сопровождении так называемого внутреннего фактора - мукопротеина, выделяемого слизистыми оболочками пищеварительного тракта, так что авитаминоз может развиться за счет недостатка этого фактора. [14]
Потребность человека в этом витамине ничтожна - 1 - 5 мкг в сутки, но усвоение его через пищеварительный тракт происходит медленно и неполно, и поэтому требуются в 100 раз большие дозировки. Дело в том, что кобаламин может проникать через стенки кишечника только в сопровождении так называемого внутреннего фактора - мукопротеина, выделяемого слизистыми оболочками пищеварительного тракта, так что авитаминоз может развиться за счет недостатка этого фактора. [15]